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- PDB-5cjo: Crystal Structure Analysis of Elbow-Engineered-Fab-Bound Human In... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5cjo
タイトルCrystal Structure Analysis of Elbow-Engineered-Fab-Bound Human Insulin Degrading Enzyme (IDE) in Complex with Insulin
要素
  • FAB Heavy chain with engineered elbow
  • FAB light chain
  • Insulin
  • Insulin-degrading enzyme
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / HYDROLASE / FAB / Elbow-engineer / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


insulysin / ubiquitin recycling / insulin catabolic process / insulin metabolic process / amyloid-beta clearance by cellular catabolic process / hormone catabolic process / bradykinin catabolic process / insulin binding / negative regulation of NAD(P)H oxidase activity / negative regulation of glycogen catabolic process ...insulysin / ubiquitin recycling / insulin catabolic process / insulin metabolic process / amyloid-beta clearance by cellular catabolic process / hormone catabolic process / bradykinin catabolic process / insulin binding / negative regulation of NAD(P)H oxidase activity / negative regulation of glycogen catabolic process / positive regulation of nitric oxide mediated signal transduction / negative regulation of fatty acid metabolic process / regulation of aerobic respiration / negative regulation of feeding behavior / peptide catabolic process / Signaling by Insulin receptor / IRS activation / Insulin processing / regulation of protein secretion / positive regulation of peptide hormone secretion / positive regulation of respiratory burst / negative regulation of acute inflammatory response / Regulation of gene expression in beta cells / alpha-beta T cell activation / amyloid-beta clearance / regulation of amino acid metabolic process / peroxisomal matrix / negative regulation of respiratory burst involved in inflammatory response / negative regulation of protein secretion / positive regulation of dendritic spine maintenance / positive regulation of glycogen biosynthetic process / Synthesis, secretion, and deacylation of Ghrelin / regulation of protein localization to plasma membrane / amyloid-beta metabolic process / fatty acid homeostasis / negative regulation of gluconeogenesis / negative regulation of lipid catabolic process / Signal attenuation / FOXO-mediated transcription of oxidative stress, metabolic and neuronal genes / COPI-mediated anterograde transport / positive regulation of lipid biosynthetic process / negative regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / positive regulation of insulin receptor signaling pathway / nitric oxide-cGMP-mediated signaling / negative regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / positive regulation of protein autophosphorylation / Insulin receptor recycling / transport vesicle / insulin-like growth factor receptor binding / neuron projection maintenance / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / positive regulation of brown fat cell differentiation / positive regulation of protein metabolic process / NPAS4 regulates expression of target genes / activation of protein kinase B activity / positive regulation of glycolytic process / Insulin receptor signalling cascade / positive regulation of mitotic nuclear division / positive regulation of nitric-oxide synthase activity / proteolysis involved in protein catabolic process / positive regulation of cytokine production / positive regulation of long-term synaptic potentiation / acute-phase response / endosome lumen / Regulation of insulin secretion / positive regulation of D-glucose import / positive regulation of protein secretion / negative regulation of proteolysis / positive regulation of cell differentiation / Peroxisomal protein import / regulation of transmembrane transporter activity / insulin receptor binding / peptide binding / wound healing / protein catabolic process / regulation of synaptic plasticity / negative regulation of protein catabolic process / hormone activity / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I / metalloendopeptidase activity / positive regulation of neuron projection development / cognition / positive regulation of protein localization to nucleus / Golgi lumen / vasodilation / positive regulation of protein catabolic process / glucose metabolic process / positive regulation of protein binding / peroxisome / cell-cell signaling / insulin receptor signaling pathway / glucose homeostasis / regulation of protein localization / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / virus receptor activity / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / positive regulation of cell growth / basolateral plasma membrane / protease binding / secretory granule lumen
類似検索 - 分子機能
Peptidase M16, middle/third domain / Middle or third domain of peptidase_M16 / PQQ synthase PqqF-like, C-terminal lobe domain 4 / : / Cytochrome Bc1 Complex; Chain A, domain 1 / Metalloenzyme, LuxS/M16 peptidase-like / Peptidase M16, zinc-binding site / Insulinase family, zinc-binding region signature. / Peptidase M16, C-terminal / Peptidase M16 inactive domain ...Peptidase M16, middle/third domain / Middle or third domain of peptidase_M16 / PQQ synthase PqqF-like, C-terminal lobe domain 4 / : / Cytochrome Bc1 Complex; Chain A, domain 1 / Metalloenzyme, LuxS/M16 peptidase-like / Peptidase M16, zinc-binding site / Insulinase family, zinc-binding region signature. / Peptidase M16, C-terminal / Peptidase M16 inactive domain / Peptidase M16, N-terminal / Insulinase (Peptidase family M16) / Metalloenzyme, LuxS/M16 peptidase-like / Insulin / Insulin family / Insulin-like / Insulin/IGF/Relaxin family / Insulin / insulin-like growth factor / relaxin family. / Insulin, conserved site / Insulin family signature. / Insulin-like superfamily / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Insulin / Insulin-degrading enzyme
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.287 Å
データ登録者liang, w.g. / bailey, L. / tang, w.j.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM117372 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM087519 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM094588 米国
引用ジャーナル: J. Mol. Biol. / 年: 2017
タイトル: Locking the Elbow: Improved Antibody Fab Fragments as Chaperones for Structure Determination.
著者: Bailey, L.J. / Sheehy, K.M. / Dominik, P.K. / Liang, W.G. / Rui, H. / Clark, M. / Jaskolowski, M. / Kim, Y. / Deneka, D. / Tang, W.J. / Kossiakoff, A.A.
履歴
登録2015年7月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年7月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月1日Group: Author supporting evidence / Derived calculations
カテゴリ: pdbx_struct_assembly_auth_evidence / pdbx_struct_oper_list
Item: _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.22018年1月10日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.32020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support
改定 1.42023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Insulin-degrading enzyme
H: FAB Heavy chain with engineered elbow
L: FAB light chain
a: Insulin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)166,3156
ポリマ－166,0114
非ポリマー3042
水00
1
A: Insulin-degrading enzyme
H: FAB Heavy chain with engineered elbow
L: FAB light chain
a: Insulin
ヘテロ分子

A: Insulin-degrading enzyme
H: FAB Heavy chain with engineered elbow
L: FAB light chain
a: Insulin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)332,62912
ポリマ－332,0228
非ポリマー6074
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_585x,-y+3,-z1
単位格子
Length a, b, c (Å)75.689, 109.218, 263.405
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP22121
詳細Gel filtration and SAXS

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要素

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抗体 , 2種, 2分子 HL

#2: 抗体 FAB Heavy chain with engineered elbow


分子量: 25734.756 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#3: 抗体 FAB light chain


分子量: 23446.021 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)

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タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 2分子 Aa

#1: タンパク質 Insulin-degrading enzyme / Abeta-degrading protease / Insulin protease / Insulinase / Insulysin


分子量: 114560.578 Da / 分子数: 1
変異: C110L, E111Q, C171S, C178A, C257V, C414L, C573N, C590S, C789S, C812A, C819A, C904S, C966N, C974A
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IDE / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P14735, insulysin
#4: タンパク質・ペプチド Insulin


分子量: 2269.595 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P01308

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非ポリマー , 2種, 2分子

#5: 化合物 ChemComp-EPE / 4-(2-HYDROXYETHYL)-1-PIPERAZINE ETHANESULFONIC ACID / HEPES / HEPES


分子量: 238.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18N2O4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#6: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.42 Å3/Da / 溶媒含有率: 64 %
結晶化温度: 291.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 6% v/v Tacsimate pH 7.0, 0.1 M HEPES pH 7.0, 8% w/v Polyethylene glycol monomethyl ether 5,000, and 8% v/v tert-butanol as additive.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.9788 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2015年6月23日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9788 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.28→50 Å / Num. obs: 34037 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 15 % / Rmerge(I) obs: 0.1 / Rpim(I) all: 0.043 / Rrim(I) all: 0.167 / Net I/σ(I): 18.1
反射 シェル解像度: 3.28→3.34 Å / Rmerge(I) all: 0.662 / Mean I/σ(I) all: 2.03 / CC1/2: 0.887 / Rpim(I) all: 0.253 / Rrim(I) all: 0.937 / Χ2: 0.741

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4NXO

4nxo


解像度: 3.287→47.45 Å / SU ML: 0.38 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 26.01 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2453 1995 5.87 %
Rwork0.1956 --
obs0.1985 33959 99.5 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.287→47.45 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10950 0 16 0 10966
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00311238
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7315215
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.4314143
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0281662
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041951
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.2866-3.36870.32171310.28692102X-RAY DIFFRACTION95
3.3687-3.45980.30931420.2642266X-RAY DIFFRACTION99
3.4598-3.56160.37271410.25082240X-RAY DIFFRACTION100
3.5616-3.67650.28361390.2322263X-RAY DIFFRACTION100
3.6765-3.80780.29731420.2242276X-RAY DIFFRACTION100
3.8078-3.96020.28311400.22072249X-RAY DIFFRACTION100
3.9602-4.14040.29791430.19862275X-RAY DIFFRACTION100
4.1404-4.35850.20611420.18232272X-RAY DIFFRACTION100
4.3585-4.63140.20971420.16632280X-RAY DIFFRACTION100
4.6314-4.98860.19531430.1532295X-RAY DIFFRACTION100
4.9886-5.48990.23811450.16952322X-RAY DIFFRACTION100
5.4899-6.28280.2241440.19212310X-RAY DIFFRACTION100
6.2828-7.90970.22451470.20262349X-RAY DIFFRACTION100
7.9097-47.45450.22251540.17622465X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 38.1772 Å / Origin y: 145.2737 Å / Origin z: 46.0362 Å
111213212223313233
T0.5428 Å20.0285 Å20.0032 Å2-0.585 Å2-0.0285 Å2--0.5984 Å2
L0.4228 °20.1032 °20.6341 °2-0.5768 °2-0.0314 °2--1.2982 °2
S0.1132 Å °0.0417 Å °-0.1177 Å °0.0711 Å °-0.0085 Å °-0.1339 Å °0.1731 Å °0.1243 Å °-0.0975 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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