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- PDB-5cj1: Crystal structure of the coiled coil of MYH7 residues 1526 to 157... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5cj1
タイトルCrystal structure of the coiled coil of MYH7 residues 1526 to 1571 fused to Gp7
要素Gp7-MYH7-(1526-1571) chimera protein
キーワードMOTOR PROTEIN / myosin / coiled coil / fusion
機能・相同性
機能・相同性情報


viral scaffold / regulation of slow-twitch skeletal muscle fiber contraction / regulation of the force of skeletal muscle contraction / muscle myosin complex / muscle filament sliding / transition between fast and slow fiber / regulation of the force of heart contraction / myosin filament / adult heart development / cardiac muscle hypertrophy in response to stress ...viral scaffold / regulation of slow-twitch skeletal muscle fiber contraction / regulation of the force of skeletal muscle contraction / muscle myosin complex / muscle filament sliding / transition between fast and slow fiber / regulation of the force of heart contraction / myosin filament / adult heart development / cardiac muscle hypertrophy in response to stress / myosin II complex / myosin complex / ventricular cardiac muscle tissue morphogenesis / sarcomere organization / microfilament motor activity / virion assembly / myofibril / skeletal muscle contraction / ATP metabolic process / cardiac muscle contraction / stress fiber / striated muscle contraction / muscle contraction / regulation of heart rate / sarcomere / Z disc / actin filament binding / calmodulin binding / DNA binding / ATP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Bacteriophage phi-29 scaffolding protein Gp7 / Capsid assembly scaffolding protein Gp7 / Phi29 scaffolding protein / DNA repair protein XRCC4-like, C-terminal / Myosin tail / Myosin tail / Myosin N-terminal SH3-like domain / Myosin S1 fragment, N-terminal / Myosin, N-terminal, SH3-like / Myosin N-terminal SH3-like domain profile. ...Bacteriophage phi-29 scaffolding protein Gp7 / Capsid assembly scaffolding protein Gp7 / Phi29 scaffolding protein / DNA repair protein XRCC4-like, C-terminal / Myosin tail / Myosin tail / Myosin N-terminal SH3-like domain / Myosin S1 fragment, N-terminal / Myosin, N-terminal, SH3-like / Myosin N-terminal SH3-like domain profile. / Short calmodulin-binding motif containing conserved Ile and Gln residues. / IQ motif, EF-hand binding site / Myosin head, motor domain / Myosin head (motor domain) / Myosin motor domain profile. / Myosin. Large ATPases. / IQ motif profile. / Kinesin motor domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Myosin-7 / Capsid assembly scaffolding protein
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus phage phi29 (ファージ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Taylor, K.C. / Korkmaz, E.N. / Andreas, M.P. / Ajay, G. / Heinz, N.T. / Cui, Q. / Rayment, I.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI)R21 HL111237 米国
引用ジャーナル: Proteins / 年: 2016
タイトル: A composite approach towards a complete model of the myosin rod.
著者: Korkmaz, E.N. / Taylor, K.C. / Andreas, M.P. / Ajay, G. / Heinze, N.T. / Cui, Q. / Rayment, I.
履歴
登録2015年7月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年12月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年1月27日Group: Database references
改定 1.22017年9月27日Group: Author supporting evidence / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.32019年12月4日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Gp7-MYH7-(1526-1571) chimera protein
B: Gp7-MYH7-(1526-1571) chimera protein
C: Gp7-MYH7-(1526-1571) chimera protein
D: Gp7-MYH7-(1526-1571) chimera protein
E: Gp7-MYH7-(1526-1571) chimera protein
F: Gp7-MYH7-(1526-1571) chimera protein
G: Gp7-MYH7-(1526-1571) chimera protein
H: Gp7-MYH7-(1526-1571) chimera protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)92,3828
ポリマ－92,3828
非ポリマー00
水3,027168
1
A: Gp7-MYH7-(1526-1571) chimera protein
B: Gp7-MYH7-(1526-1571) chimera protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,0962
ポリマ－23,0962
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4430 Å2
ΔGint-43 kcal/mol
Surface area13690 Å2
手法PISA
2
C: Gp7-MYH7-(1526-1571) chimera protein
D: Gp7-MYH7-(1526-1571) chimera protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,0962
ポリマ－23,0962
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4440 Å2
ΔGint-42 kcal/mol
Surface area13470 Å2
手法PISA
3
E: Gp7-MYH7-(1526-1571) chimera protein
F: Gp7-MYH7-(1526-1571) chimera protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,0962
ポリマ－23,0962
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4490 Å2
ΔGint-43 kcal/mol
Surface area13400 Å2
手法PISA
4
G: Gp7-MYH7-(1526-1571) chimera protein
H: Gp7-MYH7-(1526-1571) chimera protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,0962
ポリマ－23,0962
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4520 Å2
ΔGint-40 kcal/mol
Surface area13120 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)56.085, 64.466, 93.594
Angle α, β, γ (deg.)70.53, 77.51, 74.15
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質
Gp7-MYH7-(1526-1571) chimera protein / Gene product 7 / Gp7 / Head morphogenesis protein / Scaffold protein / Myosin heavy chain 7 / ...Gene product 7 / Gp7 / Head morphogenesis protein / Scaffold protein / Myosin heavy chain 7 / Myosin heavy chain slow isoform / MyHC-slow / Myosin heavy chain / cardiac muscle beta isoform / MyHC-beta


分子量: 11547.798 Da / 分子数: 8
断片: UNP P13848 residues 2-52, UNP P12833 residues 1526-1571
由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bacillus phage phi29 (ファージ), (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
プラスミド: pET31b / 遺伝子: MYH7, MYHCB / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P13848, UniProt: P12883
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 168 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.29 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.61 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 16% (w/v) PEG 8000, 400 mM malonate pH 7.2, and 100 mM triethanolamine pH 7.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.9791 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2014年8月22日
詳細: Rosenbaum-Rock high-resolution double-crystal monochromator. LN2 cooled first crystal, sagittal focusing 2nd crystal
放射モノクロメーター: Rosenbaum-Rock high-resolution double-crystal monochromator. LN2 cooled first crystal, sagittal focusing 2nd crystal
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9791 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→50 Å / Num. obs: 67161 / % possible obs: 97.6 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.8 % / Biso Wilson estimate: 30.26 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.065 / Rsym value: 0.065 / Net I/av σ(I): 23.15 / Net I/σ(I): 15.57
反射 シェル解像度: 2.1→2.14 Å / 冗長度: 2.3 % / Rmerge(I) obs: 0.43 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / % possible all: 96.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIXdev_1819精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1NO4

1no4


解像度: 2.1→48.679 Å / SU ML: 0.29 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.97 / 位相誤差: 28.34 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25 3282 4.89 %Random selection
Rwork0.2075 ---
obs0.2096 67072 97.18 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 43.82 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→48.679 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6344 0 0 168 6512
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0086415
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8918597
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.1792574
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.035942
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041153
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.0969-2.12820.40541200.28572511X-RAY DIFFRACTION88
2.1282-2.16150.3031680.27232733X-RAY DIFFRACTION97
2.1615-2.19690.26481340.25582758X-RAY DIFFRACTION97
2.1969-2.23480.30461510.23542789X-RAY DIFFRACTION96
2.2348-2.27550.27861300.22762744X-RAY DIFFRACTION97
2.2755-2.31920.29351400.22652769X-RAY DIFFRACTION97
2.3192-2.36660.2871570.22352755X-RAY DIFFRACTION97
2.3666-2.4180.29621460.22312753X-RAY DIFFRACTION97
2.418-2.47430.28811510.22382798X-RAY DIFFRACTION97
2.4743-2.53610.30251350.22582802X-RAY DIFFRACTION98
2.5361-2.60470.30231340.22882782X-RAY DIFFRACTION98
2.6047-2.68130.29271440.24172822X-RAY DIFFRACTION98
2.6813-2.76790.28941510.24272762X-RAY DIFFRACTION98
2.7679-2.86680.28131280.26292806X-RAY DIFFRACTION98
2.8668-2.98160.3391410.25382785X-RAY DIFFRACTION98
2.9816-3.11720.29351610.25542809X-RAY DIFFRACTION98
3.1172-3.28160.26311370.24842814X-RAY DIFFRACTION98
3.2816-3.48710.26811450.21932818X-RAY DIFFRACTION98
3.4871-3.75620.21711610.19992798X-RAY DIFFRACTION98
3.7562-4.13410.23021410.17432790X-RAY DIFFRACTION98
4.1341-4.73180.171260.1532832X-RAY DIFFRACTION98
4.7318-5.95990.19411320.1572825X-RAY DIFFRACTION98
5.9599-48.69230.1711490.1442735X-RAY DIFFRACTION96
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
15.2412-3.0708-0.46545.99580.91014.87250.0235-0.18170.65930.01820.0868-0.6559-0.3230.1215-0.09810.2691-0.03670.03460.1930.00990.2717-27.7314-5.157821.6882
27.7754-3.6014.49661.4426-2.12162.1454-0.1393-0.6618-0.23580.05640.28410.1061-0.019-0.2787-0.23890.3550.1093-0.02470.41380.01920.26047.119-30.68535.9379
38.00050.6081-1.20967.41740.09395.7410.3398-0.46260.3110.4388-0.0492-0.6334-0.29720.6819-0.24080.25170.0195-0.06980.33270.00860.2571-8.79283.8559-14.4107
42.48452.6901-4.09410.4902-1.29992.0203-0.0020.2115-0.1227-0.05210.0445-0.00310.0215-0.12430.06240.3421-0.03360.0450.48180.10650.4362-52.1805-11.0798-7.5786
58.2560.7723-0.78364.9112.21427.2060.5454-0.2026-0.0173-0.4439-0.37090.19020.4278-0.4522-0.12580.196-0.0515-0.00050.17570.02660.1652-33.6604-18.542520.4374
67.7821-4.03062.27591.6016-1.06490.3965-0.1624-0.08150.58120.06750.0075-0.2556-0.00760.02030.11980.28890.0542-0.04850.3143-0.0070.33778.5723-27.23535.5726
78.54430.72420.58196.8257-0.38735.28370.4167-1.2410.95310.6387-0.3306-0.45620.05950.3125-0.03870.3676-0.0451-0.09690.4993-0.1310.4142-22.403624.7519-5.3695
86.9291-4.66053.02552.2017-1.70190.92770.1590.56960.3149-0.005-0.282-0.19630.02670.20420.12970.39020.0879-0.11270.46410.08370.598-63.561836.5756-24.5192
97.3261-1.16592.93775.93033.67165.13940.14370.0278-0.0884-0.0179-0.62470.3453-0.3344-0.72410.36180.34040.05450.05760.3566-0.05120.2213-43.32826.443338.9863
108.63774.9682-2.56732.1744-1.28010.5613-0.13350.089-0.5825-0.04120.0053-0.2999-0.0063-0.02050.11310.3053-0.05040.05930.2697-0.00740.4365-1.453815.620823.4076
116.56720.7098-2.51143.0829-1.5326.82030.0891-0.0766-0.53170.80540.03920.24870.9017-0.333-0.06730.4681-0.04120.09050.19540.00880.3779-36.5441-6.352139.3138
127.55093.7194-4.5261.6142-2.25662.4468-0.18450.5910.1325-0.05690.30570.06840.0941-0.2631-0.14740.3453-0.09770.03970.3363-0.0360.2481-2.969519.700522.9086
136.4-2.6843-1.08468.8784-0.11833.75340.41370.4571-0.1579-0.8886-0.3619-0.31440.01410.1079-0.08570.35270.0415-0.0290.2517-0.02060.4616-23.497319.5042-18.988
147.3983-3.53953.38270.7594-1.16381.0277-0.5171-1.0305-0.20150.17830.4977-0.0449-0.1773-0.3590.15820.36130.0791-0.07550.47360.050.5278-63.747736.7993-21.9257
158.2441-0.3382-1.25293.40411.06753.81550.15240.5170.0432-0.5572-0.03160.0811-0.031-0.0626-0.19280.51150.0636-0.04360.34320.0470.2229-14.43041.5108-27.5234
168.35925.2538-3.75372.7705-2.12071.05520.1015-0.5189-0.3709-0.0213-0.3043-0.1909-0.01880.20830.19760.3545-0.10660.07320.51940.0730.489-50.4712-11.0442-4.2857
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'B' and (resid 3 through 23 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'B' and (resid 24 through 1571 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'F' and (resid 4 through 23 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'F' and (resid 24 through 1571 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 3 through 23 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 24 through 1571 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'H' and (resid 5 through 23 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'H' and (resid 24 through 1571 )
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'C' and (resid 3 through 23 )
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'C' and (resid 24 through 1571 )
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'D' and (resid 3 through 23 )
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'D' and (resid 24 through 1571 )
13X-RAY DIFFRACTION13chain 'G' and (resid 3 through 23 )
14X-RAY DIFFRACTION14chain 'G' and (resid 24 through 1570 )
15X-RAY DIFFRACTION15chain 'E' and (resid 3 through 23 )
16X-RAY DIFFRACTION16chain 'E' and (resid 24 through 1571 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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