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- PDB-5ci9: Crystal structure of human Tob in complex with inhibitor fragment 6 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ci9
タイトルCrystal structure of human Tob in complex with inhibitor fragment 6
要素Protein Tob1
キーワードTRANSCRIPTION/INHIBITOR / Tob/BTG family / TRANSCRIPTION-INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of nuclear-transcribed mRNA poly(A) tail shortening / regulation of SMAD protein signal transduction / CCR4-NOT complex / positive regulation of nuclear-transcribed mRNA catabolic process, deadenylation-dependent decay / SMAD binding / positive regulation of nuclear-transcribed mRNA poly(A) tail shortening / negative regulation of BMP signaling pathway / negative regulation of osteoblast differentiation / receptor tyrosine kinase binding / transcription corepressor activity ...negative regulation of nuclear-transcribed mRNA poly(A) tail shortening / regulation of SMAD protein signal transduction / CCR4-NOT complex / positive regulation of nuclear-transcribed mRNA catabolic process, deadenylation-dependent decay / SMAD binding / positive regulation of nuclear-transcribed mRNA poly(A) tail shortening / negative regulation of BMP signaling pathway / negative regulation of osteoblast differentiation / receptor tyrosine kinase binding / transcription corepressor activity / regulation of gene expression / negative regulation of translation / negative regulation of cell population proliferation / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Tob1/2 / Anti-proliferative protein, N-terminal domain / BTG family signature 1. / BTG family signature 2. / Anti-proliferative protein / BTG-like domain superfamily / BTG family / tob/btg1 family / Actin; Chain A, domain 4 / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-549 / Protein Tob1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Bai, Y. / Tashiro, S. / Nagatoishi, S. / Suzuki, T. / Tsumoto, K. / Bartlam, M. / Yamamoto, T.
資金援助 中国, 日本, 3件
組織認可番号国
Ministry of Science and Technology2014CB560709 中国
Ministry of Education, Culture, Sports, Science and Technology (Japan) 日本
KAKENHI25121734 日本
引用ジャーナル: Protein Cell / 年: 2015
タイトル: Structural basis for inhibition of the Tob-CNOT7 interaction by a fragment screening approach
著者: Bai, Y. / Tashiro, S. / Nagatoishi, S. / Suzuki, T. / Yan, D. / Liu, R. / Tsumoto, K. / Bartlam, M. / Yamamoto, T.
履歴
登録2015年7月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02015年11月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年12月9日Group: Database references
改定 1.22024年3月20日Group: Author supporting evidence / Data collection ...Author supporting evidence / Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein Tob1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,7584
ポリマ－38,3271
非ポリマー4313
水905
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area100 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area7030 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)65.119, 65.119, 162.945
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number178
Space group name H-MP6122

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要素

#1: タンパク質 Protein Tob1 / Transducer of erbB-2 1


分子量: 38326.918 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TOB1, TOB, TROB1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P50616
#2: 化合物 ChemComp-549 / 1-(propan-2-yl)-1H-benzimidazole-5-carboxylic acid


分子量: 204.225 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H12N2O2
#3: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.301063 Å3/Da / 溶媒含有率: 5.461893 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5
詳細: 0.1 M Citric acid pH 5.0, 3.0 M Sodium chloride, 5% DMSO

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2014年1月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→50 Å / Num. obs: 9738 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 18.5 % / Net I/σ(I): 32.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化解像度: 2.3→39.121 Å / SU ML: 0.31 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / 位相誤差: 32.6 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2644 946 10.15 %Random selection
Rwork0.2141 ---
obs0.2192 9317 95.75 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→39.121 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数957 0 31 5 993
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0071013
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.021371
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.848393
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.039138
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004175
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.2998-2.42110.38531250.30471069X-RAY DIFFRACTION89
2.4211-2.57270.28861290.2321102X-RAY DIFFRACTION92
2.5727-2.77130.31971310.23381156X-RAY DIFFRACTION95
2.7713-3.05010.32511340.23861190X-RAY DIFFRACTION97
3.0501-3.49120.27791330.22611229X-RAY DIFFRACTION99
3.4912-4.39760.22841420.19251265X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 5.3695 Å / Origin y: 30.891 Å / Origin z: 80.7585 Å
111213212223313233
T0.4185 Å20.0461 Å2-0.0443 Å2-0.5825 Å20.0453 Å2--0.4916 Å2
L8.5233 °20.3117 °2-1.8978 °2-4.5357 °20.6542 °2--2.8187 °2
S-0.0398 Å °-0.4063 Å °0.166 Å °0.3315 Å °0.0373 Å °-0.0501 Å °0.0504 Å °-0.0219 Å °0.0242 Å °
精密化 TLSグループSelection details: chain 'A' and (resid 0 through 115 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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