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万見
- PDB-5chx: Crystal Structure of amino acids 1590-1657 of MYH7 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5chx
タイトルCrystal Structure of amino acids 1590-1657 of MYH7
要素Xrcc4-MYH7-1590-1657
キーワードMOTOR PROTEIN / Myosin / coiled-coil
機能・相同性
機能・相同性情報


FHA domain binding / regulation of slow-twitch skeletal muscle fiber contraction / regulation of the force of skeletal muscle contraction / positive regulation of ligase activity / DNA ligase IV complex / DNA double-strand break attachment to nuclear envelope / muscle myosin complex / DNA-dependent protein kinase-DNA ligase 4 complex / immunoglobulin V(D)J recombination / nonhomologous end joining complex ...FHA domain binding / regulation of slow-twitch skeletal muscle fiber contraction / regulation of the force of skeletal muscle contraction / positive regulation of ligase activity / DNA ligase IV complex / DNA double-strand break attachment to nuclear envelope / muscle myosin complex / DNA-dependent protein kinase-DNA ligase 4 complex / immunoglobulin V(D)J recombination / nonhomologous end joining complex / regulation of the force of heart contraction / transition between fast and slow fiber / myosin filament / protein localization to site of double-strand break / cardiac muscle hypertrophy in response to stress / muscle filament sliding / adult heart development / myosin complex / myosin II complex / cellular response to lithium ion / ventricular cardiac muscle tissue morphogenesis / 2-LTR circle formation / microfilament motor activity / myofibril / response to X-ray / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / ATP metabolic process / striated muscle contraction / skeletal muscle contraction / cardiac muscle contraction / stress fiber / regulation of heart rate / muscle contraction / sarcomere / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / base-excision repair / double-strand break repair via nonhomologous end joining / Z disc / actin filament binding / double-strand break repair / site of double-strand break / protein-macromolecule adaptor activity / calmodulin binding / enzyme binding / DNA binding / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #370 / DNA double-strand break repair and VJ recombination XRCC4, N-terminal / Dna Repair Protein Xrcc4; Chain: A, domain 1 / XRCC4, N-terminal domain superfamily / DNA repair protein XRCC4 / : / : / : / XRCC4 N-terminal domain / XRCC4 coiled-coil ...Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #370 / DNA double-strand break repair and VJ recombination XRCC4, N-terminal / Dna Repair Protein Xrcc4; Chain: A, domain 1 / XRCC4, N-terminal domain superfamily / DNA repair protein XRCC4 / : / : / : / XRCC4 N-terminal domain / XRCC4 coiled-coil / XRCC4 C-terminal region / XRCC4-like, N-terminal domain superfamily / DNA repair protein XRCC4-like, C-terminal / Myosin tail / Myosin tail / Myosin N-terminal SH3-like domain / Myosin S1 fragment, N-terminal / Myosin, N-terminal, SH3-like / Myosin N-terminal SH3-like domain profile. / Short calmodulin-binding motif containing conserved Ile and Gln residues. / IQ motif, EF-hand binding site / Myosin motor domain profile. / Myosin head, motor domain / Myosin head (motor domain) / Myosin. Large ATPases. / IQ motif profile. / Kinesin motor domain superfamily / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Beta Complex / Up-down Bundle / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Myosin-7 / DNA repair protein XRCC4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Korkmaz, N.E. / Taylor, K.C. / Andreas, M.P. / Ajay, G. / Heinz, N.T. / Cui, Q. / Rayment, I.
引用ジャーナル: Proteins / 年: 2016
タイトル: A composite approach towards a complete model of the myosin rod.
著者: Korkmaz, E.N. / Taylor, K.C. / Andreas, M.P. / Ajay, G. / Heinze, N.T. / Cui, Q. / Rayment, I.
履歴
登録2015年7月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年12月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年1月27日Group: Database references
改定 1.22023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list / struct_ncs_dom_lim
Item: _citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI ..._citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Xrcc4-MYH7-1590-1657
B: Xrcc4-MYH7-1590-1657


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,0862
ポリマ－49,0862
非ポリマー00
水97354
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5680 Å2
ΔGint-56 kcal/mol
Surface area26170 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)223.628, 83.967, 39.424
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 92.770, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: SER / Beg label comp-ID: SER / End auth comp-ID: LEU / End label comp-ID: LEU / Refine code: _ / Auth seq-ID: 0 - 1657 / Label seq-ID: 3 - 214

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB

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要素

#1: タンパク質 Xrcc4-MYH7-1590-1657 / X-ray repair cross-complementing protein 4 / Myosin heavy chain 7 / Myosin heavy chain slow isoform ...X-ray repair cross-complementing protein 4 / Myosin heavy chain 7 / Myosin heavy chain slow isoform / MyHC-slow / Myosin heavy chain / cardiac muscle beta isoform / MyHC-beta


分子量: 24542.873 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP Q13426 residues 2-143, UNP P12833 1590-1657 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: XRCC4, MYH7, MYHCB / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q13426, UniProt: P12883
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 54 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.78 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.49 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 16% (w/v) MEPEG 2000, 250 mM potassium nitrate, 100 mM 3-(N-morpholino)propanesulfonic acid (MOPS)

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97924 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2014年12月13日
放射モノクロメーター: Rosenbaum-Rock high-resolution double-crystal monochromator. LN2 cooled first crystal, sagittal focusing 2nd crystal
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97924 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→50 Å / Num. obs: 43228 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 4.8 % / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 34.1
反射 シェル解像度: 2.1→2.14 Å / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.37 / Mean I/σ(I) obs: 2.7 / % possible all: 98.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0073精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1IK9

1ik9


解像度: 2.3→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.953 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.928 / SU B: 20.561 / SU ML: 0.212 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.209 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2648 1645 5.1 %RANDOM
Rwork0.2069 ---
obs0.2099 30554 99.15 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 156.51 Å2 / Biso mean: 67.878 Å2 / Biso min: 32.95 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.45 Å20 Å23.04 Å2
2--0.64 Å20 Å2
3----1.38 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.3→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3394 0 0 54 3448
Biso mean---69.81 -
残基数----419
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0193438
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0030.023328
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4142.0094623
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.20837646
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.0885413
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.80625.03165
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.03615523
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.0581520
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0710.2543
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.023785
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0030.02759
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it10.8185.4791670
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other10.8065.4781669
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it12.3548.2442077
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr4.72836765
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free80.094524
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded37.84356752
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 10984 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Rms dev position: 0.16 Å / Weight position: 0.05

Dom-IDAuth asym-ID
1A
2B
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.36 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.409 125 -
Rwork0.326 2216 -
all-2341 -
obs--99.49 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.01170.0249-0.02430.0556-0.06490.1304-0.0155-0.0088-0.0257-0.0224-0.0215-0.04370.00270.04340.0370.13120.01270.15220.01560.02560.185-53.5651-1.5392.1424
20.0524-0.00610.01550.04750.00420.0080.025500.0069-0.01-0.01380.0139-0.0092-0.0033-0.01170.09440.00870.10490.00650.00230.1358-57.667917.9761-3.3265
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A0 - 1657
2X-RAY DIFFRACTION2B0 - 1657

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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