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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 5cgt | |||||||||
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タイトル | MALTOTRIOSE COMPLEX OF PRECONDITIONED CYCLODEXTRIN GLYCOSYLTRANSFERASE MUTANT | |||||||||
![]() | CYCLODEXTRIN GLYCOSYLTRANSFERASE | |||||||||
![]() | GLYCOSYLTRANSFERASE / STARCH DEGRADATION / CYCLODEXTRIN | |||||||||
機能・相同性 | ![]() cyclomaltodextrin glucanotransferase / cyclomaltodextrin glucanotransferase activity / starch binding / alpha-amylase activity / carbohydrate metabolic process / extracellular region / metal ion binding 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() | |||||||||
手法 | ![]() | |||||||||
![]() | Parsiegla, G. / Schulz, G.E. | |||||||||
![]() | ![]() タイトル: Substrate binding to a cyclodextrin glycosyltransferase and mutations increasing the gamma-cyclodextrin production. 著者: Parsiegla, G. / Schmidt, A.K. / Schulz, G.E. #1: ![]() タイトル: Structure of Cyclodextrin Glycosyltransferase Complexed with a Derivative of its Main Product Beta-Cyclodextrin 著者: Schmidt, A.K. / Cottaz, S. / Driguez, H. / Schulz, G.E. #2: ![]() タイトル: Catalytic Center of Cyclodextrin Glycosyltransferase Derived from X-Ray Structure Analysis Combined with Site-Directed Mutagenesis 著者: Klein, C. / Hollender, J. / Bender, H. / Schulz, G.E. #3: ![]() タイトル: Structure of Cyclodextrin Glycosyltransferase Refined at 2.0 A Resolution 著者: Klein, C. / Schulz, G.E. #4: ![]() タイトル: Molecular Cloning, Nucleotide Sequence and Expression in Escherichia Coli of the Beta-Cyclodextrin Glycosyltransferase Gene from Bacillus Circulans Strain No. 8 著者: Nitschke, L. / Heeger, K. / Bender, H. / Schulz, G.E. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 142.8 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 116.7 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1006.5 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1015.7 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 26.8 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 38.5 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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単位格子 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 74521.031 Da / 分子数: 1 / 変異: D229A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() 参照: UniProt: P30920, cyclomaltodextrin glucanotransferase | ||||||
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#2: 多糖 | #3: 糖 | ChemComp-GLC / | #4: 化合物 | #5: 水 | ChemComp-HOH / | |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 3.74 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.14 % | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | pH: 6.9 / 詳細: pH 6.9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS pH: 6.7 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Hofmann, B.E., (1989) J.Mol.Biol., 209, 793. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 298 K |
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放射光源 | 由来: ![]() |
検出器 | タイプ: SIEMENS / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1993年10月1日 |
放射 | 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.5418 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.5→27.22 Å / Num. obs: 32040 / % possible obs: 85 % / Rsym value: 0.07 |
反射 シェル | 最高解像度: 2.5 Å / % possible all: 52 |
反射 | *PLUS Rmerge(I) obs: 0.07 |
反射 シェル | *PLUS % possible obs: 52 % |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: WILD-TYPE MODEL / 解像度: 2.5→10 Å / 交差検証法: THROUGHOUT
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原子変位パラメータ | Biso mean: 13.7 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.5→10 Å
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拘束条件 |
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Xplor file |
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ソフトウェア | *PLUS 名称: ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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