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- PDB-3bmv: Cyclodextrin glycosyl transferase from Thermoanerobacterium therm... -
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Open data
-
Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3bmv | ||||||
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Title | Cyclodextrin glycosyl transferase from Thermoanerobacterium thermosulfurigenes EM1 mutant S77P | ||||||
![]() | Cyclomaltodextrin glucanotransferase | ||||||
![]() | TRANSFERASE / glycosidase / thermostable / family 13 glycosyl hydrolas / ligand / substrate / acarbose / Glycosyltransferase / Metal-binding / Secreted | ||||||
Function / homology | ![]() cyclomaltodextrin glucanotransferase / cyclomaltodextrin glucanotransferase activity / starch binding / alpha-amylase activity / carbohydrate metabolic process / extracellular region / metal ion binding Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Rozeboom, H.J. / van Oosterwijk, N. / Dijkstra, B.W. | ||||||
![]() | ![]() Title: Elimination of competing hydrolysis and coupling side reactions of a cyclodextrin glucanotransferase by directed evolution. Authors: Kelly, R.M. / Leemhuis, H. / Rozeboom, H.J. / van Oosterwijk, N. / Dijkstra, B.W. / Dijkhuizen, L. #1: ![]() Title: Engineering of cyclodextrin product specificity and pH optima of the thermostable cyclodextrin glycosyltransferase from Thermoanaerobacterium thermosulfurigenes EM1 Authors: Wind, R.D. / Uitdehaag, J.C.M. / Buitelaar, R.M. / Dijkstra, B.W. / Dijkhuizen, L. #2: ![]() Title: Crystal structure at 2.3 A resolution and revised nucleotide sequence of the thermostable cyclodextrin glycosyltransferase from Thermonanaerobacterium thermosulfurigenes EM1 Authors: Knegtel, R.M.A. / Wind, R.D. / Rozeboom, H.J. / Kalk, K.H. / Buitelaar, R.M. / Dijkhuizen, L. / Dijkstra, B.W. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Others | ![]() |
-Validation report
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Full document | ![]() | 438.4 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 33.9 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 55.2 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 3bmwC ![]() 1a47S S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 75508.109 Da / Num. of mol.: 1 / Mutation: S77P Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() Strain: EM1 / Gene: amyA / Plasmid: PCSCGT-TT / Production host: ![]() ![]() References: UniProt: P26827, cyclomaltodextrin glucanotransferase | ||||||
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#2: Chemical | #3: Chemical | ChemComp-SO4 / #4: Chemical | ChemComp-GOL / #5: Water | ChemComp-HOH / | |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.67 Å3/Da / Density % sol: 53.97 % |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 7.8 Details: 20% Ammonium sulfate, pH 7.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
---|---|
Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 4 / Detector: CCD / Date: Sep 23, 2007 / Details: Toroidal mirror |
Radiation | Monochromator: Diamond (111), Ge(220) / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.931 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.6→49 Å / Num. all: 95798 / Num. obs: 95798 / % possible obs: 89.9 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / Redundancy: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 12.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.076 / Rsym value: 0.089 / Net I/σ(I): 14.2 |
Reflection shell | Resolution: 1.6→1.69 Å / Redundancy: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.184 / Mean I/σ(I) obs: 5.2 / Num. unique all: 8663 / Rsym value: 0.221 / % possible all: 57.2 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: PDB ENTRY 1A47 Resolution: 1.6→40.83 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.967 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.958 / SU B: 2.102 / SU ML: 0.039 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Cross valid method: THROUGHOUT / ESU R: 0.076 / ESU R Free: 0.074 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.4 Å / Solvent model: BABINET MODEL WITH MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 10.867 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.6→40.83 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 1.6→1.642 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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