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万見
- PDB-5cdi: Chloroplast chaperonin 60b1 of Chlamydomonas -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5cdi
タイトルChloroplast chaperonin 60b1 of Chlamydomonas
要素Chaperonin 60B1
キーワードCHAPERONE / CHAPERONIN COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


ATP-dependent protein folding chaperone / protein refolding / ATP binding
類似検索 - 分子機能
GROEL; domain 2 / TCP-1-like chaperonin intermediate domain / GROEL; domain 1 / GroEL-like equatorial domain / GroEL / GroEL / Chaperonin Cpn60, conserved site / Chaperonins cpn60 signature. / Chaperonin Cpn60/GroEL / GroEL-like equatorial domain superfamily ...GROEL; domain 2 / TCP-1-like chaperonin intermediate domain / GROEL; domain 1 / GroEL-like equatorial domain / GroEL / GroEL / Chaperonin Cpn60, conserved site / Chaperonins cpn60 signature. / Chaperonin Cpn60/GroEL / GroEL-like equatorial domain superfamily / TCP-1-like chaperonin intermediate domain superfamily / GroEL-like apical domain superfamily / TCP-1/cpn60 chaperonin family / Chaperonin Cpn60/GroEL/TCP-1 family / 3-Layer(bba) Sandwich / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Chlamydomonas reinhardtii (クラミドモナス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.807 Å
データ登録者Zhang, S. / Zhou, H. / Yu, F. / Gao, F. / He, J. / Liu, C.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
PCCE-2012-TD-01 中国
引用ジャーナル: Bmc Biol. / 年: 2016
タイトル: Structural insight into the cooperation of chloroplast chaperonin subunits
著者: Zhang, S. / Zhou, H. / Yu, F. / Bai, C. / Zhao, Q. / He, J. / Liu, C.
履歴
登録2015年7月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02016年5月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年2月20日Group: Data collection / Derived calculations / Source and taxonomy
カテゴリ: entity_src_gen / pdbx_struct_oper_list
Item: _entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.22023年11月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Chaperonin 60B1
N: Chaperonin 60B1
B: Chaperonin 60B1
C: Chaperonin 60B1
D: Chaperonin 60B1
E: Chaperonin 60B1
F: Chaperonin 60B1
G: Chaperonin 60B1
H: Chaperonin 60B1
I: Chaperonin 60B1
J: Chaperonin 60B1
K: Chaperonin 60B1
L: Chaperonin 60B1
M: Chaperonin 60B1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)828,81214
ポリマ－828,81214
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area45640 Å2
ΔGint-209 kcal/mol
Surface area343090 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)143.338, 174.390, 213.678
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 94.69, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
Chaperonin 60B1


分子量: 59200.883 Da / 分子数: 14 / 断片: UNP residues 31-580 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Chlamydomonas reinhardtii (クラミドモナス)
遺伝子: CPN60B1, CHLREDRAFT_132530 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A8JE91
Has protein modificationY
配列の詳細RESIDUE 138 VAL IS MISSING IN MANY DATABANKS. THE DEPOSITED SEQUENCE CONSISTENT WITH PHYTOZOME ...RESIDUE 138 VAL IS MISSING IN MANY DATABANKS. THE DEPOSITED SEQUENCE CONSISTENT WITH PHYTOZOME DATABANK WITH LOCUS NAME Cre17.g741450.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.22 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.8 %
結晶化温度: 291.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 10% w/v Polyethylene glycol monomethyl ether 5000, 5% v/v Tacsimate pH 7.0, 0.1 M HEPES pH 7.0
PH範囲: 7.0 - 8.0

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データ収集

回折平均測定温度: 80 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2013年7月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.807→48.66 Å / Num. all: 101331 / Num. obs: 101331 / % possible obs: 96.7 % / 冗長度: 4 % / Net I/σ(I): 18.27
反射 シェル解像度: 3.8→3.87 Å / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.97 / Mean I/σ(I) obs: 18.27 / % possible all: 93.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1XCK

1xck


解像度: 3.807→48.657 Å / SU ML: 0.69 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 39.54 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.3254 2002 2.02 %0.5
Rwork0.2749 ---
obs0.276 99304 96.71 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.807→48.657 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数55706 0 0 0 55706
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00256043
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.59775686
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.78221266
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0229241
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0029828
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.8067-3.90190.40141450.35346471X-RAY DIFFRACTION91
3.9019-4.00730.38081450.33916777X-RAY DIFFRACTION95
4.0073-4.12520.41591320.32766808X-RAY DIFFRACTION95
4.1252-4.25820.37191330.3296919X-RAY DIFFRACTION96
4.2582-4.41030.33091560.30656805X-RAY DIFFRACTION96
4.4103-4.58680.35881290.30866963X-RAY DIFFRACTION97
4.5868-4.79540.36031370.27436924X-RAY DIFFRACTION97
4.7954-5.0480.42731680.31056943X-RAY DIFFRACTION97
5.048-5.36390.3991270.33556952X-RAY DIFFRACTION97
5.3639-5.77740.44251440.33787059X-RAY DIFFRACTION98
5.7774-6.35770.36581420.33617107X-RAY DIFFRACTION99
6.3577-7.2750.35651470.2917216X-RAY DIFFRACTION100
7.275-9.15580.26771510.21877184X-RAY DIFFRACTION100
9.1558-48.66140.23981460.21517174X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 166.997 Å / Origin y: -57.042 Å / Origin z: 55.3497 Å
111213212223313233
T0.2242 Å20.0599 Å2-0.0035 Å2-0.3647 Å20.1688 Å2--0.1496 Å2
L0.0835 °20.0028 °2-0.058 °2-0.5805 °20.1937 °2--0.2417 °2
S-0.0441 Å °-0.0623 Å °0.1462 Å °0.1168 Å °-0.0863 Å °-0.2104 Å °0.0006 Å °0.1228 Å °-0.271 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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