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- PDB-5caw: Structure of Pediculus humanus Parkin bound to phospho-ubiquitin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5caw
タイトルStructure of Pediculus humanus Parkin bound to phospho-ubiquitin
要素
  • E3 ubiquitin-protein ligase parkin
  • Polyubiquitin-B
キーワードSIGNALING PROTEIN / ubiquitin / Parkin / PINK1 / phospho-ubiquitin / Parkinson's disease / E3 ligase / RBR domain / mitophagy / cell signalling
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of metabolic process / RBR-type E3 ubiquitin transferase / symbiont entry into host cell via disruption of host cell glycocalyx / symbiont entry into host cell via disruption of host cell envelope / virus tail / autophagy / ubiquitin-protein transferase activity / protein ubiquitination / mitochondrion / zinc ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
E3 ubiquitin ligase RBR family / : / E3 ubiquitin-protein ligase parkin / RING/Ubox-like zinc-binding domain / Parkin, RING/Ubox like zinc-binding domain / : / : / : / RING/Ubox like zinc-binding domain / RING/Ubox like zinc-binding domain ...E3 ubiquitin ligase RBR family / : / E3 ubiquitin-protein ligase parkin / RING/Ubox-like zinc-binding domain / Parkin, RING/Ubox like zinc-binding domain / : / : / : / RING/Ubox like zinc-binding domain / RING/Ubox like zinc-binding domain / IBR domain / IBR domain / In Between Ring fingers / TRIAD supradomain / TRIAD supradomain profile. / Pectate lyase superfamily protein / Rhamnogalacturonase A/epimerase, pectate lyase-like / Pectin lyase fold / Pectin lyase fold/virulence factor / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin-protein ligase parkin / Tail fiber
類似検索 - 構成要素
生物種Pediculus humanus subsp. corporis (キモノジラミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.62 Å
データ登録者Wauer, T. / Komander, D.
資金援助 英国, 2件
組織認可番号国
Medical Research Council (United Kingdom)U105192732 英国
European Research Council309756 英国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2015
タイトル: Mechanism of phospho-ubiquitin-induced PARKIN activation.
著者: Wauer, T. / Simicek, M. / Schubert, A. / Komander, D.
履歴
登録2015年6月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年7月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年7月29日Group: Database references
改定 1.22015年8月26日Group: Database references
改定 1.32017年9月13日Group: Advisory / Author supporting evidence / Derived calculations
カテゴリ: pdbx_audit_support / pdbx_validate_close_contact / struct_conn
Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_conn_type
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id
改定 1.52024年10月23日Group: Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn
Item: _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E3 ubiquitin-protein ligase parkin
B: Polyubiquitin-B
C: E3 ubiquitin-protein ligase parkin
D: Polyubiquitin-B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)91,00925
ポリマ－89,4834
非ポリマー1,52721
水59433
1
A: E3 ubiquitin-protein ligase parkin
B: Polyubiquitin-B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,36111
ポリマ－44,7412
非ポリマー6199
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
C: E3 ubiquitin-protein ligase parkin
D: Polyubiquitin-B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,64914
ポリマ－44,7412
非ポリマー90812
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)49.170, 44.120, 204.531
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 92.55, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase parkin


分子量: 36100.445 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 141-461 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: covalently modified with phospho-ubiquitin at Cys349
由来: (組換発現) Pediculus humanus subsp. corporis (キモノジラミ)
遺伝子: Phum_PHUM233570 / プラスミド: pOKINK / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: E0VIU9, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#2: タンパク質 Polyubiquitin-B


分子量: 8640.854 Da / 分子数: 2 / Mutation: G76 exchanged to chemical probe / 由来タイプ: 組換発現
詳細: phosphorylated at Ser65 Gly76 exchanged with chemical probe, bromopropylamine. The bromide was lost during the coupling.
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBB / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0CG47
#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 33 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.48 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.39 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 2% (v/v) PEG400, 2 M NH4SO4, 0.1 M HEPES pH 7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.97949 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年5月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97949 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.62→34.06 Å / Num. obs: 26558 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.085 / Net I/σ(I): 6.3
反射 シェル解像度: 2.62→2.74 Å / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.389 / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 99.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4bm9, 1ubq

4bm9

1ubq


解像度: 2.62→34.055 Å / SU ML: 0.42 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 29.64 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2595 1330 5.01 %random selction
Rwork0.2276 ---
obs0.2293 26558 98.62 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.62→34.055 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5553 0 41 33 5627
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0055716
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.627796
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.7821908
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.024861
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031018
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.6201-2.7250.38331540.32492775X-RAY DIFFRACTION99
2.725-2.84890.35681480.28762751X-RAY DIFFRACTION99
2.8489-2.9990.34171650.27682820X-RAY DIFFRACTION100
2.999-3.18680.32371330.28392794X-RAY DIFFRACTION99
3.1868-3.43260.2781700.26332800X-RAY DIFFRACTION100
3.4326-3.77770.34481420.28792620X-RAY DIFFRACTION93
3.7777-4.32340.22011290.2012833X-RAY DIFFRACTION99
4.3234-5.44340.23221130.18142922X-RAY DIFFRACTION100
5.4434-34.05760.18961760.19122913X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.16830.9984-2.01331.2516-1.35573.34660.2945-0.05220.23730.1744-0.11220.3382-0.2395-0.1244-0.15660.6707-0.06540.02680.3205-0.03330.5199-2.51398.049-76.8332
29.34520.6441-4.80921.3155-2.20045.6066-0.5321-0.3113-0.73290.02010.08430.01090.70320.1820.49490.80950.0841-0.00270.3929-0.03360.495215.95691.0079-87.8287
31.23950.8608-0.2141.6013-0.66883.3609-0.02310.06540.0330.0444-0.0216-0.0978-0.27130.7440.03630.3722-0.16420.06280.5734-0.02490.4621-6.739823.64-24.7541
45.7951.36990.52933.0804-0.17781.5996-0.60091.14010.1607-0.95230.6840.12020.5103-0.6276-0.06950.692-0.4044-0.06040.75650.10290.4429-23.73849.575-26.7037
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain A
2X-RAY DIFFRACTION2chain B
3X-RAY DIFFRACTION3chain C
4X-RAY DIFFRACTION4chain D

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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