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万見
- PDB-5c9s: Crystal Structure of the C-terminal domain of Rrp5 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5c9s
タイトルCrystal Structure of the C-terminal domain of Rrp5
要素rRNA biogenesis protein RRP5
キーワードGENE REGULATION / Ribosome biogenesis / Assembly Factor / TPR
機能・相同性
機能・相同性情報


box H/ACA snoRNA binding / endonucleolytic cleavage in ITS1 upstream of 5.8S rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / box C/D sno(s)RNA binding / endonucleolytic cleavage in 5'-ETS of tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / endonucleolytic cleavage to generate mature 5'-end of SSU-rRNA from (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / rRNA primary transcript binding / 90S preribosome assembly / U3 snoRNA binding / poly(U) RNA binding / snoRNA binding ...box H/ACA snoRNA binding / endonucleolytic cleavage in ITS1 upstream of 5.8S rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / box C/D sno(s)RNA binding / endonucleolytic cleavage in 5'-ETS of tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / endonucleolytic cleavage to generate mature 5'-end of SSU-rRNA from (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / rRNA primary transcript binding / 90S preribosome assembly / U3 snoRNA binding / poly(U) RNA binding / snoRNA binding / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / 90S preribosome / endonucleolytic cleavage in ITS1 to separate SSU-rRNA from 5.8S rRNA and LSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / maturation of SSU-rRNA / small-subunit processome / rRNA processing / mRNA binding / nucleolus / RNA binding / nucleoplasm
類似検索 - 分子機能
rRNA biogenesis protein Rrp5 / : / : / PRP39 N-terminal HAT repeat / HAT (Half-A-TPR) repeat / HAT (Half-A-TPR) repeats / S1 domain profile. / Ribosomal protein S1-like RNA-binding domain / S1 RNA binding domain / S1 domain ...rRNA biogenesis protein Rrp5 / : / : / PRP39 N-terminal HAT repeat / HAT (Half-A-TPR) repeat / HAT (Half-A-TPR) repeats / S1 domain profile. / Ribosomal protein S1-like RNA-binding domain / S1 RNA binding domain / S1 domain / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Nucleic acid-binding, OB-fold
類似検索 - ドメイン・相同性
rRNA biogenesis protein RRP5
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Khoshnevis, S. / Karbstein, K.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01-GM086451 米国
引用ジャーナル: Plos Biol. / 年: 2016
タイトル: Crystal Structure of the C-terminal domain of Rrp5
著者: Khoshnevis, S. / Karbstein, K.
履歴
登録2015年6月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年5月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月20日Group: Author supporting evidence / Derived calculations / カテゴリ: pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.22019年12月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32024年3月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: rRNA biogenesis protein RRP5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,0762
ポリマ－64,9841
非ポリマー921
水95553
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)114.140, 114.140, 67.840
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 rRNA biogenesis protein RRP5 / Ribosomal RNA-processing protein 5 / U3 small nucleolar RNA-associated protein RRP5 / U3 snoRNA- ...Ribosomal RNA-processing protein 5 / U3 small nucleolar RNA-associated protein RRP5 / U3 snoRNA-associated protein RRP5


分子量: 64983.922 Da / 分子数: 1 / 断片: unp residues 1163-1729 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: RRP5, FMI1, YMR229C, YM9959.11C / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta2(DE3) / 参照: UniProt: Q05022
#2: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 53 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.96 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.34 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 0.2 M Ammuniom tartrate, 20% PEG3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL7-1 / 波長: 0.9753 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2013年5月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9753 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→57.07 Å / Num. obs: 14309 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 9.9 % / Biso Wilson estimate: 33.94 Å2 / CC1/2: 0.993 / Rmerge(I) obs: 0.185 / Rpim(I) all: 0.061 / Rrim(I) all: 0.195 / Net I/σ(I): 7.5 / Num. measured all: 141367 / Scaling rejects: 236
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique allCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
2.7-2.839.50.681805318930.8480.2310.7193100
8.96-57.079.60.07142224390.9960.0230.07513.799.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.7.1_743精密化
MOSFLMデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.14データ抽出
Aimlessデータスケーリング
PHENIX位相決定
MOSFLMデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.7→43.672 Å / FOM work R set: 0.8006 / SU ML: 1.04 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 26.54 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2826 718 5.03 %
Rwork0.2211 13562 -
obs0.2242 14280 99.85 %
溶媒の処理減衰半径: 0.95 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 21.686 Å2 / ksol: 0.321 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 109.94 Å2 / Biso mean: 41.06 Å2 / Biso min: 12.19 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--5.3471 Å20 Å20 Å2
2---5.3471 Å20 Å2
3---10.6943 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.7→43.672 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2258 0 6 53 2317
Biso mean--46.49 27.49 -
残基数----276
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0082307
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0083102
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.077335
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004395
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.005864
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 5 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
2.7002-2.90870.39321450.289826802825
2.9087-3.20130.31731420.247926652807
3.2013-3.66430.29281560.227226872843
3.6643-4.61590.25351370.190727222859
4.6159-43.67780.23871380.206228082946

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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