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万見
- PDB-2qkc: Structural and Kinetic Study of the Differences between Human and... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2qkc
タイトルStructural and Kinetic Study of the Differences between Human and E.coli Manganese Superoxide Dismutases
要素Superoxide dismutase [Mn]
キーワードOXIDOREDUCTASE / metalloenzyme / proton wire / Acetylation / Manganese / Metal-binding / Mitochondrion / Polymorphism / Transit peptide
機能・相同性
機能・相同性情報


acetylcholine-mediated vasodilation involved in regulation of systemic arterial blood pressure / erythrophore differentiation / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell differentiation involved in phenotypic switching / negative regulation of membrane hyperpolarization / detection of oxygen / positive regulation of hydrogen peroxide biosynthetic process / response to magnetism / response to silicon dioxide / response to L-ascorbic acid / response to isolation stress ...acetylcholine-mediated vasodilation involved in regulation of systemic arterial blood pressure / erythrophore differentiation / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell differentiation involved in phenotypic switching / negative regulation of membrane hyperpolarization / detection of oxygen / positive regulation of hydrogen peroxide biosynthetic process / response to magnetism / response to silicon dioxide / response to L-ascorbic acid / response to isolation stress / intracellular oxygen homeostasis / response to selenium ion / response to superoxide / cellular response to ethanol / superoxide anion generation / hydrogen peroxide biosynthetic process / response to manganese ion / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to oxidative stress / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell apoptotic process / Deregulated CDK5 triggers multiple neurodegenerative pathways in Alzheimer's disease models / superoxide metabolic process / negative regulation of fat cell differentiation / response to zinc ion / superoxide dismutase / Detoxification of Reactive Oxygen Species / mitochondrial nucleoid / superoxide dismutase activity / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / hemopoiesis / response to immobilization stress / response to axon injury / neuron development / response to hyperoxia / FOXO-mediated transcription of oxidative stress, metabolic and neuronal genes / response to cadmium ion / response to electrical stimulus / negative regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / negative regulation of fibroblast proliferation / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / respiratory electron transport chain / removal of superoxide radicals / glutathione metabolic process / release of cytochrome c from mitochondria / post-embryonic development / regulation of mitochondrial membrane potential / liver development / response to activity / locomotory behavior / response to gamma radiation / response to hydrogen peroxide / Transcriptional activation of mitochondrial biogenesis / regulation of blood pressure / oxygen binding / multicellular organismal-level iron ion homeostasis / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / positive regulation of nitric oxide biosynthetic process / heart development / manganese ion binding / cellular response to oxidative stress / protein homotetramerization / negative regulation of neuron apoptotic process / response to lipopolysaccharide / response to hypoxia / positive regulation of cell migration / mitochondrial matrix / response to xenobiotic stimulus / negative regulation of cell population proliferation / regulation of transcription by RNA polymerase II / enzyme binding / mitochondrion / DNA binding / extracellular exosome / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Iron/manganese superoxide dismutase, C-terminal domain / Fe,Mn superoxide dismutase (SOD) domain / minor pseudopilin epsh fold / 3-Layer(bab) Sandwich / Manganese/iron superoxide dismutase, binding site / Manganese and iron superoxide dismutases signature. / Manganese/iron superoxide dismutase / Manganese/iron superoxide dismutase, N-terminal / Iron/manganese superoxide dismutases, alpha-hairpin domain / Manganese/iron superoxide dismutase, C-terminal ...Iron/manganese superoxide dismutase, C-terminal domain / Fe,Mn superoxide dismutase (SOD) domain / minor pseudopilin epsh fold / 3-Layer(bab) Sandwich / Manganese/iron superoxide dismutase, binding site / Manganese and iron superoxide dismutases signature. / Manganese/iron superoxide dismutase / Manganese/iron superoxide dismutase, N-terminal / Iron/manganese superoxide dismutases, alpha-hairpin domain / Manganese/iron superoxide dismutase, C-terminal / Manganese/iron superoxide dismutase, C-terminal domain superfamily / Iron/manganese superoxide dismutases, C-terminal domain / Manganese/iron superoxide dismutase, N-terminal domain superfamily / Helix Hairpins / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Superoxide dismutase [Mn], mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Zheng, J. / Domsic, J.F. / Cabelli, D. / McKenna, R. / Silverman, D.N.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2007
タイトル: Structural and kinetic study of differences between human and Escherichia coli manganese superoxide dismutases.
著者: Zheng, J. / Domsic, J.F. / Cabelli, D. / McKenna, R. / Silverman, D.N.
履歴
登録2007年7月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年7月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32021年10月20日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年8月30日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Superoxide dismutase [Mn]
C: Superoxide dismutase [Mn]
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,9914
ポリマ－43,8812
非ポリマー1102
水2,090116
1
A: Superoxide dismutase [Mn]
C: Superoxide dismutase [Mn]
ヘテロ分子

A: Superoxide dismutase [Mn]
C: Superoxide dismutase [Mn]
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)87,9838
ポリマ－87,7634
非ポリマー2204
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation12_555x,x-y,-z+1/61
Buried area8600 Å2
ΔGint-38 kcal/mol
Surface area31160 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)81.108, 81.108, 242.545
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number178
Space group name H-MP6122
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-276-

HOH

21C-357-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Superoxide dismutase [Mn]


分子量: 21940.734 Da / 分子数: 2 / 変異: F66L / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: expressed in E. coli SOD double knockout strain / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SOD2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): QC774 / 参照: UniProt: P04179, superoxide dismutase
#2: 化合物 ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 116 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.62 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.13 %
結晶化温度: 300 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 2.5M ammonium sulfate, 0.1M malic acid, 0.1M imidazole, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 300K

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データ収集

回折平均測定温度: 300 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH3R / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2007年5月10日 / 詳細: Osmic mirrors
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
Reflection冗長度: 3.1 % / Av σ(I) over netI: 38.4 / 数: 64017 / Rmerge(I) obs: 0.073 / Χ2: 4.01 / D res high: 2.3 Å / D res low: 20 Å / Num. obs: 20323 / % possible obs: 92.6
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)% possible obs (%)IDRmerge(I) obsChi squaredRedundancy
4.93208110.05519.7013
3.934.9390.910.0552.7862.9
3.433.9391.810.0642.9833.1
3.123.4394.410.0732.7153.3
2.93.1295.310.0822.7573.3
2.732.995.710.0912.393.3
2.592.7396.210.1022.2823.3
2.482.5996.110.1112.1613.3
2.382.4895.810.1262.153.2
2.32.3890.410.1312.0842.8
反射解像度: 2.3→20 Å / Num. obs: 20323 / % possible obs: 92.6 % / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.073 / Χ2: 4.012 / Net I/σ(I): 38.4
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
2.3-2.382.80.13119302.08490.4
2.38-2.483.20.12620272.1595.8
2.48-2.593.30.11120572.16196.1
2.59-2.733.30.10220712.28296.2
2.73-2.93.30.09120772.3995.7
2.9-3.123.30.08220662.75795.3
3.12-3.433.30.07320382.71594.4
3.43-3.933.10.06420282.98391.8
3.93-4.932.90.05520492.78690.9
4.93-2030.055198019.70181

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS精密化
PDB_EXTRACT2データ抽出
CrystalClearデータ収集
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 1LUV

1luv


解像度: 2.3→20 Å / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.206 973 4.4 %5%
Rwork0.199 ---
obs-19914 91 %-
溶媒の処理Bsol: 38.106 Å2
原子変位パラメータBiso mean: 24.351 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.809 Å2-4.234 Å20 Å2
2---0.809 Å20 Å2
3---1.617 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3102 0 2 116 3220
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.2311.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.2292
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.9532
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.42.5
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.param
X-RAY DIFFRACTION2ion.param
X-RAY DIFFRACTION3water.param

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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