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- PDB-5fhr: Crystal structure of Y200L mutant of Rat Catechol-O-Methyltransfe... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5fhr
タイトルCrystal structure of Y200L mutant of Rat Catechol-O-Methyltransferase in complex with AdoMet and 3,5-dinitrocatechol
要素Catechol O-methyltransferase
キーワードTRANSFERASE / Methyltransferase Regioselectivity
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of homocysteine metabolic process / Enzymatic degradation of dopamine by COMT / Enzymatic degradation of Dopamine by monoamine oxidase / Methylation / norepinephrine secretion / response to dopamine / mastication / catecholamine catabolic process / catechol O-methyltransferase activity / S-adenosylhomocysteine metabolic process ...positive regulation of homocysteine metabolic process / Enzymatic degradation of dopamine by COMT / Enzymatic degradation of Dopamine by monoamine oxidase / Methylation / norepinephrine secretion / response to dopamine / mastication / catecholamine catabolic process / catechol O-methyltransferase activity / S-adenosylhomocysteine metabolic process / catechol O-methyltransferase / developmental process / renal sodium excretion / renal filtration / negative regulation of dopamine metabolic process / S-adenosylmethionine metabolic process / renin secretion into blood stream / dopamine secretion / catecholamine metabolic process / renal albumin absorption / habituation / artery development / short-term memory / cerebellar cortex morphogenesis / response to salt / dopamine catabolic process / glomerulus development / norepinephrine metabolic process / fear response / synaptic transmission, dopaminergic / cellular response to phosphate starvation / response to angiotensin / cellular response to cocaine / estrogen metabolic process / exploration behavior / cholesterol efflux / response to food / prostaglandin metabolic process / response to corticosterone / response to temperature stimulus / response to pain / glycogen metabolic process / response to stress / startle response / dopamine metabolic process / detection of temperature stimulus involved in sensory perception of pain / behavioral fear response / multicellular organismal response to stress / response to amphetamine / response to cytokine / learning / kidney development / female pregnancy / negative regulation of smooth muscle cell proliferation / : / visual learning / multicellular organism growth / regulation of blood pressure / memory / response to wounding / cognition / response to estrogen / response to toxic substance / cell body / gene expression / methylation / vesicle / dendritic spine / response to oxidative stress / response to lipopolysaccharide / postsynaptic membrane / learning or memory / response to hypoxia / postsynapse / response to xenobiotic stimulus / axon / dendrite / glutamatergic synapse / magnesium ion binding / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Catechol O-methyltransferase, eukaryotic / Class I-like SAM-dependent O-methyltransferase / O-methyltransferase / SAM-dependent O-methyltransferase class I-type profile. / Vaccinia Virus protein VP39 / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
BROMIDE ION / 3,5-DINITROCATECHOL / S-ADENOSYLMETHIONINE / Catechol O-methyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.63 Å
データ登録者Levy, C.
引用ジャーナル: Angew.Chem.Int.Ed.Engl. / 年: 2016
タイトル: Effects of Active-Site Modification and Quaternary Structure on the Regioselectivity of Catechol-O-Methyltransferase.
著者: Law, B.J. / Bennett, M.R. / Thompson, M.L. / Levy, C. / Shepherd, S.A. / Leys, D. / Micklefield, J.
履歴
登録2015年12月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年2月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年2月24日Group: Database references
改定 1.22024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Catechol O-methyltransferase
B: Catechol O-methyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,1899
ポリマ－47,8632
非ポリマー1,3267
水13,133729
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6190 Å2
ΔGint-44 kcal/mol
Surface area17670 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)61.700, 79.370, 109.660
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Catechol O-methyltransferase


分子量: 23931.518 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Comt / プラスミド: pET21b / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P22734, catechol O-methyltransferase

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非ポリマー , 5種, 736分子

#2: 化合物 ChemComp-DNC / 3,5-DINITROCATECHOL


分子量: 200.106 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H4N2O6
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-SAM / S-ADENOSYLMETHIONINE


分子量: 398.437 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H22N6O5S
#5: 化合物 ChemComp-BR / BROMIDE ION / ブロミド


分子量: 79.904 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Br
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 729 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.15 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.4
詳細: 200nl of protein mixed with an equal volume of 0.09 M [0.3 M sodium fluoride; 0.3 M sodium bromide; 0.3 M sodium iodide], 0.1 M Tris / Bicine pH 8.5, 50% [40% v/v PEG 500* MME; 20 % w/v PEG ...詳細: 200nl of protein mixed with an equal volume of 0.09 M [0.3 M sodium fluoride; 0.3 M sodium bromide; 0.3 M sodium iodide], 0.1 M Tris / Bicine pH 8.5, 50% [40% v/v PEG 500* MME; 20 % w/v PEG 20000] Morpheus HT96 condition B9
Temp details: Cold room

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04-1 / 波長: 0.92 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年2月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.92 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.63→48.713 Å / Num. obs: 66577 / % possible obs: 98 % / 冗長度: 7.5 % / Rmerge(I) obs: 0.139 / Net I/σ(I): 10.63
反射 シェル解像度: 1.63→1.68 Å / 冗長度: 7.8 % / Rmerge(I) obs: 0.756 / Mean I/σ(I) obs: 2.98 / % possible all: 98

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
xia2データ削減
xia2データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3NWE

3nwe


解像度: 1.63→48.713 Å / SU ML: 0.15 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 16.8 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1782 3377 5.07 %Random selection
Rwork0.1589 ---
obs0.1599 66571 98.06 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.63→48.713 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3350 0 85 729 4164
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.013504
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3374758
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.3141294
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.079538
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007605
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.63-1.65330.23751630.20552566X-RAY DIFFRACTION98
1.6533-1.6780.26481530.20092573X-RAY DIFFRACTION98
1.678-1.70420.25321530.19462608X-RAY DIFFRACTION98
1.7042-1.73210.24111320.1962591X-RAY DIFFRACTION98
1.7321-1.7620.23631380.1932631X-RAY DIFFRACTION98
1.762-1.7940.2141300.18662609X-RAY DIFFRACTION99
1.794-1.82850.21981380.18092619X-RAY DIFFRACTION99
1.8285-1.86590.21331390.1752613X-RAY DIFFRACTION99
1.8659-1.90640.18611370.15692629X-RAY DIFFRACTION99
1.9064-1.95080.19211350.15922607X-RAY DIFFRACTION99
1.9508-1.99960.17481290.15412670X-RAY DIFFRACTION99
1.9996-2.05360.18531240.15352667X-RAY DIFFRACTION99
2.0536-2.11410.17541300.15272627X-RAY DIFFRACTION99
2.1141-2.18230.1631330.14972376X-RAY DIFFRACTION89
2.1823-2.26030.16911370.15032644X-RAY DIFFRACTION99
2.2603-2.35080.18751450.14742639X-RAY DIFFRACTION99
2.3508-2.45780.15841400.15172681X-RAY DIFFRACTION99
2.4578-2.58740.17521380.15182680X-RAY DIFFRACTION99
2.5874-2.74950.16071500.15372669X-RAY DIFFRACTION99
2.7495-2.96170.17771430.16642700X-RAY DIFFRACTION100
2.9617-3.25970.1921410.16232698X-RAY DIFFRACTION99
3.2597-3.73130.14861470.15112686X-RAY DIFFRACTION99
3.7313-4.70040.12981400.12922539X-RAY DIFFRACTION92
4.7004-48.73440.18371620.16912872X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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