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Yorodumi- PDB-7lmk: Crystal structure of bovine DNMT1 BAH1 domain in complex with H4K20me3 -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 7lmk | ||||||
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Title | Crystal structure of bovine DNMT1 BAH1 domain in complex with H4K20me3 | ||||||
Components |
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Keywords | TRANSFERASE / DNA methylation / DNA methyltransferase 1 / Histone modification / Allosteric regulation | ||||||
Function / homology | Function and homology information DNA (cytosine-5-)-methyltransferase / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase activity / negative regulation of gene expression via chromosomal CpG island methylation / negative regulation of megakaryocyte differentiation / protein localization to CENP-A containing chromatin / Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / CENP-A containing nucleosome / Packaging Of Telomere Ends / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine ...DNA (cytosine-5-)-methyltransferase / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase activity / negative regulation of gene expression via chromosomal CpG island methylation / negative regulation of megakaryocyte differentiation / protein localization to CENP-A containing chromatin / Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / CENP-A containing nucleosome / Packaging Of Telomere Ends / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / Inhibition of DNA recombination at telomere / Meiotic synapsis / telomere organization / RNA Polymerase I Promoter Opening / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / SUMOylation of chromatin organization proteins / DNA methylation / Condensation of Prophase Chromosomes / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / HCMV Late Events / PRC2 methylates histones and DNA / Defective pyroptosis / HDACs deacetylate histones / promoter-specific chromatin binding / RNA Polymerase I Promoter Escape / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / Transcriptional regulation by small RNAs / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / NoRC negatively regulates rRNA expression / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / G2/M DNA damage checkpoint / HDMs demethylate histones / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / PKMTs methylate histone lysines / Meiotic recombination / RMTs methylate histone arginines / Pre-NOTCH Transcription and Translation / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / HCMV Early Events / Transcriptional regulation of granulopoiesis / structural constituent of chromatin / nucleosome / nucleosome assembly / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / chromatin organization / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / HATs acetylate histones / Processing of DNA double-strand break ends / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / methylation / Oxidative Stress Induced Senescence / Estrogen-dependent gene expression / chromosome, telomeric region / protein heterodimerization activity / Amyloid fiber formation / protein-containing complex / DNA binding / RNA binding / zinc ion binding / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / membrane / nucleus Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Bos taurus (cattle) Homo sapiens (human) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.647 Å | ||||||
Authors | Ren, W. / Song, J. | ||||||
Funding support | United States, 1items
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Citation | Journal: Nat Commun / Year: 2021 Title: DNMT1 reads heterochromatic H4K20me3 to reinforce LINE-1 DNA methylation. Authors: Ren, W. / Fan, H. / Grimm, S.A. / Kim, J.J. / Li, L. / Guo, Y. / Petell, C.J. / Tan, X.F. / Zhang, Z.M. / Coan, J.P. / Yin, J. / Kim, D.I. / Gao, L. / Cai, L. / Khudaverdyan, N. / Cetin, B. ...Authors: Ren, W. / Fan, H. / Grimm, S.A. / Kim, J.J. / Li, L. / Guo, Y. / Petell, C.J. / Tan, X.F. / Zhang, Z.M. / Coan, J.P. / Yin, J. / Kim, D.I. / Gao, L. / Cai, L. / Khudaverdyan, N. / Cetin, B. / Patel, D.J. / Wang, Y. / Cui, Q. / Strahl, B.D. / Gozani, O. / Miller, K.M. / O'Leary, S.E. / Wade, P.A. / Wang, G.G. / Song, J. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 7lmk.cif.gz | 277.4 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb7lmk.ent.gz | 224.8 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 7lmk.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 7lmk_validation.pdf.gz | 486.9 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 7lmk_full_validation.pdf.gz | 491.3 KB | Display | |
Data in XML | 7lmk_validation.xml.gz | 24.9 KB | Display | |
Data in CIF | 7lmk_validation.cif.gz | 33.3 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/lm/7lmk ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/lm/7lmk | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 7lmmC 4wxxS S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 17771.861 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Bos taurus (cattle) / Gene: DNMT1 / Production host: Escherichia coli (E. coli) References: UniProt: Q24K09, DNA (cytosine-5-)-methyltransferase #2: Protein/peptide | Mass: 1660.966 Da / Num. of mol.: 4 / Source method: obtained synthetically / Source: (synth.) Homo sapiens (human) / References: UniProt: P62805 #3: Chemical | ChemComp-ZN / #4: Water | ChemComp-HOH / | Has ligand of interest | Y | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.45 Å3/Da / Density % sol: 49.87 % |
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Crystal grow | Temperature: 277 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 7.5 Details: 13% PEG1500, 20 mM DTT and 200 mM L-proline, 0.1 M HEPES (pH 7.5) |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 24-ID-E / Wavelength: 0.98 Å |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315 / Detector: CCD / Date: Feb 18, 2017 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.98 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.647→81.37 Å / Num. obs: 22223 / % possible obs: 98.8 % / Redundancy: 4.4 % / Biso Wilson estimate: 77.74 Å2 / CC1/2: 0.998 / Net I/σ(I): 15.7 |
Reflection shell | Resolution: 2.65→2.78 Å / Num. unique obs: 2882 / CC1/2: 0.404 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 4WXX Resolution: 2.647→71.06 Å / SU ML: 0.39 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / Phase error: 27.23 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 154.67 Å2 / Biso min: 30 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 2.647→71.06 Å
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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