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- PDB-5c2k: Crystal structure of the fusion protein linked by RhoA and the GA... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5c2k
タイトルCrystal structure of the fusion protein linked by RhoA and the GAP domain of MgcRacGAP
要素Transforming protein RhoA,Rac GTPase-activating protein 1
キーワードHYDROLASE ACTIVATOR / GTPase activation / fusion protein / small G protein
機能・相同性
機能・相同性情報


centralspindlin complex / actomyosin contractile ring assembly / mitotic spindle midzone assembly / sulfate transmembrane transport / regulation of attachment of spindle microtubules to kinetochore / alpha-beta T cell lineage commitment / aortic valve formation / mitotic cleavage furrow formation / positive regulation of lipase activity / bone trabecula morphogenesis ...centralspindlin complex / actomyosin contractile ring assembly / mitotic spindle midzone assembly / sulfate transmembrane transport / regulation of attachment of spindle microtubules to kinetochore / alpha-beta T cell lineage commitment / aortic valve formation / mitotic cleavage furrow formation / positive regulation of lipase activity / bone trabecula morphogenesis / endothelial tube lumen extension / skeletal muscle satellite cell migration / positive regulation of vascular associated smooth muscle contraction / angiotensin-mediated vasoconstriction involved in regulation of systemic arterial blood pressure / SLIT2:ROBO1 increases RHOA activity / RHO GTPases Activate Rhotekin and Rhophilins / Roundabout signaling pathway / negative regulation of intracellular steroid hormone receptor signaling pathway / Axonal growth inhibition (RHOA activation) / Axonal growth stimulation / cleavage furrow formation / regulation of neural precursor cell proliferation / regulation of modification of postsynaptic actin cytoskeleton / regulation of osteoblast proliferation / forebrain radial glial cell differentiation / apical junction assembly / cell junction assembly / negative regulation of cell migration involved in sprouting angiogenesis / cellular response to chemokine / establishment of epithelial cell apical/basal polarity / beta selection / regulation of systemic arterial blood pressure by endothelin / negative regulation of cell size / negative regulation of oxidative phosphorylation / negative regulation of motor neuron apoptotic process / RHO GTPases Activate ROCKs / regulation of modification of postsynaptic structure / gamma-tubulin binding / RHO GTPases activate CIT / RHOD GTPase cycle / Sema4D induced cell migration and growth-cone collapse / Flemming body / PCP/CE pathway / Kinesins / RHO GTPases activate KTN1 / positive regulation of podosome assembly / regulation of small GTPase mediated signal transduction / apolipoprotein A-I-mediated signaling pathway / positive regulation of alpha-beta T cell differentiation / Sema4D mediated inhibition of cell attachment and migration / positive regulation of leukocyte adhesion to vascular endothelial cell / wound healing, spreading of cells / motor neuron apoptotic process / PI3K/AKT activation / odontogenesis / Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway / ossification involved in bone maturation / regulation of focal adhesion assembly / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / negative chemotaxis / apical junction complex / RHOB GTPase cycle / EPHA-mediated growth cone collapse / myosin binding / regulation of neuron projection development / stress fiber assembly / beta-tubulin binding / cellular response to cytokine stimulus / RHOC GTPase cycle / positive regulation of cytokinesis / cerebral cortex cell migration / ERBB2 Regulates Cell Motility / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate binding / cleavage furrow / mitotic cytokinesis / semaphorin-plexin signaling pathway / androgen receptor signaling pathway / regulation of embryonic development / CDC42 GTPase cycle / ficolin-1-rich granule membrane / neuroblast proliferation / RHOA GTPase cycle / mitotic spindle assembly / negative regulation of cell-substrate adhesion / RAC2 GTPase cycle / alpha-tubulin binding / Rho protein signal transduction / RAC3 GTPase cycle / positive regulation of protein serine/threonine kinase activity / spindle midzone / endothelial cell migration / positive regulation of T cell migration / PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases / skeletal muscle tissue development / RHO GTPases activate PKNs / monoatomic ion transport / GPVI-mediated activation cascade / negative regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / positive regulation of stress fiber assembly / cytoplasmic microtubule organization
類似検索 - 分子機能
Phosphatidylinositol 3-kinase; Chain A / Rho GTPase activation protein / Rho GTPase-activating protein domain / RhoGAP domain / Rho GTPase-activating proteins domain profile. / GTPase-activator protein for Rho-like GTPases / Small GTPase Rho / small GTPase Rho family profile. / Rho GTPase activation protein / Phorbol esters/diacylglycerol binding domain (C1 domain) ...Phosphatidylinositol 3-kinase; Chain A / Rho GTPase activation protein / Rho GTPase-activating protein domain / RhoGAP domain / Rho GTPase-activating proteins domain profile. / GTPase-activator protein for Rho-like GTPases / Small GTPase Rho / small GTPase Rho family profile. / Rho GTPase activation protein / Phorbol esters/diacylglycerol binding domain (C1 domain) / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type signature. / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type profile. / Protein kinase C conserved region 1 (C1) domains (Cysteine-rich domains) / Protein kinase C-like, phorbol ester/diacylglycerol-binding domain / C1-like domain superfamily / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ALUMINUM FLUORIDE / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Transforming protein RhoA / Rac GTPase-activating protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.42 Å
データ登録者Murayama, K. / Kato-Murayama, M. / Hosaka, T. / Kitamura, T. / Yokoyama, S. / Shirouzu, M.
引用ジャーナル: J.Struct.Biol. / 年: 2024
タイトル: Structural basis for the effects of Ser387 phosphorylation of MgcRacGAP on its GTPase-activating activities for CDC42 and RHOA.
著者: Murayama, K. / Kato-Murayama, M. / Hosaka, T. / Kitamura, T. / Yokoyama, S. / Shirouzu, M.
履歴
登録2015年6月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02016年6月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年2月19日Group: Data collection / Derived calculations / カテゴリ: diffrn_source / pdbx_struct_oper_list
Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.22023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id
改定 1.32024年12月4日Group: Database references / Structure summary
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_entry_details
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Transforming protein RhoA,Rac GTPase-activating protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,6224
ポリマ－46,0711
非ポリマー5513
水10,971609
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1200 Å2
ΔGint-18 kcal/mol
Surface area17030 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)44.491, 77.041, 62.253
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 108.53, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Transforming protein RhoA,Rac GTPase-activating protein 1 / MgcRacGAP


分子量: 46070.906 Da / 分子数: 1 / 断片: GAP domain, UNP residues 346-546 / 変異: S249D / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RHOA, RACGAP1 / プラスミド: pCR2.1 / 発現宿主: Cell-free synthesis (未定義) / 参照: UniProt: P61586, UniProt: Q9H0H5
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-AF3 / ALUMINUM FLUORIDE / トリフルオロアルミニウム


分子量: 83.977 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: AlF3
#4: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 609 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationN
配列の詳細This sequence is based on GenBank BAA90247.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.98 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.5 / 詳細: PEG3350, Bis-Tris

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL32XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2012年10月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.42→50 Å / Num. obs: 73586 / % possible obs: 99.1 % / 冗長度: 4.2 % / Biso Wilson estimate: 16.5 Å2 / Net I/σ(I): 21.9
反射 シェル解像度: 1.42→1.47 Å / 冗長度: 3.9 % / Mean I/σ(I) obs: 3.4 / Rsym value: 0.47 / % possible all: 94.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2OVJ , 1TX4

2ovj

1tx4


解像度: 1.42→32.26 Å / Rfactor Rfree error: 0.003 / Data cutoff high absF: 975869.73 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.206 3754 5.1 %RANDOM
Rwork0.184 ---
obs0.184 73566 99 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 58.9972 Å2 / ksol: 0.378865 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 20.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-6.27 Å20 Å2-1.62 Å2
2---2.73 Å20 Å2
3----3.55 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.17 Å0.15 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.14 Å0.13 Å
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 1.42→32.26 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2952 1811 33 609 5405
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.004
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d20.9
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.91
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it11.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.532
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.972
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.942.5
LS精密化 シェル解像度: 1.42→1.51 Å / Rfactor Rfree error: 0.011 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.274 594 5.3 %
Rwork0.248 10680 -
obs--90.5 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1CNS_TOPPAR/protein_rep.paramCNS_TOPPAR/protein.top
X-RAY DIFFRACTION2CNS_TOPPAR/water_rep.paramCNS_TOPPAR/water.top
X-RAY DIFFRACTION3CNS_TOPPAR/ion.paramCNS_TOPPAR/ion.top
X-RAY DIFFRACTION4GDP.paramGDP.top
X-RAY DIFFRACTION5af3.paramaf3.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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