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- PDB-5c2j: Complex structure of the GAP domain of MgcRacGAP and Cdc42 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5c2j
タイトルComplex structure of the GAP domain of MgcRacGAP and Cdc42
要素
  • Cell division control protein 42 homolog
  • Rac GTPase-activating protein 1
キーワードHYDROLASE ACTIVATOR/SIGNALING PROTEIN / GTPase activation / Complex / small G-protein / HYDROLASE ACTIVATOR-SIGNALING PROTEIN complex
機能・相同性
機能・相同性情報


DCC mediated attractive signaling / RHO GTPases activate KTN1 / centralspindlin complex / RHOV GTPase cycle / CD28 dependent Vav1 pathway / RHOQ GTPase cycle / RHOU GTPase cycle / RAC3 GTPase cycle / establishment or maintenance of apical/basal cell polarity / RAC2 GTPase cycle ...DCC mediated attractive signaling / RHO GTPases activate KTN1 / centralspindlin complex / RHOV GTPase cycle / CD28 dependent Vav1 pathway / RHOQ GTPase cycle / RHOU GTPase cycle / RAC3 GTPase cycle / establishment or maintenance of apical/basal cell polarity / RAC2 GTPase cycle / RHO GTPases activate PAKs / CDC42 GTPase cycle / actomyosin contractile ring assembly / G beta:gamma signalling through CDC42 / GPVI-mediated activation cascade / nucleus localization / EPHB-mediated forward signaling / EGFR downregulation / GBD domain binding / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / Golgi transport complex / positive regulation of pinocytosis / RAC1 GTPase cycle / dendritic cell migration / endothelin receptor signaling pathway involved in heart process / mitotic spindle midzone assembly / cardiac neural crest cell migration involved in outflow tract morphogenesis / sulfate transmembrane transport / storage vacuole / RHO GTPases activate IQGAPs / apolipoprotein A-I receptor binding / positive regulation of epithelial cell proliferation involved in lung morphogenesis / RHO GTPases Activate Formins / neuron fate determination / regulation of attachment of spindle microtubules to kinetochore / RHOG GTPase cycle / positive regulation of pseudopodium assembly / MAPK6/MAPK4 signaling / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / cardiac conduction system development / host-mediated perturbation of viral process / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / heart process / regulation of filopodium assembly / leading edge membrane / neuropilin signaling pathway / Myogenesis / GTP-dependent protein binding / adherens junction organization / cell junction assembly / filopodium assembly / establishment of epithelial cell apical/basal polarity / dendritic spine morphogenesis / VEGFA-VEGFR2 Pathway / thioesterase binding / gamma-tubulin binding / RHOD GTPase cycle / embryonic heart tube development / Flemming body / Kinesins / regulation of postsynapse organization / regulation of small GTPase mediated signal transduction / positive regulation of filopodium assembly / endosomal transport / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / regulation of mitotic nuclear division / phagocytosis, engulfment / RHOB GTPase cycle / nuclear migration / heart contraction / positive regulation of cytokinesis / Rho GDP-dissociation inhibitor binding / spindle midzone / establishment or maintenance of cell polarity / RHOC GTPase cycle / cell leading edge / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate binding / mitotic cytokinesis / cleavage furrow / lamellipodium membrane / CDC42 GTPase cycle / regulation of embryonic development / RHOA GTPase cycle / neuroblast proliferation / RAC2 GTPase cycle / alpha-tubulin binding / RAC3 GTPase cycle / beta-tubulin binding / negative regulation of protein-containing complex assembly / Rho protein signal transduction / positive regulation of lamellipodium assembly / phagocytic vesicle / positive regulation of stress fiber assembly / monoatomic ion transport / RAC1 GTPase cycle / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / acrosomal vesicle / MHC class II antigen presentation / GTPase activator activity / actin filament organization
類似検索 - 分子機能
Phosphatidylinositol 3-kinase; Chain A / Rho GTPase activation protein / Cdc42 / Rho GTPase-activating protein domain / RhoGAP domain / Rho GTPase-activating proteins domain profile. / GTPase-activator protein for Rho-like GTPases / Small GTPase Rho / Small GTPase Rho domain profile. / Rho GTPase activation protein ...Phosphatidylinositol 3-kinase; Chain A / Rho GTPase activation protein / Cdc42 / Rho GTPase-activating protein domain / RhoGAP domain / Rho GTPase-activating proteins domain profile. / GTPase-activator protein for Rho-like GTPases / Small GTPase Rho / Small GTPase Rho domain profile. / Rho GTPase activation protein / Phorbol esters/diacylglycerol binding domain (C1 domain) / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type signature. / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type profile. / Protein kinase C conserved region 1 (C1) domains (Cysteine-rich domains) / Protein kinase C-like, phorbol ester/diacylglycerol-binding domain / C1-like domain superfamily / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ALUMINUM FLUORIDE / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Cell division control protein 42 homolog / Rac GTPase-activating protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Murayama, K. / Kato-Murayama, M. / Hosaka, T. / Kitamura, T. / Yokoyama, S. / Shirouzu, M.
引用ジャーナル: J.Struct.Biol. / : 2024
タイトル: Structural basis for the effects of Ser387 phosphorylation of MgcRacGAP on its GTPase-activating activities for CDC42 and RHOA.
著者: Murayama, K. / Kato-Murayama, M. / Hosaka, T. / Kitamura, T. / Yokoyama, S. / Shirouzu, M.
履歴
登録2015年6月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02016年6月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年2月19日Group: Data collection / Derived calculations / カテゴリ: diffrn_source / pdbx_struct_oper_list
Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.22023年11月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification
改定 1.42024年12月4日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Rac GTPase-activating protein 1
B: Cell division control protein 42 homolog
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,5475
ポリマ-44,9962
非ポリマー5513
1,856103
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3420 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area17940 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)43.324, 74.237, 55.423
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 96.67, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Rac GTPase-activating protein 1 / Male germ cell RacGap / MgcRacGAP / Protein CYK4 homolog / HsCYK-4


分子量: 23192.887 Da / 分子数: 1 / 断片: GAP domain, UNP residues 346-546 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RACGAP1, KIAA1478, MGCRACGAP / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): KRX / 参照: UniProt: Q9H0H5
#2: タンパク質 Cell division control protein 42 homolog / G25K GTP-binding protein


分子量: 21803.051 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Cdc42 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): KRX / 参照: UniProt: P60766

-
非ポリマー , 4種, 106分子

#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : Mg
#4: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#5: 化合物 ChemComp-AF3 / ALUMINUM FLUORIDE / トリフルオロアルミニウム


分子量: 83.977 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : AlF3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 103 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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詳細

Has protein modificationY
配列の詳細This sequence is based on GenBank BAA90247.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.97 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.48 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.5 / 詳細: PEG3350, Bis-Tris

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-5A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2009年1月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→50 Å / Num. obs: 12204 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 26 Å2 / Net I/σ(I): 13.2
反射 シェル解像度: 2.5→2.59 Å / 冗長度: 3.7 % / Mean I/σ(I) obs: 3.3 / Rsym value: 0.439 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2OVJ, 1GRN
解像度: 2.5→32.39 Å / Rfactor Rfree error: 0.011 / Data cutoff high absF: 919676.15 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.263 623 5.1 %RANDOM
Rwork0.198 ---
obs0.198 12153 99.9 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 26.1256 Å2 / ksol: 0.3201 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 36.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-21.32 Å20 Å2-9.22 Å2
2---7.92 Å20 Å2
3----13.4 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.41 Å0.29 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.5 Å0.38 Å
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.5→32.39 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3080 1613 32 103 4828
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d21.5
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.01
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.361.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.312
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.072
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.182.5
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.66 Å / Rfactor Rfree error: 0.038 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.378 98 4.9 %
Rwork0.291 1913 -
obs--99.9 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1CNS_TOPPAR/protein_rep.paramCNS_TOPPAR/protein.top
X-RAY DIFFRACTION2CNS_TOPPAR/water_rep.paramCNS_TOPPAR/water.top
X-RAY DIFFRACTION3CNS_TOPPAR/ion.paramCNS_TOPPAR/ion.top
X-RAY DIFFRACTION4af3.paramaf3.top
X-RAY DIFFRACTION5GDP.paramGDP.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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