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Yorodumi- PDB-1nrj: Signal Recognition Particle Receptor Beta-Subunit in Complex with... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 1nrj | ||||||
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Title | Signal Recognition Particle Receptor Beta-Subunit in Complex with the SRX Domain from the Alpha-Subunit | ||||||
Components | (Signal recognition particle receptor ...) x 2 | ||||||
Keywords | PROTEIN TRANSPORT / Signal recognition particle / Transmembrane / Receptor / Endoplasmic reticulum / GTP-binding / GTPase-Effector Complex | ||||||
Function / homology | Function and homology information signal recognition particle receptor complex / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane, signal sequence recognition / signal recognition particle binding / protein targeting to ER / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / protein targeting / GTPase activity / endoplasmic reticulum membrane / GTP binding / endoplasmic reticulum ...signal recognition particle receptor complex / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane, signal sequence recognition / signal recognition particle binding / protein targeting to ER / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / protein targeting / GTPase activity / endoplasmic reticulum membrane / GTP binding / endoplasmic reticulum / identical protein binding / membrane Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / SAD / Resolution: 1.7 Å | ||||||
Authors | Schwartz, T. | ||||||
Citation | Journal: Cell(Cambridge,Mass.) / Year: 2003 Title: Structural Basis for the Function of the beta Subunit of the Eukaryotic Signal Recognition Particle Receptor Authors: Schwartz, T. / Blobel, G. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 1nrj.cif.gz | 96.4 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb1nrj.ent.gz | 71.2 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 1nrj.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/nr/1nrj ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/nr/1nrj | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Similar structure data |
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-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
-Signal recognition particle receptor ... , 2 types, 2 molecules AB
#1: Protein | Mass: 18406.727 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: residues 1-158 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) Gene: SRP101 / Plasmid: pET21A / Species (production host): Escherichia coli / Production host: Escherichia coli BL21(DE3) (bacteria) / Strain (production host): BL21(DE3) / References: UniProt: P32916 |
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#2: Protein | Mass: 24348.750 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: residues 31-244 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) Gene: SRP102 / Plasmid: pET28a / Species (production host): Escherichia coli / Production host: Escherichia coli BL21(DE3) (bacteria) / Strain (production host): BL21(DE3) / References: UniProt: P36057 |
-Non-polymers , 4 types, 439 molecules
#3: Chemical | #4: Chemical | ChemComp-GTP / | #5: Chemical | ChemComp-EDO / | #6: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.68 Å3/Da / Density % sol: 53.69 % | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: microbatch under oil / pH: 5.5 Details: 40% (w/v) PEG 3350, 15% (v/v) ethylene glycol, 0.1M ammonium chloride, 0.1M sodium acetate, pH 5.5, Microbatch under oil, temperature 298K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Crystal grow | *PLUS Temperature: 25 ℃ / pH: 7.5 / Method: vapor diffusion, sitting drop | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Components of the solutions | *PLUS
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-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: NSLS / Beamline: X9A / Wavelength: 1.3 Å |
Detector | Type: MARRESEARCH / Detector: CCD / Date: Jul 12, 2002 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.3 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.6→29.63 Å / Num. obs: 62208 / Biso Wilson estimate: 36.3 Å2 |
Reflection | *PLUS Highest resolution: 1.7 Å / Lowest resolution: 25 Å / Num. obs: 52263 / % possible obs: 98.7 % / Num. measured all: 444199 / Rmerge(I) obs: 0.044 |
Reflection shell | *PLUS Highest resolution: 1.7 Å / Lowest resolution: 1.76 Å / % possible obs: 97.4 % / Rmerge(I) obs: 0.35 / Mean I/σ(I) obs: 5.1 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: SAD / Resolution: 1.7→29.63 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.957 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.945 / SU B: 1.963 / SU ML: 0.067 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.099 / ESU R Free: 0.1 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD / Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.4 Å / Solvent model: BABINET MODEL WITH MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 35.9 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.7→29.63 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 1.7→1.744 Å / Total num. of bins used: 20 /
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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Refinement | *PLUS Lowest resolution: 25 Å / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor Rfree: 0.229 / Rfactor Rwork: 0.194 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints | *PLUS
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