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Yorodumi- PDB-5bzu: Crystal structure of the RNA-binding domain of yeast Puf5p bound ... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5bzu | ||||||
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Title | Crystal structure of the RNA-binding domain of yeast Puf5p bound to AAT2 RNA | ||||||
Components |
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Keywords | rna binding protein/rna / PUF RNA-binding domain / rna binding protein-rna complex | ||||||
Function / homology | Function and homology information positive regulation of mRNA binding / intracellular mRNA localization / regulation of G1 to G0 transition / positive regulation of nuclear-transcribed mRNA catabolic process, deadenylation-dependent decay / post-transcriptional regulation of gene expression / negative regulation of translational initiation / protein-macromolecule adaptor activity / negative regulation of translation / mRNA binding / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) synthetic construct (others) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.501 Å | ||||||
Authors | Qiu, C. / Hall, T.M.T. | ||||||
Citation | Journal: Nat Commun / Year: 2015 Title: RNA regulatory networks diversified through curvature of the PUF protein scaffold. Authors: Wilinski, D. / Qiu, C. / Lapointe, C.P. / Nevil, M. / Campbell, Z.T. / Tanaka Hall, T.M. / Wickens, M. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5bzu.cif.gz | 171.6 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb5bzu.ent.gz | 135.4 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5bzu.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/bz/5bzu ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/bz/5bzu | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 5bymSC 5bz1C 5bz5C 5bzvC S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 45310.414 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: unp residues 201-600 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (yeast) Strain: ATCC 204508 / S288c / Gene: MPT5, HTR1, PUF5, YGL178W, BIC834 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: P39016 |
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#2: RNA chain | Mass: 3493.106 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: obtained synthetically / Source: (synth.) synthetic construct (others) |
#3: Water | ChemComp-HOH / |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.85 Å3/Da / Density % sol: 56.85 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 7.6 / Details: PEG3350, CBTP |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: ROTATING ANODE / Type: RIGAKU MICROMAX-007 HF / Wavelength: 1.54 Å |
Detector | Type: RIGAKU SATURN 944 / Detector: CCD / Date: Jun 13, 2013 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.54 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.5→50 Å / Num. obs: 20049 / % possible obs: 98.2 % / Redundancy: 5 % / Biso Wilson estimate: 42.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.051 / Net I/σ(I): 18.5 |
Reflection shell | Resolution: 2.5→2.54 Å / Redundancy: 5 % / Rmerge(I) obs: 0.439 / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 96.9 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 5BYM Resolution: 2.501→32.398 Å / SU ML: 0.3 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / Phase error: 29.32 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 60 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.501→32.398 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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