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- PDB-5bzu: Crystal structure of the RNA-binding domain of yeast Puf5p bound ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5bzu
タイトルCrystal structure of the RNA-binding domain of yeast Puf5p bound to AAT2 RNA
要素
  • Suppressor protein MPT5
  • UGUAAUA
キーワードrna binding protein/rna / PUF RNA-binding domain / rna binding protein-rna complex
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of mRNA binding / intracellular mRNA localization / regulation of G1 to G0 transition / positive regulation of nuclear-transcribed mRNA catabolic process, deadenylation-dependent decay / post-transcriptional regulation of gene expression / negative regulation of translational initiation / protein-macromolecule adaptor activity / negative regulation of translation / mRNA binding / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Pumilio, RNA binding domain / Pumilio homology domain / Pumilio homology domain (PUM-HD) profile. / Pumilio-family RNA binding repeat / Pumilio RNA-binding repeat profile. / Pumilio RNA-binding repeat / Pumilio-like repeats / Leucine-rich Repeat Variant / Leucine-rich Repeat Variant / Armadillo-like helical ...Pumilio, RNA binding domain / Pumilio homology domain / Pumilio homology domain (PUM-HD) profile. / Pumilio-family RNA binding repeat / Pumilio RNA-binding repeat profile. / Pumilio RNA-binding repeat / Pumilio-like repeats / Leucine-rich Repeat Variant / Leucine-rich Repeat Variant / Armadillo-like helical / Αソレノイド / Armadillo-type fold / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
リボ核酸 / RNA (> 10) / Suppressor protein MPT5
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.501 Å
データ登録者Qiu, C. / Hall, T.M.T.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2015
タイトル: RNA regulatory networks diversified through curvature of the PUF protein scaffold.
著者: Wilinski, D. / Qiu, C. / Lapointe, C.P. / Nevil, M. / Campbell, Z.T. / Tanaka Hall, T.M. / Wickens, M.
履歴
登録2015年6月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年9月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年9月30日Group: Database references
改定 1.22023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Suppressor protein MPT5
B: UGUAAUA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,8042
ポリマ－48,8042
非ポリマー00
水1,02757
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2200 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area17320 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)107.363, 107.363, 167.226
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number178
Space group name H-MP6122

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要素

#1: タンパク質 Suppressor protein MPT5 / Protein HTR1 / Pumilio homology domain family member 5


分子量: 45310.414 Da / 分子数: 1 / 断片: unp residues 201-600 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: MPT5, HTR1, PUF5, YGL178W, BIC834 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P39016
#2: RNA鎖 UGUAAUA


分子量: 3493.106 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 57 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.85 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.85 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.6 / 詳細: PEG3350, CBTP

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN 944 / 検出器: CCD / 日付: 2013年6月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→50 Å / Num. obs: 20049 / % possible obs: 98.2 % / 冗長度: 5 % / Biso Wilson estimate: 42.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.051 / Net I/σ(I): 18.5
反射 シェル解像度: 2.5→2.54 Å / 冗長度: 5 % / Rmerge(I) obs: 0.439 / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 96.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.8.2_1309精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5BYM

5bym


解像度: 2.501→32.398 Å / SU ML: 0.3 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 29.32 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2721 1984 9.98 %
Rwork0.2306 --
obs0.2348 19884 97.73 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 60 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.501→32.398 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2930 150 0 57 3137
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0053147
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8264286
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.4411188
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.056523
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004509
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.5005-2.56310.31551370.2591233X-RAY DIFFRACTION97
2.5631-2.63230.34161370.2771237X-RAY DIFFRACTION97
2.6323-2.70970.36971380.29531239X-RAY DIFFRACTION97
2.7097-2.79720.35261390.2991247X-RAY DIFFRACTION97
2.7972-2.89710.42681380.32071248X-RAY DIFFRACTION97
2.8971-3.0130.40631380.32781241X-RAY DIFFRACTION97
3.013-3.150.3461390.30731262X-RAY DIFFRACTION97
3.15-3.31590.29991410.2651272X-RAY DIFFRACTION99
3.3159-3.52350.28191410.23571274X-RAY DIFFRACTION99
3.5235-3.79510.22181450.2061305X-RAY DIFFRACTION99
3.7951-4.17630.2611400.20641291X-RAY DIFFRACTION98
4.1763-4.7790.21821450.17881283X-RAY DIFFRACTION97
4.779-6.01470.29021480.22321339X-RAY DIFFRACTION99
6.0147-32.40020.19411580.19011429X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
17.2890.4621-2.1886.68610.36328.0348-0.01130.84030.0388-0.29410.00440.23950.9506-1.2976-0.09270.4695-0.0172-0.00360.72-0.04210.3024-8.9853-37.1292-33.5942
21.41240.52110.48052.09110.68647.36980.00840.30760.0764-0.1291-0.0504-0.20480.00030.32670.04550.21610.0586-0.01950.38510.07510.2605-3.8506-29.0991-18.9623
32.51061.8402-2.11913.19021.40526.8458-0.019-0.2204-0.26750.0616-0.02520.08770.0936-0.08090.04080.24450.0181-0.09170.31180.05480.1847-4.7169-30.0782-1.7116
42.32770.14740.93443.5448-1.9364.062-0.0504-0.25670.01390.57060.0974-0.1625-0.2559-0.3883-0.04910.3764-0.0225-0.0730.3384-0.02620.25180.2396-33.689211.1963
56.87314.4866-0.26166.8406-1.48542.30220.3126-0.4844-0.17370.6152-0.1629-0.4677-0.1124-0.0919-0.13450.5881-0.0845-0.13360.30370.01630.30196.9249-41.795524.4914
62.147-0.08990.27351.18790.55340.9671-0.0801-0.24690.29950.63650.0661-0.6594-0.03730.43790.51690.9214-0.1164-0.52220.45690.02110.703415.3083-41.559131.3574
74.8264-1.31470.75750.6226-0.89013.4055-0.1927-0.4116-0.58850.7240.0952-0.66160.46510.19290.11881.0516-0.0806-0.37570.40450.15320.692210.0258-57.571433.0236
81.1767-1.95892.34023.2724-3.80795.42430.32180.1515-0.0491-1.2017-0.15020.07212.0048-0.2666-0.31750.9378-0.2112-0.09690.6594-0.02120.5701-4.3036-50.90184.4116
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 204 through 234 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 235 through 322 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 323 through 353 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 354 through 425 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 426 through 470 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 471 through 507 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 508 through 599 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'B' and (resid 1 through 11 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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