+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5bv3 | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | Yeast Scavenger Decapping Enzyme in complex with m7GDP | ||||||
Components | m7GpppX diphosphatase | ||||||
Keywords | HYDROLASE / scavenger decapping enzyme / cap structure / decapping enzyme / substrate inhibition / protein dynamics | ||||||
Function / homology | Function and homology information exoribonuclease activator activity / m7G(5')pppN diphosphatase complex / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, deadenylation-independent decay / 5'-(N7-methyl 5'-triphosphoguanosine)-[mRNA] diphosphatase / 5'-(N(7)-methyl 5'-triphosphoguanosine)-[mRNA] diphosphatase activity / mRNA decay by 3' to 5' exoribonuclease / deadenylation-dependent decapping of nuclear-transcribed mRNA / hydrolase activity, acting on acid anhydrides, in phosphorus-containing anhydrides / RNA 7-methylguanosine cap binding / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, deadenylation-dependent decay ...exoribonuclease activator activity / m7G(5')pppN diphosphatase complex / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, deadenylation-independent decay / 5'-(N7-methyl 5'-triphosphoguanosine)-[mRNA] diphosphatase / 5'-(N(7)-methyl 5'-triphosphoguanosine)-[mRNA] diphosphatase activity / mRNA decay by 3' to 5' exoribonuclease / deadenylation-dependent decapping of nuclear-transcribed mRNA / hydrolase activity, acting on acid anhydrides, in phosphorus-containing anhydrides / RNA 7-methylguanosine cap binding / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, deadenylation-dependent decay / response to osmotic stress / nuclear-transcribed mRNA catabolic process / cellular response to starvation / response to nutrient / P-body / response to heat / response to oxidative stress / protein heterodimerization activity / perinuclear region of cytoplasm / protein homodimerization activity / mitochondrion / identical protein binding / nucleus / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / molecular replacement / Resolution: 2.25 Å | ||||||
Authors | Neu, A. / Neu, U. / Sprangers, R. | ||||||
Funding support | Germany, 1items
| ||||||
Citation | Journal: Nat.Chem.Biol. / Year: 2015 Title: An excess of catalytically required motions inhibits the scavenger decapping enzyme. Authors: Neu, A. / Neu, U. / Fuchs, A.L. / Schlager, B. / Sprangers, R. | ||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
---|
-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5bv3.cif.gz | 533.9 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
---|---|---|---|---|
PDB format | pdb5bv3.ent.gz | 441.4 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5bv3.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 5bv3_validation.pdf.gz | 1.1 MB | Display | wwPDB validaton report |
---|---|---|---|---|
Full document | 5bv3_full_validation.pdf.gz | 1.1 MB | Display | |
Data in XML | 5bv3_validation.xml.gz | 46.3 KB | Display | |
Data in CIF | 5bv3_validation.cif.gz | 63.9 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/bv/5bv3 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/bv/5bv3 | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 1xmmS S: Starting model for refinement |
---|---|
Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
2 |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Unit cell |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments: Component-ID: _ / Refine code: _
NCS ensembles :
NCS oper:
|
-Components
#1: Protein | Mass: 40210.883 Da / Num. of mol.: 4 / Fragment: Dcs1p, UNP residues 8-350 / Mutation: H268N Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (yeast) Gene: DCS1, YLR270W / Plasmid: pETM-1060 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3) References: UniProt: Q06151, 5'-(N7-methyl 5'-triphosphoguanosine)-[mRNA] diphosphatase #2: Chemical | #3: Chemical | ChemComp-SO4 / #4: Chemical | ChemComp-CL / #5: Water | ChemComp-HOH / | |
---|
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
---|
-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.72 Å3/Da / Density % sol: 54.83 % |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 7.5 / Details: 100 mM Hepes, 100 mM NaCl, 1.6 M AmSO4 / PH range: 7.5 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SLS / Beamline: X10SA / Wavelength: 1 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Nov 27, 2009 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: LN2 cooled fixed-exit Si(111) monochromator / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.25→20 Å / Num. obs: 83079 / % possible obs: 99.1 % / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 2.31 % / Biso Wilson estimate: 50.217 Å2 / Rmerge F obs: 0.183 / Rmerge(I) obs: 0.079 / Rrim(I) all: 0.089 / Χ2: 0.991 / Net I/σ(I): 12.57 / Num. measured all: 361983 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1 / Rejects: _
|
-Phasing
Phasing | Method: molecular replacement |
---|
-Processing
Software |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 1XMM Resolution: 2.25→19.89 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.949 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.935 / WRfactor Rfree: 0.2305 / WRfactor Rwork: 0.1963 / FOM work R set: 0.7532 / SU B: 18.374 / SU ML: 0.212 / SU R Cruickshank DPI: 0.2745 / SU Rfree: 0.209 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.274 / ESU R Free: 0.209 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 147.13 Å2 / Biso mean: 54.795 Å2 / Biso min: 25 Å2
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 2.25→19.89 Å
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints NCS | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Type: interatomic distance / Weight position: 0.05
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS refinement shell | Resolution: 2.25→2.308 Å / Total num. of bins used: 20
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS group |
|