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- PDB-5bsa: Structure of histone H3/H4 in complex with Spt2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5bsa
タイトルStructure of histone H3/H4 in complex with Spt2
要素
  • Histone H3.2
  • Histone H4
  • Protein SPT2 homolog
キーワードTRANSCRIPTION REGULATOR / chaperone / transcription
機能・相同性
機能・相同性情報


histone chaperone activity / RNA polymerase I core binding / transcription by RNA polymerase I / structural constituent of chromatin / nucleosome / heterochromatin formation / nucleosome assembly / histone binding / protein heterodimerization activity / regulation of DNA-templated transcription ...histone chaperone activity / RNA polymerase I core binding / transcription by RNA polymerase I / structural constituent of chromatin / nucleosome / heterochromatin formation / nucleosome assembly / histone binding / protein heterodimerization activity / regulation of DNA-templated transcription / nucleolus / DNA binding / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
Chromatin SPT2 / : / SPT2 chromatin protein / SPT2 N-terminal domain / SPT2 chromatin protein / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 ...Chromatin SPT2 / : / SPT2 chromatin protein / SPT2 N-terminal domain / SPT2 chromatin protein / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone H4 / Histone H3.2 / Protein SPT2 homolog
類似検索 - 構成要素
生物種Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 4.611 Å
データ登録者Chen, S. / Patel, D.J.
引用ジャーナル: Genes Dev. / 年: 2015
タイトル: Structure-function studies of histone H3/H4 tetramer maintenance during transcription by chaperone Spt2.
著者: Chen, S. / Rufiange, A. / Huang, H. / Rajashankar, K.R. / Nourani, A. / Patel, D.J.
履歴
登録2015年6月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年7月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月22日Group: Database references / Derived calculations ...Database references / Derived calculations / Refinement description / Source and taxonomy
カテゴリ: citation / entity_src_gen ...citation / entity_src_gen / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_oper_list / software
Item: _citation.journal_id_CSD / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag ..._citation.journal_id_CSD / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_details / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_assembly_prop.type / _pdbx_struct_assembly_prop.value / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _software.classification
改定 1.22023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 1.42024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone H3.2
B: Histone H3.2
C: Histone H4
D: Histone H4
E: Protein SPT2 homolog
F: Protein SPT2 homolog


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)77,1766
ポリマ－77,1766
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11420 Å2
ΔGint-97 kcal/mol
Surface area21250 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)128.351, 128.351, 116.814
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number95
Space group name H-MP4322

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要素

#1: タンパク質 Histone H3.2


分子量: 12673.827 Da / 分子数: 2 / 断片: residues 27-136 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P84233
#2: タンパク質 Histone H4


分子量: 11263.231 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62799
#3: タンパク質 Protein SPT2 homolog / Protein KU002155 / SPT2 domain-containing protein 1


分子量: 14651.086 Da / 分子数: 2 / 断片: residues 571-685 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SPTY2D1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q68D10
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.97 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.57 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7.5
詳細: 0.02 M NaCl, 0.2 M HEPES 7.5, 1.6 M ammonium sulfate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2013年6月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 4.6→50 Å / Num. obs: 5704 / % possible obs: 98.7 % / 冗長度: 11.4 % / Rmerge(I) obs: 0.066 / Net I/σ(I): 22.3
反射 シェル解像度: 4.6→4.68 Å / 冗長度: 7.8 % / Mean I/σ(I) obs: 1.3 / % possible all: 88.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.8.4_1496精密化
HKL-2000データスケーリング
SHELXDE位相決定
PHASER位相決定
MOLREP位相決定
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1AOI

1aoi


解像度: 4.611→49.115 Å / SU ML: 0.89 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 38.13 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3289 375 4.68 %
Rwork0.2387 --
obs0.243 8005 77.73 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 4.611→49.115 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2733 0 0 0 2733
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0132763
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.9723721
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.053967
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.073443
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007483
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
4.6108-5.27730.3873710.28311363X-RAY DIFFRACTION42
5.2773-6.64620.38411390.31253004X-RAY DIFFRACTION92
6.6462-49.1180.27421650.18583263X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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