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- PDB-7ctn: Structure of the 328-692 fragment of FlhA (E351A/D356A) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7ctn
タイトルStructure of the 328-692 fragment of FlhA (E351A/D356A)
要素Flagellar biosynthesis protein FlhA
キーワードPROTEIN TRANSPORT / flagellar type III secretion
機能・相同性
機能・相同性情報


bacterial-type flagellum assembly / protein secretion / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Flagellar biosynthesis protein FlhA / FHIPEP, domain 1 / FHIPEP conserved site / Bacterial export FHIPEP family signature. / Type III secretion system FHIPEP / FHIPEP, domain 3 / FHIPEP, domain 4 / FHIPEP family
類似検索 - ドメイン・相同性
Flagellar biosynthesis protein FlhA
類似検索 - 構成要素
生物種Salmonella typhimurium (サルモネラ菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Kida, M. / Takekawa, N. / Kinoshita, M. / Inoue, Y. / Minamino, T. / Imada, K.
資金援助 日本, 6件
組織認可番号国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)JP18K14638 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)JP20K15749 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)15H02386 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)25000013 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)JP26293097 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)JP19H03182 日本
引用ジャーナル: Commun Biol / 年: 2021
タイトル: The FlhA linker mediates flagellar protein export switching during flagellar assembly.
著者: Inoue, Y. / Kinoshita, M. / Kida, M. / Takekawa, N. / Namba, K. / Imada, K. / Minamino, T.
履歴
登録2020年8月19日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02021年4月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年9月1日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / database_2
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Flagellar biosynthesis protein FlhA
B: Flagellar biosynthesis protein FlhA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)81,3172
ポリマ－81,3172
非ポリマー00
水00
1
A: Flagellar biosynthesis protein FlhA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,6591
ポリマ－40,6591
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Flagellar biosynthesis protein FlhA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,6591
ポリマ－40,6591
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)71.710, 96.150, 114.070
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2

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要素

#1: タンパク質 Flagellar biosynthesis protein FlhA


分子量: 40658.691 Da / 分子数: 2 / 変異: E351A/D356A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Salmonella typhimurium (strain LT2 / SGSC1412 / ATCC 700720) (サルモネラ菌)
遺伝子: flhA, STM1913 / プラスミド: pET15b / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P40729

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.42 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.13 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.1M Tirs HCl pH 8.5, 20 % (w/v) PEG 8000, 0.2M MgCl2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL41XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年12月1日
放射モノクロメーター: Double-crystal monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→73.52 Å / Num. obs: 19358 / % possible obs: 97.1 % / 冗長度: 3.4 % / Biso Wilson estimate: 61.1 Å2 / CC1/2: 0.995 / Rmerge(I) obs: 0.074 / Net I/σ(I): 8.1
反射 シェル解像度: 2.8→2.95 Å / Rmerge(I) obs: 0.317 / Mean I/σ(I) obs: 2.8 / Num. unique obs: 2698 / CC1/2: 0.915

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BSS1.15.2_3472データ収集
PHENIX1.15.2_3472精密化
MOSFLMデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6AI0

6ai0


解像度: 2.8→73.52 Å / SU ML: 0.4386 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 32.945
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2904 1903 9.86 %
Rwork0.2316 17398 -
obs0.2374 19301 96.33 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 70.02 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→73.52 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5252 0 0 0 5252
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00315342
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.68037255
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0452851
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0042952
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.34983265
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.8-2.870.42071210.33471182X-RAY DIFFRACTION92.02
2.87-2.950.40891350.31871178X-RAY DIFFRACTION95.14
2.95-3.030.40161480.32881233X-RAY DIFFRACTION98.78
3.03-3.130.36381270.30791281X-RAY DIFFRACTION98.32
3.13-3.240.36791370.3071251X-RAY DIFFRACTION98.23
3.24-3.370.41031360.29051243X-RAY DIFFRACTION98.43
3.37-3.530.35591390.26371274X-RAY DIFFRACTION99.16
3.53-3.710.33931350.25041230X-RAY DIFFRACTION98.13
3.71-3.950.3061250.23521276X-RAY DIFFRACTION97.16
3.95-4.250.28371480.21841154X-RAY DIFFRACTION91.43
4.25-4.680.24411480.20141260X-RAY DIFFRACTION97.57
4.68-5.360.24871250.19491274X-RAY DIFFRACTION97.02
5.36-6.750.27851390.22581265X-RAY DIFFRACTION95.38
6.75-73.520.18141400.16861297X-RAY DIFFRACTION92.47
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -17.1653048754 Å / Origin y: -42.2678932575 Å / Origin z: 12.3834553693 Å
111213212223313233
T0.211123694201 Å2-0.0514583836225 Å20.00953280588559 Å2-0.237117087882 Å20.00203078497569 Å2--0.217224128351 Å2
L0.0623003529083 °20.0701310250171 °2-0.0169426339778 °2-0.373288031368 °2-0.23048923092 °2--0.105903171662 °2
S0.0131248638785 Å °0.0161336297536 Å °0.00387523112817 Å °0.0787271749071 Å °-0.022928324685 Å °-0.0247251374372 Å °0.0291136456806 Å °-0.104136872733 Å °7.47373168175E-5 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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