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- PDB-5bmy: Crystal structure of hPin1 WW domain (5-21) fused with maltose-bi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5bmy
タイトルCrystal structure of hPin1 WW domain (5-21) fused with maltose-binding protein
要素Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase NIMA-interacting 1,Maltose-binding periplasmic protein
キーワードSUGAR BINDING PROTEIN / WW domain / maltose-binding protein
機能・相同性
機能・相同性情報


cis-trans isomerase activity / phosphothreonine residue binding / negative regulation of cell motility / negative regulation of brown fat cell differentiation / regulation of protein localization to nucleus / mitogen-activated protein kinase kinase binding / ubiquitin ligase activator activity / GTPase activating protein binding / : / protein peptidyl-prolyl isomerization ...cis-trans isomerase activity / phosphothreonine residue binding / negative regulation of cell motility / negative regulation of brown fat cell differentiation / regulation of protein localization to nucleus / mitogen-activated protein kinase kinase binding / ubiquitin ligase activator activity / GTPase activating protein binding / : / protein peptidyl-prolyl isomerization / regulation of mitotic nuclear division / negative regulation of SMAD protein signal transduction / PI5P Regulates TP53 Acetylation / negative regulation of amyloid-beta formation / cytoskeletal motor activity / phosphoserine residue binding / RHO GTPases Activate NADPH Oxidases / carbohydrate transmembrane transporter activity / maltose binding / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / postsynaptic cytosol / Rho protein signal transduction / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / regulation of cytokinesis / peptidylprolyl isomerase / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / regulation of protein stability / phosphoprotein binding / negative regulation of protein catabolic process / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / positive regulation of protein phosphorylation / synapse organization / beta-catenin binding / protein destabilization / ISG15 antiviral mechanism / tau protein binding / neuron differentiation / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / outer membrane-bounded periplasmic space / regulation of gene expression / midbody / cellular response to hypoxia / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / response to hypoxia / nuclear speck / protein stabilization / ciliary basal body / glutamatergic synapse / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, PpiC-type, conserved site / PpiC-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase signature. / PPIC-type PPIASE domain / PpiC-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase family profile. / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, PpiC-type / WW domain / WW/rsp5/WWP domain signature. / WW domain superfamily / WW/rsp5/WWP domain profile. ...: / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, PpiC-type, conserved site / PpiC-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase signature. / PPIC-type PPIASE domain / PpiC-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase family profile. / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, PpiC-type / WW domain / WW/rsp5/WWP domain signature. / WW domain superfamily / WW/rsp5/WWP domain profile. / Domain with 2 conserved Trp (W) residues / WW domain / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Bacterial extracellular solute-binding protein / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain superfamily / Bacterial extracellular solute-binding protein / Periplasmic binding protein-like II / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
alpha-maltose / Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase NIMA-interacting 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Escherichia coli O157:H7 (大腸菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.001 Å
データ登録者Hanazono, Y. / Takeda, K. / Miki, K.
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2016
タイトル: Structural studies of the N-terminal fragments of the WW domain: Insights into co-translational folding of a beta-sheet protein
著者: Hanazono, Y. / Takeda, K. / Miki, K.
履歴
登録2015年5月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02016年10月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / entity_name_com / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_molecule_features / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_oper_list / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.type / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase NIMA-interacting 1,Maltose-binding periplasmic protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,1612
ポリマ－42,8181
非ポリマー3421
水6,215345
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area630 Å2
ΔGint1 kcal/mol
Surface area16620 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)51.155, 72.969, 100.818
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase NIMA-interacting 1,Maltose-binding periplasmic protein / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase Pin1 / PPIase Pin1 / Rotamase Pin1 / MBP / MMBP / Maltodextrin- ...Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase Pin1 / PPIase Pin1 / Rotamase Pin1 / MBP / MMBP / Maltodextrin-binding protein


分子量: 42818.480 Da / 分子数: 1 / 変異: R393N / 由来タイプ: 組換発現
詳細: hPin1 WW domain (residues 5-21 from PIN1_HUMAN) fused with maltose-binding protein (residues 27-393 from MALE_ECO57)
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト), (組換発現) Escherichia coli O157:H7 (大腸菌)
遺伝子: PIN1, malE, Z5632, ECs5017 / 株: O157:H7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q13526, UniProt: P0AEY0, peptidylprolyl isomerase
#2: 多糖 alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose / alpha-maltose


タイプ: oligosaccharide, Oligosaccharide / クラス: 栄養素 / 分子量: 342.297 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: oligosaccharide / 参照: alpha-maltose
記述子タイププログラム
DGlcpa1-4DGlcpa1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1a_1-5]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{}}LINUCSPDB-CARE
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 345 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.02 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: 2.1 M DL-malic acid

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS VII / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2012年5月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→50 Å / Num. obs: 26164 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 7 % / Rsym value: 0.05 / Net I/σ(I): 33.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1ANF

1anf


解像度: 2.001→29.704 Å / SU ML: 0.22 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 19.18 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1937 1330 5.09 %
Rwork0.1537 --
obs0.1557 26111 99.78 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.001→29.704 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3004 0 23 345 3372
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0073101
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0714205
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.9841150
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.041455
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005542
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.0009-2.0810.25851380.1762693X-RAY DIFFRACTION99
2.081-2.17560.24271460.16832719X-RAY DIFFRACTION100
2.1756-2.29030.2651420.17112704X-RAY DIFFRACTION100
2.2903-2.43370.2211440.16232737X-RAY DIFFRACTION100
2.4337-2.62150.24131380.17572744X-RAY DIFFRACTION100
2.6215-2.88520.21151620.17972729X-RAY DIFFRACTION100
2.8852-3.30220.19531470.15992767X-RAY DIFFRACTION100
3.3022-4.15860.17621430.12992784X-RAY DIFFRACTION100
4.1586-29.7070.13791700.13482904X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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