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- PDB-5b3z: Crystal structure of hPin1 WW domain (5-39) fused with maltose-bi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5b3z
タイトルCrystal structure of hPin1 WW domain (5-39) fused with maltose-binding protein
要素Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase NIMA-interacting 1,Maltose-binding periplasmic protein
キーワードISOMERASE / SUGAR BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


cis-trans isomerase activity / phosphothreonine residue binding / negative regulation of cell motility / ubiquitin ligase activator activity / regulation of protein localization to nucleus / GTPase activating protein binding / protein targeting to mitochondrion / protein peptidyl-prolyl isomerization / regulation of mitotic nuclear division / mitogen-activated protein kinase kinase binding ...cis-trans isomerase activity / phosphothreonine residue binding / negative regulation of cell motility / ubiquitin ligase activator activity / regulation of protein localization to nucleus / GTPase activating protein binding / protein targeting to mitochondrion / protein peptidyl-prolyl isomerization / regulation of mitotic nuclear division / mitogen-activated protein kinase kinase binding / negative regulation of SMAD protein signal transduction / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat P3 isomerase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat P6 isomerase activity / detection of maltose stimulus / PI5P Regulates TP53 Acetylation / maltose transport complex / negative regulation of amyloid-beta formation / carbohydrate transport / cytoskeletal motor activity / RHO GTPases Activate NADPH Oxidases / phosphoserine residue binding / carbohydrate transmembrane transporter activity / maltose binding / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / postsynaptic cytosol / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / negative regulation of protein binding / positive regulation of GTPase activity / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / regulation of cytokinesis / cell chemotaxis / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / peptidylprolyl isomerase / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / phosphoprotein binding / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / synapse organization / negative regulation of protein catabolic process / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / beta-catenin binding / regulation of protein stability / ISG15 antiviral mechanism / tau protein binding / neuron differentiation / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / positive regulation of protein phosphorylation / outer membrane-bounded periplasmic space / regulation of gene expression / midbody / cellular response to hypoxia / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / response to hypoxia / periplasmic space / protein stabilization / nuclear speck / ciliary basal body / DNA damage response / glutamatergic synapse / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, PpiC-type, conserved site / PpiC-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase signature. / PPIC-type PPIASE domain / PpiC-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase family profile. / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, PpiC-type / WW domain / WW/rsp5/WWP domain signature. / WW domain superfamily / WW/rsp5/WWP domain profile. ...: / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, PpiC-type, conserved site / PpiC-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase signature. / PPIC-type PPIASE domain / PpiC-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase family profile. / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, PpiC-type / WW domain / WW/rsp5/WWP domain signature. / WW domain superfamily / WW/rsp5/WWP domain profile. / Domain with 2 conserved Trp (W) residues / WW domain / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Bacterial extracellular solute-binding protein / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain superfamily / Bacterial extracellular solute-binding protein / Periplasmic binding protein-like II / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
alpha-maltose / Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase NIMA-interacting 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Escherichia coli K-12 (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Hanazono, Y. / Takeda, K. / Miki, K.
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2016
タイトル: Structural studies of the N-terminal fragments of the WW domain: Insights into co-translational folding of a beta-sheet protein
著者: Hanazono, Y. / Takeda, K. / Miki, K.
履歴
登録2016年3月17日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02016年10月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年2月26日Group: Data collection / Derived calculations / カテゴリ: diffrn_source / pdbx_struct_oper_list
Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / entity_name_com / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_molecule_features / pdbx_nonpoly_scheme / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.type
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase NIMA-interacting 1,Maltose-binding periplasmic protein
B: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase NIMA-interacting 1,Maltose-binding periplasmic protein
C: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase NIMA-interacting 1,Maltose-binding periplasmic protein
D: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase NIMA-interacting 1,Maltose-binding periplasmic protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)179,9278
ポリマ－178,5584
非ポリマー1,3694
水20,1231117
1
A: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase NIMA-interacting 1,Maltose-binding periplasmic protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,9822
ポリマ－44,6391
非ポリマー3421
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area630 Å2
ΔGint2 kcal/mol
Surface area17190 Å2
手法PISA
2
B: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase NIMA-interacting 1,Maltose-binding periplasmic protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,9822
ポリマ－44,6391
非ポリマー3421
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area630 Å2
ΔGint1 kcal/mol
Surface area17410 Å2
手法PISA
3
C: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase NIMA-interacting 1,Maltose-binding periplasmic protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,9822
ポリマ－44,6391
非ポリマー3421
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area630 Å2
ΔGint2 kcal/mol
Surface area17430 Å2
手法PISA
4
D: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase NIMA-interacting 1,Maltose-binding periplasmic protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,9822
ポリマ－44,6391
非ポリマー3421
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area640 Å2
ΔGint2 kcal/mol
Surface area16740 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)84.514, 120.433, 110.670
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 97.79, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase NIMA-interacting 1,Maltose-binding periplasmic protein


分子量: 44639.414 Da / 分子数: 4 / 断片: UNP(Q13526) 5-39,UNP(P0AEX9) residues 27-393 / 変異: R403N / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト), (組換発現) Escherichia coli K-12 (大腸菌)
遺伝子: PIN1, malE / 株: K-12 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q13526, UniProt: P0AEX9
#2: 多糖
alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose / alpha-maltose


タイプ: oligosaccharide, Oligosaccharide / クラス: 栄養素 / 分子量: 342.297 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: oligosaccharide / 参照: alpha-maltose
記述子タイププログラム
DGlcpa1-4DGlcpa1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1a_1-5]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{}}LINUCSPDB-CARE
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1117 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.13 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.64 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 1.6M ammonium citrate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL44XU / 波長: 0.9 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX300HE / 検出器: CCD / 日付: 2013年5月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→50 Å / Num. obs: 92792 / % possible obs: 95.4 % / 冗長度: 2.7 % / Rsym value: 0.097 / Net I/σ(I): 10.3
反射 シェル解像度: 2.3→2.34 Å / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / % possible all: 89.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1ANF

1anf


解像度: 2.3→49.014 Å / SU ML: 0.26 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.46 / 位相誤差: 21.78
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2241 4661 5.02 %Random selection
Rwork0.1812 ---
obs0.1834 92768 95.28 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→49.014 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数12523 0 92 1117 13732
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00412939
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.83417568
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.8054770
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0561893
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0042264
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.3004-2.32650.29971400.26312568X-RAY DIFFRACTION84
2.3265-2.35390.34631490.27832774X-RAY DIFFRACTION90
2.3539-2.38260.28761450.26382720X-RAY DIFFRACTION90
2.3826-2.41270.33261770.25892854X-RAY DIFFRACTION91
2.4127-2.44450.2891230.25592747X-RAY DIFFRACTION91
2.4445-2.4780.2741550.25382810X-RAY DIFFRACTION91
2.478-2.51340.34141150.25342858X-RAY DIFFRACTION92
2.5134-2.55090.31871740.25772850X-RAY DIFFRACTION93
2.5509-2.59070.30151370.23842827X-RAY DIFFRACTION93
2.5907-2.63320.27431610.22492877X-RAY DIFFRACTION93
2.6332-2.67860.28531700.21862848X-RAY DIFFRACTION94
2.6786-2.72730.27581470.20832949X-RAY DIFFRACTION95
2.7273-2.77980.271490.20522889X-RAY DIFFRACTION94
2.7798-2.83650.24441750.20972897X-RAY DIFFRACTION96
2.8365-2.89820.26141340.19142977X-RAY DIFFRACTION96
2.8982-2.96560.22471430.19722947X-RAY DIFFRACTION96
2.9656-3.03970.24241590.18783002X-RAY DIFFRACTION97
3.0397-3.12190.2211650.18152972X-RAY DIFFRACTION97
3.1219-3.21380.23381320.19123026X-RAY DIFFRACTION98
3.2138-3.31750.23221900.17582976X-RAY DIFFRACTION98
3.3175-3.4360.21611470.17253033X-RAY DIFFRACTION98
3.436-3.57350.21591390.15173067X-RAY DIFFRACTION99
3.5735-3.73610.17051550.14463057X-RAY DIFFRACTION99
3.7361-3.9330.17641420.14363099X-RAY DIFFRACTION99
3.933-4.17930.1921700.13583069X-RAY DIFFRACTION100
4.1793-4.50180.18831700.13933073X-RAY DIFFRACTION99
4.5018-4.95440.15271610.1323091X-RAY DIFFRACTION100
4.9544-5.67040.1981700.15513073X-RAY DIFFRACTION99
5.6704-7.14060.20071740.18163079X-RAY DIFFRACTION99
7.1406-49.02530.17991930.16333098X-RAY DIFFRACTION98

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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