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- PDB-5bmx: Crystal structure of T75N mutant of Triosephosphate isomerase fro... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5bmx
タイトルCrystal structure of T75N mutant of Triosephosphate isomerase from Plasmodium falciparum
要素Triosephosphate isomerase
キーワードISOMERASE / TIM Barrel
機能・相同性
機能・相同性情報


triose-phosphate isomerase / triose-phosphate isomerase activity / glyceraldehyde-3-phosphate biosynthetic process / glycerol catabolic process / gluconeogenesis / glycolytic process / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Triosephosphate isomerase, bacterial/eukaryotic / Triosephosphate isomerase, active site / Triosephosphate isomerase active site. / Triosephosphate isomerase / Triosephosphate isomerase superfamily / Triosephosphate isomerase / Triosephosphate isomerase (TIM) family profile. / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel ...Triosephosphate isomerase, bacterial/eukaryotic / Triosephosphate isomerase, active site / Triosephosphate isomerase active site. / Triosephosphate isomerase / Triosephosphate isomerase superfamily / Triosephosphate isomerase / Triosephosphate isomerase (TIM) family profile. / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Triosephosphate isomerase
類似検索 - 構成要素
生物種Plasmodium falciparum (マラリア病原虫)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Bandyopadhyay, D. / Murthy, M.R.N. / Balaram, H. / Balaram, P.
資金援助 インド, 1件
組織認可番号国
Department of Biotechnology インド
引用ジャーナル: Febs J. / 年: 2015
タイトル: Probing the role of highly conserved residues in triosephosphate isomerase - analysis of site specific mutants at positions 64 and 75 in the Plasmodial enzyme
著者: Bandyopadhyay, D. / Murthy, M.R. / Balaram, H. / Balaram, P.
履歴
登録2015年5月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02015年7月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年8月5日Group: Database references
改定 1.22015年8月12日Group: Other
改定 1.32015年10月28日Group: Database references
改定 1.42023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_oper_list / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Triosephosphate isomerase
B: Triosephosphate isomerase
C: Triosephosphate isomerase
D: Triosephosphate isomerase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)113,01620
ポリマ－112,0434
非ポリマー97316
水16,772931
1
A: Triosephosphate isomerase
D: Triosephosphate isomerase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,50810
ポリマ－56,0212
非ポリマー4868
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3320 Å2
ΔGint-20 kcal/mol
Surface area19020 Å2
手法PISA
2
B: Triosephosphate isomerase
C: Triosephosphate isomerase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,50810
ポリマ－56,0212
非ポリマー4868
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3550 Å2
ΔGint-35 kcal/mol
Surface area19340 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)50.640, 106.720, 179.620
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質
Triosephosphate isomerase / TIM / Triose-phosphate isomerase


分子量: 28010.736 Da / 分子数: 4 / 変異: T75N, A163V / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Plasmodium falciparum (マラリア病原虫)
遺伝子: TPI / プラスミド: pTrc99A / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): AA200 / 参照: UniProt: Q07412, triose-phosphate isomerase
#2: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#3: 化合物
ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#4: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 931 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.18 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.48 %
結晶化温度: 296 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 28% PEG 1450, 100mM Tris-HCl, 10mM Lithium sulphate, 0.5mM EDTA, 0.5mM DTT, 0.5mM sodium azide

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM14 / 波長: 0.95372 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2014年11月20日
放射モノクロメーター: Si(111) monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.95372 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→91.748 Å / Num. all: 88535 / Num. obs: 88535 / % possible obs: 97.2 % / 冗長度: 7.5 % / Rpim(I) all: 0.044 / Rrim(I) all: 0.124 / Rsym value: 0.116 / Net I/av σ(I): 4.014 / Net I/σ(I): 11.3 / Num. measured all: 668294
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRpim(I) allRsym valueNet I/σ(I) obs% possible all
1.8-1.96.50.2972.580908123790.1190.2974.894.6
1.9-2.016.70.2143.380376119920.0870.2146.696.2
2.01-2.157.10.169480350113700.0670.1698.597.2
2.15-2.327.60.1424.680607106290.0550.14210.597.1
2.32-2.558.10.12957952098420.0480.1291297.6
2.55-2.858.30.1185.27465889710.0430.11813.798.2
2.85-3.298.40.1085.66720580100.040.10816.198.6
3.29-4.028.30.0995.85668168290.0370.09918.798.6
4.02-5.698.20.0925.74413354050.0340.09218.699
5.69-30.5837.70.0875.12385631080.0340.08716.798.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0103精密化
SCALA3.3.21データスケーリング
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
iMOSFLMデータ削減
PHASER2.1.4位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1O5X

1o5x


解像度: 1.8→91.75 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.96 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.935 / WRfactor Rfree: 0.2231 / WRfactor Rwork: 0.1726 / FOM work R set: 0.8567 / SU B: 2.518 / SU ML: 0.079 / SU R Cruickshank DPI: 0.1292 / SU Rfree: 0.128 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.129 / ESU R Free: 0.128 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2156 4421 5 %RANDOM
Rwork0.167 ---
obs0.1694 84034 97 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 58.95 Å2 / Biso mean: 15.687 Å2 / Biso min: 4.95 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.33 Å20 Å2-0 Å2
2--0.26 Å20 Å2
3---0.08 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.8→91.75 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7636 0 56 931 8623
Biso mean--28.88 26.27 -
残基数----978
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.020.0197830
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.0121.94410582
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.1925972
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.37625.339369
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.635151369
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.9841532
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1540.21225
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0110.025832
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.3881.3123906
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.9541.9584872
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.4691.5583924
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.847 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.274 307 -
Rwork0.189 5912 -
all-6219 -
obs--93.32 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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