[English] 日本語
![](img/lk-miru.gif)
- PDB-4zz9: Crystal structure of T75S mutant of Triosephosphate isomerase fro... -
+
Open data
-
Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4zz9 | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | Crystal structure of T75S mutant of Triosephosphate isomerase from Plasmodium falciparum | ||||||
![]() | Triosephosphate isomerase | ||||||
![]() | ISOMERASE / TIM Barrel | ||||||
Function / homology | ![]() triose-phosphate isomerase / triose-phosphate isomerase activity / glyceraldehyde-3-phosphate biosynthetic process / glycerol catabolic process / gluconeogenesis / glycolytic process / identical protein binding / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() | ||||||
![]() | Bandyopadhyay, D. / Murthy, M.R.N. / Balaram, H. / Balaram, P. | ||||||
Funding support | ![]()
| ||||||
![]() | ![]() Title: Probing the role of highly conserved residues in triosephosphate isomerase - analysis of site specific mutants at positions 64 and 75 in the Plasmodial enzyme Authors: Bandyopadhyay, D. / Murthy, M.R. / Balaram, H. / Balaram, P. | ||||||
History |
|
-
Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
---|
-
Downloads & links
-
Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 121.8 KB | Display | ![]() |
---|---|---|---|---|
PDB format | ![]() | 91.5 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 437.4 KB | Display | ![]() |
---|---|---|---|---|
Full document | ![]() | 438.1 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 24.2 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 36.9 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 5bmwC ![]() 5bmxC ![]() 5bnkC ![]() 5brbC ![]() 1o5xS S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
---|---|
Similar structure data |
-
Links
-
Assembly
Deposited unit | ![]()
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||
Unit cell |
|
-
Components
#1: Protein | Mass: 27983.711 Da / Num. of mol.: 2 / Mutation: T75S, A163V Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() Gene: TPI / Plasmid: pTrc99A / Production host: ![]() ![]() #2: Chemical | ChemComp-EDO / #3: Chemical | #4: Water | ChemComp-HOH / | |
---|
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
---|
-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2 Å3/Da / Density % sol: 38.46 % |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 296 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 7 Details: 22% PEG 1450, 100 mM HEPES buffer, 10 mM Calcium chloride, 0.5 mM EDTA, 0.5 mM DTT, 0.5 mM sodium azide |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Diffraction source | Source: ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: MAR scanner 345 mm plate / Detector: IMAGE PLATE / Date: Apr 15, 2014 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: Osmic Mirror / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 1.541 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 1.805→74.161 Å / Num. all: 40317 / Num. obs: 40317 / % possible obs: 99.9 % / Redundancy: 4.3 % / Biso Wilson estimate: 17.826 Å2 / Rpim(I) all: 0.054 / Rrim(I) all: 0.114 / Rsym value: 0.1 / Net I/av σ(I): 6.037 / Net I/σ(I): 10.1 / Num. measured all: 174650 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1 / Rejects: _
|
-
Processing
Software |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 1O5X Resolution: 1.81→74.16 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.95 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.906 / SU B: 3.321 / SU ML: 0.102 / Cross valid method: THROUGHOUT / ESU R: 0.148 / ESU R Free: 0.147 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD / Details: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 15.609 Å2
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.81→74.16 Å
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
|