[日本語] English
万見
- PDB-1o5x: Plasmodium falciparum TIM complexed to 2-phosphoglycerate -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1o5x
タイトルPlasmodium falciparum TIM complexed to 2-phosphoglycerate
要素Triosephosphate isomerase
キーワードISOMERASE / Triosephosphate Isomerase / Plasmodium falciparum / 2-phosphoglycerate / meta-phosphate / catalytic loop6
機能・相同性
機能・相同性情報


triose-phosphate isomerase / triose-phosphate isomerase activity / glycerol catabolic process / glyceraldehyde-3-phosphate biosynthetic process / gluconeogenesis / glycolytic process / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Triosephosphate isomerase, bacterial/eukaryotic / Triosephosphate isomerase, active site / Triosephosphate isomerase active site. / Triosephosphate isomerase / Triosephosphate isomerase superfamily / Triosephosphate isomerase / Triosephosphate isomerase (TIM) family profile. / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel ...Triosephosphate isomerase, bacterial/eukaryotic / Triosephosphate isomerase, active site / Triosephosphate isomerase active site. / Triosephosphate isomerase / Triosephosphate isomerase superfamily / Triosephosphate isomerase / Triosephosphate isomerase (TIM) family profile. / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
2-PHOSPHOGLYCERIC ACID / 3-HYDROXYPYRUVIC ACID / PHOSPHITE ION / Triosephosphate isomerase
類似検索 - 構成要素
生物種Plasmodium falciparum (マラリア病原虫)
手法X線回折 / シンクロトロン / AB INITIO / 解像度: 1.1 Å
データ登録者Parthasarathy, S. / Eaazhisai, K. / Balaram, H. / Balaram, P. / Murthy, M.R.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2003
タイトル: Structure of Plasmodium falciparum Triose-phosphate Isomerase-2-Phosphoglycerate Complex at 1.1-A Resolution
著者: Parthasarathy, S. / Eaazhisai, K. / Balaram, H. / Balaram, P. / Murthy, M.R.
履歴
登録2003年10月6日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02004年1月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年11月10日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / diffrn_source ...database_2 / diffrn_source / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年10月25日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.52024年12月25日Group: Advisory / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: database_PDB_caveat / pdbx_distant_solvent_atoms ...database_PDB_caveat / pdbx_distant_solvent_atoms / pdbx_entry_details / struct_conn

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Triosephosphate isomerase
B: Triosephosphate isomerase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,3655
ポリマ－55,9952
非ポリマー3693
水11,926662
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4270 Å2
ΔGint-20 kcal/mol
Surface area19580 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)53.491, 50.900, 89.010
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 91.90, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質 Triosephosphate isomerase / TIM


分子量: 27997.738 Da / 分子数: 2 / 変異: A163V / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Plasmodium falciparum (マラリア病原虫)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): AA200 / 参照: UniProt: Q07412, triose-phosphate isomerase
#2: 化合物 ChemComp-PO3 / PHOSPHITE ION


分子量: 78.972 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO3
#3: 化合物 ChemComp-3PY / 3-HYDROXYPYRUVIC ACID


分子量: 104.061 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H4O4
#4: 化合物 ChemComp-2PG / 2-PHOSPHOGLYCERIC ACID


分子量: 186.057 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H7O7P
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 662 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationN

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 1.88 Å3/Da / 溶媒含有率: 34.7 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.5
詳細: PEG 1450, Sodium acetate, pH 4.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / PH range low: 5 / PH range high: 4
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
18-24 %PEG14501reservoir
2100 mMsodium acetate1reservoirpH4-5.0
310 mg/mlprotein1drop

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X11 / 波長: 0.9083 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9083 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.1→30 Å
反射
*PLUS
Num. obs: 181972 / % possible obs: 95.3 % / Num. measured all: 777359 / Rmerge(I) obs: 0.042
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 1.1 Å / 最低解像度: 1.12 Å / % possible obs: 87.3 % / Rmerge(I) obs: 0.464

-
解析

ソフトウェア
名称分類
SHELXモデル構築
SHELXL-97精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: AB INITIO
開始モデル: 1YDV

1ydv


解像度: 1.1→30 Å / Num. parameters: 43060 / Num. restraintsaints: 53091 / 交差検証法: FREE R / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER
詳細: ANISOTROPIC SCALING APPLIED BY THE METHOD OF PARKIN, MOEZZI & HOPE, J.APPL.CRYST.28(1995)53-56 ANISOTROPIC REFINEMENT REDUCED FREE R (NO CUTOFF)
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1706 2026 1.2 %RANDOM
Rwork0.1328 ---
obs0.1328 -87.9 %-
all-170250 --
Refine analyzeNum. disordered residues: 48 / Occupancy sum hydrogen: 0 / Occupancy sum non hydrogen: 4583.45
FreeObs
Luzzati coordinate error0.13 Å0.13 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.11 Å0.12 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.1→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4089 0 33 662 4784
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.015
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.034
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_dist0
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes0.0301
X-RAY DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol0.072
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol0.091
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr0.037
X-RAY DIFFRACTIONs_rigid_bond_adp_cmpnt0.006
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_adp_cmpnt0.053
X-RAY DIFFRACTIONs_approx_iso_adps0.101
LS精密化 シェル解像度: 1.1→1.17 Å / Rfactor Rfree error: 0.018
Rfactor反射数%反射
Rfree0.292 258 -
Rwork0.301 --
obs-22981 72.4 %
ソフトウェア
*PLUS
名称: SHELXL / バージョン: 97 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.1 Å / 最低解像度: 30 Å / Rfactor Rfree: 0.171 / Rfactor Rwork: 0.133
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.014
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_deg2.256
X-RAY DIFFRACTIONs_plane_restr0.03
X-RAY DIFFRACTIONs_chiral_restr0.072

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る