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- PDB-5b8d: Crystal structure of a low occupancy fragment candidate (N-(4-Met... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5b8d
タイトルCrystal structure of a low occupancy fragment candidate (N-(4-Methyl-1,3-thiazol-2-yl)propanamide) bound adjacent to the ubiquitin binding pocket of the HDAC6 zinc-finger domain
要素Histone deacetylase 6
キーワードHYDROLASE / HISTONE DEACETYLASE / HDAC / HDAC6 / FRAGMENT SCREENING / STRUCTURAL GENOMICS CONSORTIUM / SGC / DIAMOND I04-1 XCHEM / PANDDA
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of hydrogen peroxide metabolic process / cellular response to topologically incorrect protein / polyubiquitinated misfolded protein transport / positive regulation of cellular response to oxidative stress / erythrocyte enucleation / negative regulation of aggrephagy / positive regulation of cholangiocyte proliferation / response to misfolded protein / negative regulation of oxidoreductase activity / regulation of microtubule-based movement ...negative regulation of hydrogen peroxide metabolic process / cellular response to topologically incorrect protein / polyubiquitinated misfolded protein transport / positive regulation of cellular response to oxidative stress / erythrocyte enucleation / negative regulation of aggrephagy / positive regulation of cholangiocyte proliferation / response to misfolded protein / negative regulation of oxidoreductase activity / regulation of microtubule-based movement / parkin-mediated stimulation of mitophagy in response to mitochondrial depolarization / negative regulation of protein-containing complex disassembly / protein-containing complex disassembly / negative regulation of axon extension involved in axon guidance / regulation of establishment of protein localization / positive regulation of tubulin deacetylation / tubulin deacetylation / regulation of autophagy of mitochondrion / Cilium Assembly / peptidyl-lysine deacetylation / tubulin deacetylase activity / collateral sprouting / Transcriptional regulation by RUNX2 / lysosome localization / negative regulation of protein acetylation / misfolded protein binding / negative regulation of microtubule depolymerization / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / protein deacetylation / cilium disassembly / response to growth factor / dendritic spine morphogenesis / histone deacetylase / aggresome assembly / regulation of androgen receptor signaling pathway / protein lysine deacetylase activity / positive regulation of signaling receptor activity / cellular response to misfolded protein / aggresome / cellular response to parathyroid hormone stimulus / positive regulation of dendrite morphogenesis / 加水分解酵素; ペプチド以外のCN結合加水分解酵素; 鎖状アミドに作用 / regulation of fat cell differentiation / microtubule associated complex / negative regulation of gene expression, epigenetic / histone deacetylase activity / response to corticosterone / dynein complex binding / axonal transport of mitochondrion / Notch-HLH transcription pathway / positive regulation of epithelial cell migration / cell leading edge / beta-tubulin binding / response to dexamethasone / protein quality control for misfolded or incompletely synthesized proteins / RUNX2 regulates osteoblast differentiation / histone deacetylase complex / response to immobilization stress / alpha-tubulin binding / cilium assembly / HSF1 activation / polyubiquitin modification-dependent protein binding / regulation of macroautophagy / negative regulation of protein-containing complex assembly / inclusion body / axon cytoplasm / response to amphetamine / multivesicular body / positive regulation of synaptic transmission, glutamatergic / transcription corepressor binding / ciliary basal body / ubiquitin binding / regulation of autophagy / caveola / negative regulation of proteolysis / actin filament organization / intracellular protein transport / Late endosomal microautophagy / Hsp90 protein binding / protein destabilization / regulation of protein stability / tau protein binding / NOTCH1 Intracellular Domain Regulates Transcription / beta-catenin binding / Constitutive Signaling by NOTCH1 PEST Domain Mutants / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD+PEST Domain Mutants / autophagy / histone deacetylase binding / Aggrephagy / Chaperone Mediated Autophagy / cellular response to hydrogen peroxide / protein polyubiquitination / positive regulation of peptidyl-serine phosphorylation / actin binding / cellular response to heat / microtubule binding / perikaryon / microtubule / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / axon
類似検索 - 分子機能
Ubiquitin Carboxyl-terminal Hydrolase-like zinc finger / Zinc finger, UBP-type / Zn-finger in ubiquitin-hydrolases and other protein / Zinc finger UBP-type profile. / Histone deacetylase family / Histone deacetylase domain / Histone deacetylase domain superfamily / Histone deacetylase domain / Zinc/RING finger domain, C3HC4 (zinc finger) / Ureohydrolase domain superfamily ...Ubiquitin Carboxyl-terminal Hydrolase-like zinc finger / Zinc finger, UBP-type / Zn-finger in ubiquitin-hydrolases and other protein / Zinc finger UBP-type profile. / Histone deacetylase family / Histone deacetylase domain / Histone deacetylase domain superfamily / Histone deacetylase domain / Zinc/RING finger domain, C3HC4 (zinc finger) / Ureohydrolase domain superfamily / Herpes Virus-1 / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
~{N}-(4-methyl-1,3-thiazol-2-yl)ethanamide / FORMIC ACID / Histone deacetylase 6
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.05 Å
データ登録者Harding, R.J. / Tempel, W. / Collins, P. / Pearce, N. / Brandao-Neto, J. / Douangamath, A. / Ravichandran, M. / Schapira, M. / Bountra, C. / Edwards, A.M. ...Harding, R.J. / Tempel, W. / Collins, P. / Pearce, N. / Brandao-Neto, J. / Douangamath, A. / Ravichandran, M. / Schapira, M. / Bountra, C. / Edwards, A.M. / von Delft, F. / Santhakumar, V. / Arrowsmith, C.M. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: J. Med. Chem. / 年: 2017
タイトル: Small Molecule Antagonists of the Interaction between the Histone Deacetylase 6 Zinc-Finger Domain and Ubiquitin.
著者: Harding, R.J. / Ferreira de Freitas, R. / Collins, P. / Franzoni, I. / Ravichandran, M. / Ouyang, H. / Juarez-Ornelas, K.A. / Lautens, M. / Schapira, M. / von Delft, F. / Santhakumar, V. / Arrowsmith, C.H.
履歴
登録2016年6月14日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年7月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年3月21日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / diffrn_source / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.22019年2月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation_author / Item: _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32022年10月12日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: database_2 / diffrn_radiation_wavelength / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.deposit_site
改定 1.42023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone deacetylase 6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,40044
ポリマ－11,9331
非ポリマー46743
水1,42379
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area520 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area5900 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)41.434, 44.157, 56.549
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Histone deacetylase 6 / HD6


分子量: 11932.607 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HDAC6, KIAA0901, JM21 / プラスミド: pET28-lic / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) codon plus / 参照: UniProt: Q9UBN7, histone deacetylase

-
非ポリマー , 6種, 122分子

#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-FMT / FORMIC ACID / ギ酸


分子量: 46.025 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: CH2O2
#4: 化合物 ChemComp-6T4 / ~{N}-(4-methyl-1,3-thiazol-2-yl)ethanamide / 2-(アセチルアミノ)-4-メチルチアゾ-ル


分子量: 156.206 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H8N2OS
#5: 化合物...
ChemComp-UNX / UNKNOWN ATOM OR ION


分子数: 36 / 由来タイプ: 合成
#6: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 79 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.26 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: 2M Na-formate, 0.2M Na-acetate pH4.6, 5% ethylene glycol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04-1 / 波長: 0.92819 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年9月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.92819 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.05→34.8 Å / Num. obs: 47523 / % possible obs: 97.4 % / 冗長度: 5.4 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.058 / Rpim(I) all: 0.026 / Rrim(I) all: 0.064 / Net I/σ(I): 14.6 / Num. measured all: 257744
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allCC1/2Rpim(I) allRrim(I) all% possible all
1.05-1.072.40.8931453918760.4780.6721.12579.1
5.76-33.425.70.03649.720713610.9970.0160.0499.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0151精密化
Aimless0.5.26データスケーリング
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
XDSデータ削減
精密化開始モデル: pdbid 3C5K

3c5k


解像度: 1.05→34.8 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.98 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.977 / SU B: 0.733 / SU ML: 0.016 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.023 / ESU R Free: 0.023 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: Users of this crystal structure: verify our intepretion of the electron density. Amplitudes and unmerged intensities are included with this deposition. Diffraction images will be deposited in ...詳細: Users of this crystal structure: verify our intepretion of the electron density. Amplitudes and unmerged intensities are included with this deposition. Diffraction images will be deposited in a public repository. Geometry restraints for the fragment candidate were prepared with GRADE. The methyl group of the fragment candidate was not resolved by electron density and was omitted from the model. Ambiguous difference density suggests some form of covalent modification of Cys1147.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1464 2178 4.6 %RANDOM
Rwork0.1283 ---
obs0.1291 45286 97.2 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 69.28 Å2 / Biso mean: 13.189 Å2 / Biso min: 6.88 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.21 Å2-0 Å20 Å2
2--0.67 Å20 Å2
3----0.46 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.05→34.8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数779 0 56 79 914
Biso mean--21.92 24.11 -
残基数----100
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.019918
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0030.02822
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5041.9011270
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.09831897
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.6245119
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.212544
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.04715131
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg6.14151
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.110.2135
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.0211124
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02235
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8621.1438
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.8861.099439
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.1771.663555
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr1.54331740
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free20.677529
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded5.86751792
LS精密化 シェル解像度: 1.052→1.08 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.305 152 -
Rwork0.295 2787 -
all-2939 -
obs--82.35 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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