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- PDB-5b33: The crystal structure of the H2AZ nucleosome with H3.3. -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5b33
タイトルThe crystal structure of the H2AZ nucleosome with H3.3.
要素
  • DNA (146-MER)
  • Histone H2A.Z
  • Histone H2B type 1-J
  • Histone H3.3
  • Histone H4
キーワードDNA BINDING PROTEIN / Histone variant / nucleosome / protein-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of chromosome condensation / Barr body / : / pericentric heterochromatin formation / inner kinetochore / muscle cell differentiation / oocyte maturation / nucleosomal DNA binding / nucleus organization / spermatid development ...negative regulation of chromosome condensation / Barr body / : / pericentric heterochromatin formation / inner kinetochore / muscle cell differentiation / oocyte maturation / nucleosomal DNA binding / nucleus organization / spermatid development / negative regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / single fertilization / subtelomeric heterochromatin formation / RNA polymerase II core promoter sequence-specific DNA binding / negative regulation of megakaryocyte differentiation / heterochromatin / protein localization to CENP-A containing chromatin / Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / CENP-A containing nucleosome / Packaging Of Telomere Ends / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / embryo implantation / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / telomere organization / RNA Polymerase I Promoter Opening / Inhibition of DNA recombination at telomere / Meiotic synapsis / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / SUMOylation of chromatin organization proteins / Regulation of endogenous retroelements by the Human Silencing Hub (HUSH) complex / DNA methylation / Condensation of Prophase Chromosomes / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / HCMV Late Events / innate immune response in mucosa / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / PRC2 methylates histones and DNA / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / Defective pyroptosis / HDACs deacetylate histones / Regulation of endogenous retroelements by Piwi-interacting RNAs (piRNAs) / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / RNA Polymerase I Promoter Escape / cellular response to estradiol stimulus / lipopolysaccharide binding / Transcriptional regulation by small RNAs / euchromatin / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / HDMs demethylate histones / G2/M DNA damage checkpoint / NoRC negatively regulates rRNA expression / chromatin DNA binding / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / PKMTs methylate histone lysines / Meiotic recombination / Pre-NOTCH Transcription and Translation / multicellular organism growth / male gonad development / RMTs methylate histone arginines / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / Transcriptional regulation of granulopoiesis / HCMV Early Events / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / osteoblast differentiation / structural constituent of chromatin / antibacterial humoral response / nucleosome / heterochromatin formation / nucleosome assembly / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / HATs acetylate histones / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / Processing of DNA double-strand break ends / chromatin organization / positive regulation of cell growth / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / Oxidative Stress Induced Senescence / defense response to Gram-negative bacterium / killing of cells of another organism / Estrogen-dependent gene expression / chromosome, telomeric region / cell population proliferation / defense response to Gram-positive bacterium / Ub-specific processing proteases / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / Amyloid fiber formation / protein heterodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / extracellular space
類似検索 - 分子機能
Histone, subunit A / Histone, subunit A / : / Histone H2B signature. / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A ...Histone, subunit A / Histone, subunit A / : / Histone H2B signature. / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone 2A / Histone H2A / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 domain / Histone-fold / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / DNA (> 100) / Histone H2B type 1-J / Histone H2A.Z / Histone H4 / Histone H3.3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.925 Å
データ登録者Horikoshi, N. / Taguchi, H. / Arimura, Y. / Kurumizaka, H.
資金援助 日本, 3件
組織認可番号国
Ministry of Education, Culture, Sports, Science and Technology (MEXT)25116002 日本
Japan Society for the Promotion of Science25250023 日本
the Japan Agency for Medical Research and Development (AMED) 日本
引用ジャーナル: Open Biology / 年: 2016
タイトル: Crystal structures of heterotypic nucleosomes containing histones H2A.Z and H2A.
著者: Horikoshi, N. / Arimura, Y. / Taguchi, H. / Kurumizaka, H.
履歴
登録2016年2月8日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02016年8月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年10月18日Group: Author supporting evidence / Data collection / Derived calculations
カテゴリ: diffrn_source / pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.22023年11月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone H3.3
B: Histone H4
C: Histone H2A.Z
D: Histone H2B type 1-J
E: Histone H3.3
F: Histone H4
G: Histone H2A.Z
H: Histone H2B type 1-J
I: DNA (146-MER)
J: DNA (146-MER)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)200,91110
ポリマ－200,91110
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area55060 Å2
ΔGint-377 kcal/mol
Surface area73170 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)104.799, 109.872, 181.931
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Histone H3.3


分子量: 15643.262 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: H3F3A, H3.3A, H3F3, PP781, H3F3B, H3.3B / プラスミド: pH3.3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P84243
#2: タンパク質 Histone H4


分子量: 11676.703 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: HIST1H4A, H4/A, H4FA, HIST1H4B, H4/I, H4FI, HIST1H4C, H4/G, H4FG, HIST1H4D, H4/B, H4FB, HIST1H4E, H4/J, H4FJ, HIST1H4F, H4/C, H4FC, HIST1H4H, H4/H, H4FH, HIST1H4I, H4/M, H4FM, HIST1H4J, ...遺伝子: HIST1H4A, H4/A, H4FA, HIST1H4B, H4/I, H4FI, HIST1H4C, H4/G, H4FG, HIST1H4D, H4/B, H4FB, HIST1H4E, H4/J, H4FJ, HIST1H4F, H4/C, H4FC, HIST1H4H, H4/H, H4FH, HIST1H4I, H4/M, H4FM, HIST1H4J, H4/E, H4FE, HIST1H4K, H4/D, H4FD, HIST1H4L, H4/K, H4FK, HIST2H4A, H4/N, H4F2, H4FN, HIST2H4, HIST2H4B, H4/O, H4FO, HIST4H4
プラスミド: pH4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): JM109 (DE3) / 参照: UniProt: P62805
#3: タンパク質 Histone H2A.Z / H2A/z


分子量: 13864.073 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: H2AFZ, H2AZ / プラスミド: pH2A.Z.1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P0C0S5
#4: タンパク質 Histone H2B type 1-J / Histone H2B.1 / Histone H2B.r / H2B/r


分子量: 14217.516 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HIST1H2BJ, H2BFR / プラスミド: pH2B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P06899
#5: DNA鎖 DNA (146-MER)


分子量: 45053.855 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pGEM-T Easy / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): DH5a

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.61 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.81 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: potassium cacodylate, potassium chloride, manganese chloride

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL41XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-225 / 検出器: CCD / 日付: 2010年6月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.92→50 Å / Num. obs: 45941 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 6.8 % / Biso Wilson estimate: 75.38 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Χ2: 1.857 / Net I/av σ(I): 40.285 / Net I/σ(I): 14.1 / Num. measured all: 311643
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsDiffraction-ID% possible all
2.92-3.0270.4741100
3.02-3.1570.3171100
3.15-3.2970.2061100
3.29-3.466.90.1451100
3.46-3.686.90.1021100
3.68-3.966.90.0761100
3.96-4.366.90.0551100
4.36-4.996.80.0531100
4.99-6.296.30.061100
6.29-506.20.048197.3

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
HKL-20000.98.704kデータスケーリング
PHASER2.3.0位相決定
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3AV2

3av2


解像度: 2.925→39.005 Å / SU ML: 0.34 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 25.7
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2521 2314 5.04 %Random selection
Rwork0.2052 ---
obs0.2076 45868 99.53 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 182.85 Å2 / Biso mean: 83.242 Å2 / Biso min: 25.89 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.925→39.005 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5913 5980 0 0 11893
残基数----1042
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01112703
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.20218403
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0512094
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051312
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d28.4575216
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 17

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.9249-2.98460.34461170.27652454257197
2.9846-3.04950.381300.256725412671100
3.0495-3.12040.27591160.23625492665100
3.1204-3.19840.27391290.245725492678100
3.1984-3.28480.26821550.2325312686100
3.2848-3.38140.31021400.22425412681100
3.3814-3.49050.27841430.220725392682100
3.4905-3.61520.29141270.217925622689100
3.6152-3.75980.26751290.226325622691100
3.7598-3.93080.26881390.21825462685100
3.9308-4.13780.2561380.204725562694100
4.1378-4.39670.24311290.192625992728100
4.3967-4.73560.21861380.188425732711100
4.7356-5.21120.26071540.194325712725100
5.2112-5.9630.23071440.221825992743100
5.963-7.5040.27251450.215126362781100
7.504-39.00860.19441410.16142646278796

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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