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万見
- PDB-5ayx: Crystal structure of Human Quinolinate Phosphoribosyltransferase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ayx
タイトルCrystal structure of Human Quinolinate Phosphoribosyltransferase
要素Nicotinate-nucleotide pyrophosphorylase [carboxylating]
キーワードTRANSFERASE / QUINOLINATE PHOSPHORIBOSYLTRANSFERASE / NAD BIOSYNTHESIS / NADC
機能・相同性
機能・相同性情報


quinolinate catabolic process / nicotinate-nucleotide diphosphorylase (carboxylating) / nicotinate-nucleotide diphosphorylase (carboxylating) activity / Nicotinate metabolism / NAD metabolic process / NAD biosynthetic process / catalytic complex / extracellular exosome / identical protein binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Nicotinate-nucleotide pyrophosphorylase / Nicotinate-nucleotide pyrophosphorylase/Putative pyrophosphorylase ModD / Quinolinate phosphoribosyl transferase, N-terminal domain / Quinolinate phosphoribosyl transferase, C-terminal / Quinolinate phosphoribosyl transferase, N-terminal / Quinolinate phosphoribosyl transferase, N-terminal domain superfamily / Quinolinate phosphoribosyl transferase, C-terminal domain / Quinolinate phosphoribosyl transferase, N-terminal domain / Nicotinate phosphoribosyltransferase-like, C-terminal / Aldehyde Oxidoreductase; domain 3 ...Nicotinate-nucleotide pyrophosphorylase / Nicotinate-nucleotide pyrophosphorylase/Putative pyrophosphorylase ModD / Quinolinate phosphoribosyl transferase, N-terminal domain / Quinolinate phosphoribosyl transferase, C-terminal / Quinolinate phosphoribosyl transferase, N-terminal / Quinolinate phosphoribosyl transferase, N-terminal domain superfamily / Quinolinate phosphoribosyl transferase, C-terminal domain / Quinolinate phosphoribosyl transferase, N-terminal domain / Nicotinate phosphoribosyltransferase-like, C-terminal / Aldehyde Oxidoreductase; domain 3 / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Nicotinate-nucleotide pyrophosphorylase [carboxylating]
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Kang, G.B. / Kim, M.-K. / Im, Y.J. / Lee, J.H. / Youn, H.-S. / An, J.Y. / Lee, J.-G. / Fukuoka, S.-I. / Eom, S.H.
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2016
タイトル: Structural Insights into the Quaternary Catalytic Mechanism of Hexameric Human Quinolinate Phosphoribosyltransferase, a Key Enzyme in de novo NAD Biosynthesis
著者: Youn, H.-S. / Kim, T.G. / Kim, M.-K. / Kang, G.B. / Kang, J.Y. / Lee, J.-G. / An, J.Y. / Park, K.R. / Lee, Y. / Im, Y.J. / Lee, J.H. / Eom, S.H.
履歴
登録2015年9月14日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
置き換え2016年2月3日ID: 3LAR
改定 1.02016年2月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年2月26日Group: Data collection / Derived calculations
カテゴリ: diffrn_source / pdbx_prerelease_seq / pdbx_struct_oper_list
Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.22023年11月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Nicotinate-nucleotide pyrophosphorylase [carboxylating]
B: Nicotinate-nucleotide pyrophosphorylase [carboxylating]
C: Nicotinate-nucleotide pyrophosphorylase [carboxylating]
D: Nicotinate-nucleotide pyrophosphorylase [carboxylating]
E: Nicotinate-nucleotide pyrophosphorylase [carboxylating]
F: Nicotinate-nucleotide pyrophosphorylase [carboxylating]


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)191,6806
ポリマ－191,6806
非ポリマー00
水34219
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area24400 Å2
ΔGint-146 kcal/mol
Surface area61630 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)76.178, 137.122, 92.650
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 103.76, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
Nicotinate-nucleotide pyrophosphorylase [carboxylating] / Quinolinate phosphoribosyltransferase [decarboxylating] / QPRTase


分子量: 31946.672 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: QPRT / プラスミド: PET21A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q15274, nicotinate-nucleotide diphosphorylase (carboxylating)
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 19 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.45 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.88 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 5
詳細: 100MM MES-NAOH (PH 5.0), 7-15% (W/V) PEG-MME 2000, 10MM KSCN, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, TEMPERATURE 294K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: AR-NW12A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2004年6月30日
放射モノクロメーター: DOUBLE CRYSTAL MONOCHROMATOR / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→50 Å / Num. obs: 42775 / % possible obs: 96.7 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.6 % / Net I/σ(I): 18.3
反射 シェル解像度: 2.8→2.9 Å / % possible all: 94.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC6.5.0精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2JBM

2jbm


解像度: 2.8→48 Å / 交差検証法: FREE R-VALUE
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.259 2227 RANDOM
Rwork0.201 --
obs-42761 -
原子変位パラメータBiso mean: 64 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-15.935 Å20 Å21.044 Å2
2---28.724 Å20 Å2
3---12.79 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→48 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数12480 0 0 33 12513
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.9 Å / Rfactor Rfree: 0.356 / Rfactor Rwork: 0.259

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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