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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 5aqt | ||||||
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タイトル | Fragment-based screening of HSP70 sheds light on the functional role of ATP-binding site residues | ||||||
要素 |
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キーワード | CHAPERONE / HEAT SHOCK PROTEIN / HSP70 / HSP72 / HSC70 / ATPASE / BAG1 / FRAGMENT | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 lumenal side of lysosomal membrane / regulation of protein import / protein transmembrane import into intracellular organelle / negative regulation of supramolecular fiber organization / positive regulation of protein refolding / prostaglandin binding / chaperone-mediated autophagy translocation complex disassembly / slow axonal transport / clathrin-uncoating ATPase activity / positive regulation of lysosomal membrane permeability ...lumenal side of lysosomal membrane / regulation of protein import / protein transmembrane import into intracellular organelle / negative regulation of supramolecular fiber organization / positive regulation of protein refolding / prostaglandin binding / chaperone-mediated autophagy translocation complex disassembly / slow axonal transport / clathrin-uncoating ATPase activity / positive regulation of lysosomal membrane permeability / lysosomal matrix / A1 adenosine receptor binding / late endosomal microautophagy / protein carrier chaperone / response to nickel cation / clathrin-sculpted gamma-aminobutyric acid transport vesicle membrane / Respiratory syncytial virus genome transcription / Lipophagy / GABA synthesis, release, reuptake and degradation / protein targeting to lysosome involved in chaperone-mediated autophagy / adenyl-nucleotide exchange factor activity / response to odorant / positive regulation by host of viral genome replication / synaptic vesicle uncoating / C3HC4-type RING finger domain binding / positive regulation of smooth muscle cell apoptotic process / clathrin coat disassembly / negative regulation of NLRP3 inflammasome complex assembly / ATP-dependent protein disaggregase activity / CHL1 interactions / regulation of protein complex stability / photoreceptor ribbon synapse / maintenance of postsynaptic specialization structure / membrane organization / glycinergic synapse / Prp19 complex / presynaptic cytosol / protein folding chaperone complex / positive regulation of mRNA splicing, via spliceosome / postsynaptic specialization membrane / intermediate filament / regulation of postsynapse organization / negative regulation of cardiac muscle cell apoptotic process / Lysosome Vesicle Biogenesis / chaperone-mediated autophagy / postsynaptic cytosol / cellular response to steroid hormone stimulus / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / phosphatidylserine binding / non-chaperonin molecular chaperone ATPase / positive regulation of proteolysis / chaperone cofactor-dependent protein refolding / HSF1-dependent transactivation / response to unfolded protein / estrous cycle / autophagosome / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / regulation of protein-containing complex assembly / Attenuation phase / Protein methylation / ATP metabolic process / positive regulation of phagocytosis / skeletal muscle tissue development / forebrain development / protein folding chaperone / heat shock protein binding / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / cellular response to cadmium ion / photoreceptor inner segment / cellular response to starvation / lysosomal lumen / mRNA Splicing - Major Pathway / cerebellum development / response to activity / dendritic shaft / kidney development / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / response to progesterone / G protein-coupled receptor binding / ATP-dependent protein folding chaperone / spliceosomal complex / Late endosomal microautophagy / peptide binding / regulation of protein stability / PKR-mediated signaling / terminal bouton / ADP binding / mRNA splicing, via spliceosome / Chaperone Mediated Autophagy / cellular response to hydrogen peroxide / positive regulation of T cell mediated cytotoxicity / G1/S transition of mitotic cell cycle / protein import into nucleus / unfolded protein binding / melanosome / late endosome / protein folding / synaptic vesicle / response to estradiol / MHC class II protein complex binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | HOMO SAPIENS (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å | ||||||
データ登録者 | Jones, A.M. / Westwood, I.M. / Osborne, J.D. / Matthews, T.P. / Cheeseman, M.D. / Rowlands, M.G. / Jeganathan, F. / Burke, R. / Lee, D. / Kadi, N. ...Jones, A.M. / Westwood, I.M. / Osborne, J.D. / Matthews, T.P. / Cheeseman, M.D. / Rowlands, M.G. / Jeganathan, F. / Burke, R. / Lee, D. / Kadi, N. / Liu, M. / Richards, M. / McAndrew, C. / Yahya, N. / Dobson, S.E. / Jones, K. / Workman, P. / Collins, I. / van Montfort, R.L.M. | ||||||
引用 | ジャーナル: Sci Rep / 年: 2016 タイトル: A fragment-based approach applied to a highly flexible target: Insights and challenges towards the inhibition of HSP70 isoforms. 著者: Jones, A.M. / Westwood, I.M. / Osborne, J.D. / Matthews, T.P. / Cheeseman, M.D. / Rowlands, M.G. / Jeganathan, F. / Burke, R. / Lee, D. / Kadi, N. / Liu, M. / Richards, M. / McAndrew, C. / ...著者: Jones, A.M. / Westwood, I.M. / Osborne, J.D. / Matthews, T.P. / Cheeseman, M.D. / Rowlands, M.G. / Jeganathan, F. / Burke, R. / Lee, D. / Kadi, N. / Liu, M. / Richards, M. / McAndrew, C. / Yahya, N. / Dobson, S.E. / Jones, K. / Workman, P. / Collins, I. / van Montfort, R.L. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 5aqt.cif.gz | 210.4 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb5aqt.ent.gz | 168.7 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 5aqt.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/aq/5aqt ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/aq/5aqt | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | 5aqfC 5aqgC 5aqhC 5aqiC 5aqjC 5aqkC 5aqlC 5aqmC 5aqnC 5aqoC 5aqpC 5aqqC 5aqrC 5aqsC 5aquC 5aqvC 5aqwC 5aqxC 5aqyC 1hx1S C: 同じ文献を引用 (文献) S: 精密化の開始モデル |
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類似構造データ |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
-タンパク質 , 2種, 2分子 AB
#1: タンパク質 | 分子量: 42406.980 Da / 分子数: 1 / 断片: NUCLEOTIDE BINDING DOMAIN, UNP RESIDUES 1-381 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PGEX-6P-1 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / Variant (発現宿主): AI / 参照: UniProt: P11142, EC: 3.6.3.51 |
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#2: タンパク質 | 分子量: 13511.571 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP RESIDUES 222-334 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PGEX-6P-1 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / Variant (発現宿主): AI / 参照: UniProt: Q99933 |
-非ポリマー , 5種, 220分子
#3: 化合物 | ChemComp-5P7 / ( | ||||
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#4: 化合物 | ChemComp-TRS / | ||||
#5: 化合物 | #6: 化合物 | ChemComp-GOL / #7: 水 | ChemComp-HOH / | |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.45 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.83 % / 解説: NONE |
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結晶化 | pH: 8.5 詳細: 16-26% (W/V) PEG3350, 0.1 M K-NA TARTRATE, 0.1 M TRIS.HCL PH 8.5 AND 25% (V/V) GLYCEROL |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04-1 / 波長: 0.92 |
検出器 | タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年9月29日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.92 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.9→58.26 Å / Num. obs: 36309 / % possible obs: 83.9 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3 % / Biso Wilson estimate: 28.21 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 9.3 |
反射 シェル | 解像度: 1.9→1.94 Å / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.61 / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / % possible all: 70.6 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: 1HX1 解像度: 1.9→58.26 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.945 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.917 / SU R Cruickshank DPI: 0.163 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.164 / SU Rfree Blow DPI: 0.149 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.149
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原子変位パラメータ | Biso mean: 40.54 Å2
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Refine analyze | Luzzati coordinate error obs: 0.236 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.9→58.26 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 1.9→1.96 Å / Total num. of bins used: 18
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ |
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