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- PDB-5ahe: Crystal structure of Salmonella enterica HisA -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ahe
タイトルCrystal structure of Salmonella enterica HisA
要素1-(5-phosphoribosyl)-5-[(5-phosphoribosylamino)methylideneamino] imidazole-4-carboxamide isomerase
キーワードISOMERASE / HISTIDINE BIOSYNTHESIS
機能・相同性
機能・相同性情報


1-(5-phosphoribosyl)-5-[(5-phosphoribosylamino)methylideneamino]imidazole-4-carboxamide isomerase / 1-(5-phosphoribosyl)-5-[(5-phosphoribosylamino)methylideneamino]imidazole-4-carboxamide isomerase activity / L-histidine biosynthetic process / L-tryptophan biosynthetic process / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
HisA, bacterial-type / HisA/PriA, bacterial-type / Histidine biosynthesis, HisA-like / Histidine biosynthesis protein / Histidine biosynthesis protein / Ribulose-phosphate binding barrel / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / 1-(5-phosphoribosyl)-5-[(5-phosphoribosylamino)methylideneamino] imidazole-4-carboxamide isomerase / 1-(5-phosphoribosyl)-5-[(5-phosphoribosylamino)methylideneamino] imidazole-4-carboxamide isomerase
類似検索 - 構成要素
生物種Salmonella enterica (サルモネラ菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Soderholm, A. / Guo, X. / Newton, M.S. / Evans, G.B. / Nasvall, J. / Patrick, W.M. / Selmer, M.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2015
タイトル: Two-Step Ligand Binding in a Beta/Alpha8 Barrel Enzyme -Substrate-Bound Structures Shed New Light on the Catalytic Cycle of Hisa
著者: Soderholm, A. / Guo, X. / Newton, M.S. / Evans, G.B. / Nasvall, J. / Patrick, W.M. / Selmer, M.
履歴
登録2015年2月5日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年9月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年10月21日Group: Database references
改定 1.22024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / entity / entity_name_com / entity_src_gen / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_mod_residue / struct_conn / struct_ref / struct_ref_seq / struct_ref_seq_dif / struct_sheet / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity.pdbx_description / _entity_name_com.name / _entity_src_gen.pdbx_beg_seq_num / _entity_src_gen.pdbx_end_seq_num / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_gene / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_seq_type / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _pdbx_struct_mod_residue.details / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref.db_code / _struct_ref.pdbx_align_begin / _struct_ref.pdbx_db_accession / _struct_ref.pdbx_seq_one_letter_code / _struct_ref_seq.pdbx_db_accession / _struct_ref_seq_dif.pdbx_seq_db_accession_code / _struct_sheet.number_strands / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 1-(5-phosphoribosyl)-5-[(5-phosphoribosylamino)methylideneamino] imidazole-4-carboxamide isomerase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,9388
ポリマ－27,2081
非ポリマー7307
水2,072115
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)86.769, 86.769, 121.530
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number178
Space group name H-MP6122
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2014-

HOH

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 1-(5-phosphoribosyl)-5-[(5-phosphoribosylamino)methylideneamino] imidazole-4-carboxamide isomerase / Phosphoribosylformimino-5-aminoimidazole carboxamide ribotide isomerase


分子量: 27208.045 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Salmonella enterica (サルモネラ菌)
遺伝子: hisA, AIY46_13150, AL463_17045, CQW68_13095, D3346_17640, D3Q81_15095, EAW95_14430, FJR52_10950, GCH85_22590, NCTC6385_02080, ND68_15100
プラスミド: PEXP5-CT / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21
参照: UniProt: A0A630AQ07, UniProt: P10372*PLUS, 1-(5-phosphoribosyl)-5-[(5-phosphoribosylamino)methylideneamino]imidazole-4-carboxamide isomerase

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非ポリマー , 5種, 122分子

#2: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#4: 化合物 ChemComp-EPE / 4-(2-HYDROXYETHYL)-1-PIPERAZINE ETHANESULFONIC ACID / HEPES / HEPES


分子量: 238.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18N2O4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#5: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 115 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.5 %
結晶化pH: 5.5
詳細: PROTEIN WAS CRYSTALLIZED IN 0.1 M HEPES PH 7.5, 0.8 M NAH2PO4 AND 0.8 M KH2PO4.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-2 / 波長: 0.8726
検出器タイプ: MARRESEARCH CHESS / 検出器: CCD / 日付: 2013年4月18日 / 詳細: PT COATED SI MIRRORS
放射モノクロメーター: SILICON 111 CRYSTAL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8726 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→47.25 Å / Num. obs: 30376 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): 2.82 / 冗長度: 19.1 % / Biso Wilson estimate: 21.08 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 21.81
反射 シェル解像度: 1.7→1.75 Å / 冗長度: 19.1 % / Rmerge(I) obs: 1.27 / Mean I/σ(I) obs: 2.82 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: A MUTANT SALMONELLA ENTERICA HISA WAS USED, WHICH IN TURN HAD BEEN SOLVED USING 4GJ1 AS SEARCH MODEL.

4gj1


解像度: 1.7→47.25 Å / SU ML: 0.16 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 18.42 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: RESIDUES 17-23, 175-180 AND 245- -253 ARE DISORDERED
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2062 1520 5 %
Rwork0.1742 --
obs0.1758 30375 99.98 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 25.94 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→47.25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1732 0 43 115 1890
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0081902
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1052610
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.651714
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.052312
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006332
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.7001-1.75490.26941340.22812554X-RAY DIFFRACTION100
1.7549-1.81770.27881360.20752579X-RAY DIFFRACTION100
1.8177-1.89040.23621350.19082568X-RAY DIFFRACTION100
1.8904-1.97650.23821360.1752578X-RAY DIFFRACTION100
1.9765-2.08070.21551370.17382584X-RAY DIFFRACTION100
2.0807-2.2110.19261360.17362586X-RAY DIFFRACTION100
2.211-2.38180.20091330.17142609X-RAY DIFFRACTION100
2.3818-2.62140.18921380.17322630X-RAY DIFFRACTION100
2.6214-3.00070.21941390.18632635X-RAY DIFFRACTION100
3.0007-3.78030.20161490.17032682X-RAY DIFFRACTION100
3.7803-47.26780.18831470.16122850X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.53260.4411-0.08840.4796-0.00490.4179-0.1713-0.11450.07830.10630.0360.1466-0.2165-0.0831-0.04170.15240.0338-0.01430.1296-0.01330.16296.226334.009-7.9228
20.89750.4390.34261.5286-0.07740.3778-0.0590.01810.1405-0.12520.0480.1862-0.1425-0.01620.00090.14630.0048-0.01310.1280.01020.14916.778728.7103-12.7555
30.1244-0.1301-0.13230.3843-0.1790.3484-0.09630.008-0.1014-0.0693-0.04940.0398-0.0926-0.3434-0.02580.1380.00210.00380.2084-0.03050.1494-1.288517.1521-10.019
40.4766-0.3173-0.01340.1835-0.13270.3241-0.11810.009-0.17580.00590.14170.03040.0062-0.0194-0.00020.1486-0.00020.030.1266-0.00950.1697-1.136414.1292-0.0825
50.57240.10220.00320.45220.11030.014-0.2320.00090.11470.52420.32720.08030.02570.22140.02170.27770.0785-0.0010.201-0.00340.13681.444627.278715.8443
60.58550.0762-0.0790.90290.38040.613-0.1287-0.096-0.12020.03330.19760.1403-0.00060.1060.11790.14510.01690.02520.13290.03080.1562.276919.89.389
70.05280.0435-0.01730.0391-0.00440.02310.1521-0.15440.4672-0.1024-0.202-0.0101-0.26390.175200.2932-0.00580.010.3129-0.00670.303114.540726.924414.2051
80.2915-0.1084-0.30950.4216-0.41170.40670.0585-0.1612-0.04440.1202-0.0738-0.0455-0.08640.23650.02490.165-0.02340.00110.18480.00710.110916.832324.48737.9689
90.26280.04230.20080.2530.1040.23010.0478-0.235-0.01180.1359-0.0072-0.0184-0.10740.07410.00350.1596-0.03620.00040.15420.02010.143920.470531.9936-1.9662
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(CHAIN A AND RESID 1:24)
2X-RAY DIFFRACTION2(CHAIN A AND RESID 25:81)
3X-RAY DIFFRACTION3(CHAIN A AND RESID 82:98)
4X-RAY DIFFRACTION4(CHAIN A AND RESID 99:128)
5X-RAY DIFFRACTION5(CHAIN A AND RESID 129:144)
6X-RAY DIFFRACTION6(CHAIN A AND RESID 145:174)
7X-RAY DIFFRACTION7(CHAIN A AND RESID 181:188)
8X-RAY DIFFRACTION8(CHAIN A AND RESID 189:219)
9X-RAY DIFFRACTION9(CHAIN A AND RESID 220:244)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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