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万見
- PDB-5agd: An inactive (D125N) variant of the catalytic domain, BcGH76, of B... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5agd
タイトルAn inactive (D125N) variant of the catalytic domain, BcGH76, of Bacillus circulans Aman6 in complex with alpha-1,6-mannopentaose
要素ALPHA-1,6-MANNANASE
キーワードHYDROLASE / ALPHA-MANNANASE / MANNANASE / GLYCOSIDE HYDROLASE / GH76 / CAZY / MANNAN / ENZYME-CARBOHYDRATE INTERACTION / GLYCOSIDASE INHIBITION / QUANTUM MECHANICS / TRANSITION STATE
機能・相同性
機能・相同性情報


carbohydrate binding / carbohydrate metabolic process
類似検索 - 分子機能
: / Glycoside hydrolase, family 76 / Glycosyl hydrolase family 76 / Cellulose binding, type IV / Cellulose Binding Domain Type IV / Carbohydrate binding module (family 6) / CBM6 (carbohydrate binding type-6) domain profile. / Carbohydrate binding module family 6 / Glycosyltransferase - #20 / Six-hairpin glycosidase superfamily ...: / Glycoside hydrolase, family 76 / Glycosyl hydrolase family 76 / Cellulose binding, type IV / Cellulose Binding Domain Type IV / Carbohydrate binding module (family 6) / CBM6 (carbohydrate binding type-6) domain profile. / Carbohydrate binding module family 6 / Glycosyltransferase - #20 / Six-hairpin glycosidase superfamily / Glycosyltransferase / Alpha/alpha barrel / Galactose-binding-like domain superfamily / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
alpha-D-mannopyranose / Alpha-1,6-mannanase
類似検索 - 構成要素
生物種BACILLUS CIRCULANS (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.2 Å
データ登録者Thompson, A.J. / Speciale, G. / Iglesias-Fernandez, J. / Hakki, Z. / Belz, T. / Cartmell, A. / Spears, R.J. / Chandler, E. / Temple, M.J. / Stepper, J. ...Thompson, A.J. / Speciale, G. / Iglesias-Fernandez, J. / Hakki, Z. / Belz, T. / Cartmell, A. / Spears, R.J. / Chandler, E. / Temple, M.J. / Stepper, J. / Gilbert, H.J. / Rovira, C. / Williams, S.J. / Davies, G.J.
引用ジャーナル: Angew.Chem.Int.Ed.Engl. / 年: 2015
タイトル: Evidence for a Boat Conformation at the Transition State of Gh76 Alpha-1,6-Mannanases- Key Enzymes in Bacterial and Fungal Mannoprotein Metabolism
著者: Thompson, A.J. / Speciale, G. / Iglesias-Fernandez, J. / Hakki, Z. / Belz, T. / Cartmell, A. / Spears, R.J. / Chandler, E. / Temple, M.J. / Stepper, J. / Gilbert, H.J. / Rovira, C. / Williams, S.J. / Davies, G.J.
履歴
登録2015年1月29日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年3月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年4月1日Group: Database references
改定 1.22015年5月6日Group: Database references
改定 1.32017年7月12日Group: Derived calculations / カテゴリ: struct_conn / Item: _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_database_status / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_alt_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.occupancy / _atom_site.pdbx_PDB_ins_code / _atom_site.type_symbol / _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] / _atom_site_anisotrop.U[1][3] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[2][3] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _atom_site_anisotrop.pdbx_PDB_ins_code / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_alt_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id / _atom_site_anisotrop.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity.type / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_ptnr1_PDB_ins_code / _struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12024年5月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ALPHA-1,6-MANNANASE
B: ALPHA-1,6-MANNANASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)83,8786
ポリマ－81,8602
非ポリマー2,0184
水18,5911032
1
A: ALPHA-1,6-MANNANASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,9393
ポリマ－40,9301
非ポリマー1,0092
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: ALPHA-1,6-MANNANASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,9393
ポリマ－40,9301
非ポリマー1,0092
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)83.520, 85.725, 102.613
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 ALPHA-1,6-MANNANASE


分子量: 40929.875 Da / 分子数: 2 / 断片: CATALYTIC DOMAIN, UNP RESIDUES 35-375 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) BACILLUS CIRCULANS (バクテリア) / 株: TN31 / プラスミド: PET28A / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): TUNER / 参照: UniProt: Q9Z4P9, mannan endo-1,6-alpha-mannosidase
#2: 多糖 alpha-D-mannopyranose-(1-6)-alpha-D-mannopyranose-(1-6)-alpha-D-mannopyranose-(1-6)-alpha-D- ...alpha-D-mannopyranose-(1-6)-alpha-D-mannopyranose-(1-6)-alpha-D-mannopyranose-(1-6)-alpha-D-mannopyranose-(1-6)-beta-D-mannopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 828.719 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpa1-6DManpa1-6DManpa1-6DManpa1-6DManpb1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,5,4/[a1122h-1b_1-5][a1122h-1a_1-5]/1-2-2-2-2/a6-b1_b6-c1_c6-d1_d6-e1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][D-1-deoxy-Manp]{[(6+1)][a-D-Manp]{[(6+1)][a-D-Manp]{[(6+1)][a-D-Manp]{}}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 糖 ChemComp-MAN / alpha-D-mannopyranose / alpha-D-mannose / D-mannose / mannose / α-D-マンノピラノ-ス


タイプ: D-saccharide, alpha linking / 分子量: 180.156 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C6H12O6
識別子タイププログラム
DManpaCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
a-D-mannopyranoseCOMMON NAMEGMML 1.0
a-D-ManpIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
ManSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1032 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細NATIVE PROTEIN TRUNCATED AT AMINO ACID 39 (SERINE). VECTOR-ADDED PURIFICATION TAG AT N-TERMINUS ...NATIVE PROTEIN TRUNCATED AT AMINO ACID 39 (SERINE). VECTOR-ADDED PURIFICATION TAG AT N-TERMINUS (VISIBLE DENSITY IN MOLECULE B). TWO MUTATIONS OF NATIVE SEQUENCE, R341Q AND D125N

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.24 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.12 % / 解説: NONE
結晶化pH: 6.5 / 詳細: 0.1 M AMMONIUM NITRATE, PH 6.5, 20% PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.9763
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年12月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9763 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.2→44.02 Å / Num. obs: 228606 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(I): -3.7 / 冗長度: 7.9 % / Rmerge(I) obs: 0.04 / Net I/σ(I): 18.6
反射 シェル解像度: 1.2→1.22 Å / 冗長度: 7.7 % / Rmerge(I) obs: 1 / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / % possible all: 94.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0073精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
REFMAC位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PREVIOUSLY SOLVED NATIVE APO STRUCTURE

解像度: 1.2→65.79 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.985 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.981 / SU B: 1.086 / SU ML: 0.021 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.03 / ESU R Free: 0.031 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. U VALUES REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.14417 11136 4.9 %RANDOM
Rwork0.12054 ---
obs0.12169 217369 99.42 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 22.036 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.28 Å20 Å20 Å2
2---0.34 Å20 Å2
3---0.06 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.2→65.79 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5372 0 136 1032 6540
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0195858
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.025107
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4361.9248040
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.147311753
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.2925730
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.48725.197304
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.03115865
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg24.3241513
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1040.2863
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.026767
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.021460
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2610.22543
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1870.24908
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.190.22942
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0750.22258
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.130.2167
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other0.0490.24
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2810.2104
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2650.2104
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.4650.25
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other0.2830.21
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.7191.9072765
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.7161.9062764
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.0052.8693465
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.2642.1143093
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.6223.0974547
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr2.754310965
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free39.8955249
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded13.026511552
LS精密化 シェル解像度: 1.199→1.23 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.268 795 -
Rwork0.255 15393 -
obs--95.67 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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