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- PDB-5aek: Crystal structure of the human SENP2 C548S in complex with the hu... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5aek
タイトルCrystal structure of the human SENP2 C548S in complex with the human SUMO1 K48M F66W
要素
  • SENTRIN-SPECIFIC PROTEASE 2
  • SMALL UBIQUITIN-RELATED MODIFIER 1
キーワードHYDROLASE / SUMO / SENP / FOLDING EVOLUTION
機能・相同性
機能・相同性情報


SUMO-specific endopeptidase activity / protein localization to nuclear pore / negative regulation of transcription by transcription factor localization / SUMOylation of nuclear envelope proteins / Negative regulation of activity of TFAP2 (AP-2) family transcription factors / SUMO is proteolytically processed / negative regulation of delayed rectifier potassium channel activity / SUMO is conjugated to E1 (UBA2:SAE1) / deSUMOylase activity / nuclear stress granule ...SUMO-specific endopeptidase activity / protein localization to nuclear pore / negative regulation of transcription by transcription factor localization / SUMOylation of nuclear envelope proteins / Negative regulation of activity of TFAP2 (AP-2) family transcription factors / SUMO is proteolytically processed / negative regulation of delayed rectifier potassium channel activity / SUMO is conjugated to E1 (UBA2:SAE1) / deSUMOylase activity / nuclear stress granule / protein desumoylation / PML body organization / SUMO is transferred from E1 to E2 (UBE2I, UBC9) / negative regulation of action potential / small protein activating enzyme binding / septin ring / regulation of calcium ion transmembrane transport / SUMOylation of DNA methylation proteins / SUMOylation of immune response proteins / XY body / SUMOylation of SUMOylation proteins / Maturation of nucleoprotein / regulation of Wnt signaling pathway / SUMOylation of RNA binding proteins / regulation of cardiac muscle cell contraction / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / Maturation of nucleoprotein / negative regulation of protein import into nucleus / roof of mouth development / SUMOylation of ubiquitinylation proteins / ubiquitin-specific protease binding / fat cell differentiation / negative regulation of DNA binding / ubiquitin-like protein ligase binding / SUMOylation of DNA replication proteins / transcription factor binding / SUMOylation of transcription factors / protein sumoylation / potassium channel regulator activity / mRNA transport / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / Regulation of IFNG signaling / nuclear pore / negative regulation of protein ubiquitination / cellular response to cadmium ion / SUMOylation of chromatin organization proteins / SUMOylation of transcription cofactors / positive regulation of protein ubiquitination / SUMOylation of intracellular receptors / protein destabilization / positive regulation of protein-containing complex assembly / PKR-mediated signaling / negative regulation of DNA-binding transcription factor activity / PML body / Wnt signaling pathway / Formation of Incision Complex in GG-NER / protein tag activity / regulation of protein localization / protein transport / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / cellular response to heat / nuclear membrane / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ / nuclear body / protein stabilization / nuclear speck / DNA repair / negative regulation of DNA-templated transcription / ubiquitin protein ligase binding / nucleolus / enzyme binding / proteolysis / RNA binding / nucleoplasm / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Adenoviral Proteinase; Chain / Adenoviral Proteinase; Chain A / Ubiquitin-like protease family profile. / Ulp1 protease family, C-terminal catalytic domain / Ulp1 protease family, C-terminal catalytic domain / Small ubiquitin-related modifier 1, Ubl domain / Rad60/SUMO-like domain / Ubiquitin-2 like Rad60 SUMO-like / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Papain-like cysteine peptidase superfamily ...Adenoviral Proteinase; Chain / Adenoviral Proteinase; Chain A / Ubiquitin-like protease family profile. / Ulp1 protease family, C-terminal catalytic domain / Ulp1 protease family, C-terminal catalytic domain / Small ubiquitin-related modifier 1, Ubl domain / Rad60/SUMO-like domain / Ubiquitin-2 like Rad60 SUMO-like / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Small ubiquitin-related modifier 1 / Sentrin-specific protease 2
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Gallego, P. / Grana-Montes, R. / Espargaro, A. / Castillo, V. / Torrent, J. / Lange, R. / Papaleo, E. / Lindorff-Larsend, K. / Ventura, S. / Reverter, D.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Stepping Back and Forward on Sumo Folding Evolution
著者: Grana-Montes, R. / Gallego, P. / Espargaro, A. / Castillo, V. / Torrent, J. / Lange, R. / Reverter, D. / Papaleo, E. / Lindorff-Larsend, K. / Ventura, S.
履歴
登録2014年12月23日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年1月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年5月22日Group: Data collection / Experimental preparation / Other
カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status
Item: _exptl_crystal_grow.temp / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 1.22024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SENTRIN-SPECIFIC PROTEASE 2
B: SMALL UBIQUITIN-RELATED MODIFIER 1
C: SENTRIN-SPECIFIC PROTEASE 2
D: SMALL UBIQUITIN-RELATED MODIFIER 1
E: SENTRIN-SPECIFIC PROTEASE 2
F: SMALL UBIQUITIN-RELATED MODIFIER 1
G: SENTRIN-SPECIFIC PROTEASE 2
H: SMALL UBIQUITIN-RELATED MODIFIER 1
I: SENTRIN-SPECIFIC PROTEASE 2
J: SMALL UBIQUITIN-RELATED MODIFIER 1
K: SENTRIN-SPECIFIC PROTEASE 2
L: SMALL UBIQUITIN-RELATED MODIFIER 1
M: SENTRIN-SPECIFIC PROTEASE 2
N: SMALL UBIQUITIN-RELATED MODIFIER 1
O: SENTRIN-SPECIFIC PROTEASE 2
P: SMALL UBIQUITIN-RELATED MODIFIER 1
Q: SENTRIN-SPECIFIC PROTEASE 2
R: SMALL UBIQUITIN-RELATED MODIFIER 1
S: SENTRIN-SPECIFIC PROTEASE 2
T: SMALL UBIQUITIN-RELATED MODIFIER 1
U: SENTRIN-SPECIFIC PROTEASE 2
V: SMALL UBIQUITIN-RELATED MODIFIER 1
W: SENTRIN-SPECIFIC PROTEASE 2
X: SMALL UBIQUITIN-RELATED MODIFIER 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)428,19824
ポリマ－428,19824
非ポリマー00
水00
1
A: SENTRIN-SPECIFIC PROTEASE 2
B: SMALL UBIQUITIN-RELATED MODIFIER 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,6832
ポリマ－35,6832
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2010 Å2
ΔGint-6.4 kcal/mol
Surface area17430 Å2
手法PQS
2
C: SENTRIN-SPECIFIC PROTEASE 2
D: SMALL UBIQUITIN-RELATED MODIFIER 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,6832
ポリマ－35,6832
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2110 Å2
ΔGint-8.9 kcal/mol
Surface area17590 Å2
手法PQS
3
E: SENTRIN-SPECIFIC PROTEASE 2
F: SMALL UBIQUITIN-RELATED MODIFIER 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,6832
ポリマ－35,6832
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2160 Å2
ΔGint-5.7 kcal/mol
Surface area17890 Å2
手法PQS
4
G: SENTRIN-SPECIFIC PROTEASE 2
H: SMALL UBIQUITIN-RELATED MODIFIER 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,6832
ポリマ－35,6832
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2010 Å2
ΔGint-7.7 kcal/mol
Surface area17570 Å2
手法PQS
5
I: SENTRIN-SPECIFIC PROTEASE 2
J: SMALL UBIQUITIN-RELATED MODIFIER 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,6832
ポリマ－35,6832
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2150 Å2
ΔGint-6.6 kcal/mol
Surface area17380 Å2
手法PQS
6
K: SENTRIN-SPECIFIC PROTEASE 2
L: SMALL UBIQUITIN-RELATED MODIFIER 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,6832
ポリマ－35,6832
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2060 Å2
ΔGint-4.3 kcal/mol
Surface area18060 Å2
手法PQS
7
M: SENTRIN-SPECIFIC PROTEASE 2
N: SMALL UBIQUITIN-RELATED MODIFIER 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,6832
ポリマ－35,6832
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2160 Å2
ΔGint-8.7 kcal/mol
Surface area17620 Å2
手法PQS
8
O: SENTRIN-SPECIFIC PROTEASE 2
P: SMALL UBIQUITIN-RELATED MODIFIER 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,6832
ポリマ－35,6832
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2220 Å2
ΔGint-6.2 kcal/mol
Surface area17440 Å2
手法PQS
9
Q: SENTRIN-SPECIFIC PROTEASE 2
R: SMALL UBIQUITIN-RELATED MODIFIER 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,6832
ポリマ－35,6832
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2360 Å2
ΔGint-4.3 kcal/mol
Surface area17340 Å2
手法PQS
10
S: SENTRIN-SPECIFIC PROTEASE 2
T: SMALL UBIQUITIN-RELATED MODIFIER 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,6832
ポリマ－35,6832
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2130 Å2
ΔGint-7.7 kcal/mol
Surface area17390 Å2
手法PQS
11
U: SENTRIN-SPECIFIC PROTEASE 2
V: SMALL UBIQUITIN-RELATED MODIFIER 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,6832
ポリマ－35,6832
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2230 Å2
ΔGint-9.4 kcal/mol
Surface area17990 Å2
手法PQS
12
W: SENTRIN-SPECIFIC PROTEASE 2
X: SMALL UBIQUITIN-RELATED MODIFIER 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,6832
ポリマ－35,6832
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2360 Å2
ΔGint-7.8 kcal/mol
Surface area17960 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)113.721, 119.319, 199.840
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 89.67, 90.00
Int Tables number3
Space group name H-MP121

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要素

#1: タンパク質
SENTRIN-SPECIFIC PROTEASE 2 / AXAM2 / SMT3-SPECIFIC ISOPEPTIDASE 2 / SMT3IP2 / SENTRIN/SUMO-SPECIFIC PROTEASE SENP2


分子量: 26542.773 Da / 分子数: 12 / 断片: CATALYTIC DOMAIN / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PET28 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9HC62, Ulp1 peptidase
#2: タンパク質
SMALL UBIQUITIN-RELATED MODIFIER 1 / SUMO-1 / GAP-MODIFYING PROTEIN 1 / GMP1 / SMT3 HOMOLOG 3 / SENT RIN / UBIQUITIN-HOMOLOGY DOMAIN ...SUMO-1 / GAP-MODIFYING PROTEIN 1 / GMP1 / SMT3 HOMOLOG 3 / SENT RIN / UBIQUITIN-HOMOLOGY DOMAIN PROTEIN PIC1 / UBIQUITIN-LIKE PROTEI N SMT3C / SMT3C / UBIQUITIN-LIKE PROTEIN UBL1


分子量: 9140.415 Da / 分子数: 12 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PET28 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P63165

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.14 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.79 % / 解説: NONE
結晶化温度: 291 K
詳細: 2M AMMONIUM SULFATE, 5% PEG 400, 0.1M BIS-TRIS PH 6.5 291K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALBA / ビームライン: XALOC / 波長: 0.979491
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979491 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→46.76 Å / Num. obs: 101157 / % possible obs: 94.5 % / 冗長度: 2.3 % / Rmerge(I) obs: 0.16 / Net I/σ(I): 3.6
反射 シェル解像度: 3→3.16 Å / 冗長度: 2.1 % / Rmerge(I) obs: 0.46 / Mean I/σ(I) obs: 1.4 / % possible all: 87.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.5.0109精密化
XPSデータ削減
CCP4Iデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1TGZ

1tgz


解像度: 3→47 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.893 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.835 / SU B: 24.349 / SU ML: 0.457 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.552 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. U VALUES REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.32625 3167 3.1 %RANDOM
Rwork0.25688 ---
obs0.25935 97738 97.74 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 58.789 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.71 Å20 Å20.33 Å2
2--1.56 Å20 Å2
3----0.86 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→47 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数29972 0 0 0 29972
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.02230658
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5961.95341263
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.21253588
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg41.39124.5091508
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg23.02155957
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.09115156
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1080.24393
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.02122856
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.5691.517977
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.094229135
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.325312681
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.7724.512128
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 3→3.078 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.453 67 -
Rwork0.329 6330 -
obs--91.92 %

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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