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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5a9v | ||||||
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Title | Structure of apo BipA | ||||||
![]() | GTP-BINDING PROTEIN | ||||||
![]() | RIBOSOMAL PROTEIN / RIBOSOME / TRANSLATIONAL GTPASE FACTORS | ||||||
Function / homology | ![]() guanosine tetraphosphate binding / Hydrolases; Acting on acid anhydrides; Acting on GTP to facilitate cellular and subcellular movement / ribosome biogenesis / ribosome binding / tRNA binding / rRNA binding / ribonucleoprotein complex / GTPase activity / GTP binding / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Kumar, V. / Chen, Y. / Ero, R. / Li, Z. / Gao, Y. | ||||||
![]() | ![]() Title: Structure of BipA in GTP form bound to the ratcheted ribosome. Authors: Veerendra Kumar / Yun Chen / Rya Ero / Tofayel Ahmed / Jackie Tan / Zhe Li / Andrew See Weng Wong / Shashi Bhushan / Yong-Gui Gao / ![]() Abstract: BPI-inducible protein A (BipA) is a member of the family of ribosome-dependent translational GTPase (trGTPase) factors along with elongation factors G and 4 (EF-G and EF4). Despite being highly ...BPI-inducible protein A (BipA) is a member of the family of ribosome-dependent translational GTPase (trGTPase) factors along with elongation factors G and 4 (EF-G and EF4). Despite being highly conserved in bacteria and playing a critical role in coordinating cellular responses to environmental changes, its structures (isolated and ribosome bound) remain elusive. Here, we present the crystal structures of apo form and GTP analog, GDP, and guanosine-3',5'-bisdiphosphate (ppGpp)-bound BipA. In addition to having a distinctive domain arrangement, the C-terminal domain of BipA has a unique fold. Furthermore, we report the cryo-electron microscopy structure of BipA bound to the ribosome in its active GTP form and elucidate the unique structural attributes of BipA interactions with the ribosome and A-site tRNA in the light of its possible function in regulating translation. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Others | ![]() |
-Validation report
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Data in CIF | ![]() | 168.7 KB | Display | |
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-Related structure data
Related structure data | ![]() 6396C ![]() 6397C ![]() 5a9wC ![]() 5a9xC ![]() 5a9yC ![]() 5a9zC ![]() 5aa0C ![]() 3cb4S ![]() 3e3xS C: citing same article ( S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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6 | ![]()
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Unit cell |
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Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments: Component-ID: _ / Beg auth comp-ID: MET / Beg label comp-ID: MET / End auth comp-ID: ASN / End label comp-ID: ASN / Refine code: _ / Auth seq-ID: 1 - 601 / Label seq-ID: 1 - 601
NCS ensembles :
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Components
#1: Protein | Mass: 67439.312 Da / Num. of mol.: 6 Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: TRANSLATIONAL GTPASE / Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 4.2 Å3/Da / Density % sol: 70 % / Description: NONE |
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Crystal grow | Details: 20% (W/V) PEG3350, 0.2 M POTASSIUM SODIUM TARTRATE TETRAHYDRATE |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315 / Detector: CCD / Date: Dec 12, 2014 / Details: TOROIDAL FOCUSING MIRROR |
Radiation | Monochromator: LN2-COOLED, FIXED-EXIT DOUBLE CRYSTAL MONOCHROMATOR Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 3.3→50 Å / Num. obs: 86230 / % possible obs: 96.1 % / Observed criterion σ(I): 1 / Redundancy: 17.3 % / Rmerge(I) obs: 0.18 / Net I/σ(I): 17.1 |
Reflection shell | Resolution: 3.3→3.51 Å / Redundancy: 15.1 % / Mean I/σ(I) obs: 1.1 / % possible all: 90.1 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: PDB ENTRIES 3E3X, 3CB4 Resolution: 3.31→49.39 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.909 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.895 / SU B: 38.394 / SU ML: 0.531 / Cross valid method: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.555 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. U VALUES REFINED INDIVIDUALLY
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 132.757 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 3.31→49.39 Å
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Refine LS restraints |
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