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- PDB-5a90: 100K Neutron Ligand Free: Exploring the Mechanism of beta-Lactam ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5a90
タイトル100K Neutron Ligand Free: Exploring the Mechanism of beta-Lactam Ring Protonation in the Class A beta-lactamase Acylation Mechanism Using Neutron and X-ray Crystallography
要素BETA-LACTAMASE CTX-M-97
キーワードHYDROLASE / BETA LACTAMASE / NEUTRON CRYSTALLOGRAPHY
機能・相同性
機能・相同性情報


beta-lactam antibiotic catabolic process / beta-lactamase activity / beta-lactamase / response to antibiotic
類似検索 - 分子機能
Beta-lactamase, class-A active site / Beta-lactamase class-A active site. / Beta-lactamase class A, catalytic domain / Beta-lactamase enzyme family / Beta-lactamase, class-A / Beta-lactamase / DD-peptidase/beta-lactamase superfamily / Beta-lactamase/transpeptidase-like / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Beta-lactamase CTX-M-97
類似検索 - 構成要素
生物種ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
手法中性子回折 / NUCLEAR REACTOR / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Vandavasi, V.G. / Weiss, K.L. / Cooper, J.B. / Erskine, P.T. / Tomanicek, S.J. / Ostermann, A. / Schrader, T.E. / Ginell, S.L. / Coates, L.
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2016
タイトル: Exploring the Mechanism of Beta-Lactam Ring Protonation in the Class a Beta-Lactamase Acylation Mechanism Using Neutron and X-Ray Crystallography.
著者: Vandavasi, V.G. / Weiss, K.L. / Cooper, J.B. / Erskine, P.T. / Tomanicek, S.J. / Ostermann, A. / Schrader, T.E. / Ginell, S.L. / Coates, L.
履歴
登録2015年7月17日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年12月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年1月27日Group: Database references
改定 1.22017年3月22日Group: Atomic model / Data collection
改定 1.32024年5月8日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: BETA-LACTAMASE CTX-M-97


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,1181
ポリマ－28,1181
非ポリマー00
水5,711317
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)73.238, 73.238, 98.534
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2116-

HOH

21A-2294-

HOH

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要素

#1: タンパク質 BETA-LACTAMASE CTX-M-97 / TOHO-1 BETA LACTMASE


分子量: 28117.752 Da / 分子数: 1 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: E1ANH6, beta-lactamase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 317 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: 中性子回折

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試料調製

結晶解説: NONE
結晶化pH: 6.1 / 詳細: pH 6.1

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: NUCLEAR REACTOR / サイト: FRM II / ビームライン: BIODIFF / 波長: 2.67
検出器検出器: IMAGE PLATE
放射散乱光タイプ: neutron
放射波長波長: 2.67 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→40 Å / Num. obs: 30302 / % possible obs: 88.4 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.19 / Rsym value: 0.19
反射 シェル解像度: 1.7→1.74 Å / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.626 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / Rsym value: 0.626 / % possible all: 76.8

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / 分類: 精密化
精密化開始モデル: NONE

解像度: 1.7→38.908 Å / SU ML: 0.17 / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 20.8 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2265 1524 5 %
Rwork0.1919 --
obs0.1937 30294 88.61 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→38.908 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1961 0 0 317 2278
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
NEUTRON DIFFRACTIONf_bond_d0.0063968
NEUTRON DIFFRACTIONf_angle_d0.9587190
NEUTRON DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.3211090
NEUTRON DIFFRACTIONf_chiral_restr0.044321
NEUTRON DIFFRACTIONf_plane_restr0.005628
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.7002-1.7550.28921400.24882283NEUTRON DIFFRACTION79
1.755-1.81780.29031180.22882365NEUTRON DIFFRACTION82
1.8178-1.89050.2871260.21512447NEUTRON DIFFRACTION83
1.8905-1.97660.23021310.18712461NEUTRON DIFFRACTION85
1.9766-2.08080.19611320.16632489NEUTRON DIFFRACTION86
2.0808-2.21110.20331240.1662568NEUTRON DIFFRACTION88
2.2111-2.38180.18881400.15952626NEUTRON DIFFRACTION90
2.3818-2.62150.20071540.16572683NEUTRON DIFFRACTION91
2.6215-3.00070.24441440.19722752NEUTRON DIFFRACTION93
3.0007-3.78010.22291500.20912972NEUTRON DIFFRACTION99
3.7801-38.91830.22691650.20763124NEUTRON DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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