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万見
- PDB-5a42: Cryo-EM single particle 3D reconstruction of the native conformat... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5a42
タイトルCryo-EM single particle 3D reconstruction of the native conformation of E. coli alpha-2-macroglobulin (ECAM)
要素UNCHARACTERIZED LIPOPROTEIN YFHM
キーワードHYDROLASE INHIBITOR / PEPTIDASE INHIBITOR
機能・相同性
機能・相同性情報


endopeptidase inhibitor activity / protein homodimerization activity / extracellular space / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Alpha-2-macroglobulin MG3 domain / Alpha-2-macroglobulin, bacteria / Alpha-2-macroglobulin, MG1 domain / Bacterial Alpha-2-macroglobulin, MG5 domain / Bacterial alpha-2-macroglobulin MG10 domain / Bacterial Alpha-2-macroglobulin, MG6 domain / : / : / Bacterial alpha-2-macroglobulin MG3 domain / Bacterial macroglobulin domain 6 ...Alpha-2-macroglobulin MG3 domain / Alpha-2-macroglobulin, bacteria / Alpha-2-macroglobulin, MG1 domain / Bacterial Alpha-2-macroglobulin, MG5 domain / Bacterial alpha-2-macroglobulin MG10 domain / Bacterial Alpha-2-macroglobulin, MG6 domain / : / : / Bacterial alpha-2-macroglobulin MG3 domain / Bacterial macroglobulin domain 6 / Bacterial Alpha-2-macroglobulin MG1 domain / Bacterial Alpha-2-macroglobulin MG5 domain / Bacterial Alpha-2-macroglobulin MG10 domain / Bacterial alpha-2 macroglobulin MG2 domain / A2MG, CUB domain / : / Alpha-macro-globulin thiol-ester bond-forming region / Alpha-2-macroglobulin / Macroglobulin domain / Alpha-2-macroglobulin, bait region domain / Alpha-macroglobulin-like, TED domain / Alpha-2-macroglobulin family / MG2 domain / A-macroglobulin TED domain / Alpha-2-macroglobulin bait region domain / Alpha-2-Macroglobulin / Alpha-2-macroglobulin family / Terpenoid cyclases/protein prenyltransferase alpha-alpha toroid / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
Alpha-2-macroglobulin
類似検索 - 構成要素
生物種ESCHERICHIA COLI K-12 (大腸菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 16 Å
データ登録者Garcia-Ferrer, I. / Arede, P. / Gomez-Blanco, J. / Luque, D. / Duquerroy, S. / Caston, J.R. / Goulas, T. / Gomis-Ruth, F.X.
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2015
タイトル: Structural and functional insights into Escherichia coli α2-macroglobulin endopeptidase snap-trap inhibition.
著者: Irene Garcia-Ferrer / Pedro Arêde / Josué Gómez-Blanco / Daniel Luque / Stephane Duquerroy / José R Castón / Theodoros Goulas / F Xavier Gomis-Rüth /
要旨: The survival of commensal bacteria requires them to evade host peptidases. Gram-negative bacteria from the human gut microbiome encode a relative of the human endopeptidase inhibitor, α2- ...The survival of commensal bacteria requires them to evade host peptidases. Gram-negative bacteria from the human gut microbiome encode a relative of the human endopeptidase inhibitor, α2-macroglobulin (α2M). Escherichia coli α2M (ECAM) is a ∼ 180-kDa multidomain membrane-anchored pan-peptidase inhibitor, which is cleaved by host endopeptidases in an accessible bait region. Structural studies by electron microscopy and crystallography reveal that this cleavage causes major structural rearrangement of more than half the 13-domain structure from a native to a compact induced form. It also exposes a reactive thioester bond, which covalently traps the peptidase. Subsequently, peptidase-laden ECAM is shed from the membrane and may dimerize. Trapped peptidases are still active except against very large substrates, so inhibition potentially prevents damage of large cell envelope components, but not host digestion. Mechanistically, these results document a novel monomeric "snap trap."
履歴
登録2015年6月4日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年7月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年8月19日Group: Database references
改定 1.22017年8月23日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: em_3d_fitting / em_software
Item: _em_3d_fitting.target_criteria / _em_software.fitting_id ..._em_3d_fitting.target_criteria / _em_software.fitting_id / _em_software.image_processing_id / _em_software.name
改定 1.32024年5月8日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-3016
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: UNCHARACTERIZED LIPOPROTEIN YFHM


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)177,6901
ポリマ－177,6901
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質 UNCHARACTERIZED LIPOPROTEIN YFHM / ALPHA-2-MACROGLOBULIN


分子量: 177690.297 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 40-1653 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: THE EXPRESSED AND PURIFIED SAMPLE CONTAINED THE SEQUENCE GPM-A40 TO P1653.
由来: (組換発現) ESCHERICHIA COLI K-12 (大腸菌) / プラスミド: PCRI8B / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P76578
配列の詳細THE PURIFIED SAMPLE CONTAINED FROM A40 TO P1653

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: NATIVE CONFORMATION OF THE E. COLI ALPHA-2- MACROGLOBULIN (ECAM).
タイプ: COMPLEX
緩衝液名称: 10MM TRIS-HCL, 75MM NACL / pH: 7.4 / 詳細: 10MM TRIS-HCL, 75MM NACL
試料濃度: 0.01 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: CARBON
急速凍結装置: LEICA EM CPC / 凍結剤: ETHANE
詳細: VITRIFICATION 1 -- CRYOGEN- ETHANE, INSTRUMENT- LEICA EM CPC, METHOD- BLOTTED FOR 1MIN BEFORE PLUNGING WITH 5UL PURIFIED SAMPLE.,

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: FEI TECNAI 20 / 日付: 2014年6月10日
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（補正後）: 84269 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 3500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1500 nm
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI EAGLE (4k x 4k)
画像スキャンデジタル画像の数: 130
放射波長相対比: 1

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1UCSF Chimeraモデルフィッティング
2EMAN2３次元再構成
3Xmipp3３次元再構成
CTF補正詳細: EACH IMAGE
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成手法: PROJECTION MATCHING / 解像度: 16 Å / 粒子像の数: 46842 / ピクセルサイズ（実測値）: 4.5 Å
詳細: THE FITTED MODEL IS AN HOMOLOGY MODEL BASED ON A ECAM HOMOLOG FROM SALMONELLA ENTERICA (PDB CODE 4U48) AND THE CRYSTAL STRUCTURES ECAM DOMAINS (PDB CODES 4ZIU,4ZJH,4ZJG,4ZIQ). SUBMISSION ...詳細: THE FITTED MODEL IS AN HOMOLOGY MODEL BASED ON A ECAM HOMOLOG FROM SALMONELLA ENTERICA (PDB CODE 4U48) AND THE CRYSTAL STRUCTURES ECAM DOMAINS (PDB CODES 4ZIU,4ZJH,4ZJG,4ZIQ). SUBMISSION BASED ON EXPERIMENTAL DATA FROM EMDB EMD-3016. (DEPOSITION ID: 13326).
対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL / Target criteria: Cross-correlation coefficient / 詳細: METHOD--RIGID BODY
精密化最高解像度: 16 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 16 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数12400 0 0 0 12400

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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