+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5jcz | |||||||||
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Title | Rab11 bound to MyoVa-GTD | |||||||||
Components |
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Keywords | MOTOR PROTEIN / myosin / complex / Rab / motor cargo recognition | |||||||||
Function / homology | Function and homology information regulation of early endosome to recycling endosome transport / regulation of protein localization to centrosome / regulation of multivesicular body size / regulation of endocytic recycling / postsynaptic recycling endosome / establishment of protein localization to organelle / plasma membrane to endosome transport / establishment of vesicle localization / regulation of cilium assembly / post-Golgi vesicle-mediated transport ...regulation of early endosome to recycling endosome transport / regulation of protein localization to centrosome / regulation of multivesicular body size / regulation of endocytic recycling / postsynaptic recycling endosome / establishment of protein localization to organelle / plasma membrane to endosome transport / establishment of vesicle localization / regulation of cilium assembly / post-Golgi vesicle-mediated transport / insulin-responsive compartment / exosomal secretion / amyloid-beta clearance by transcytosis / melanosome transport / actin filament-based movement / astral microtubule organization / VxPx cargo-targeting to cilium / neurotransmitter receptor transport, endosome to postsynaptic membrane / filopodium tip / regulation of vesicle-mediated transport / RAB geranylgeranylation / myosin V binding / protein localization to cilium / multivesicular body assembly / vesicle transport along actin filament / dynein light intermediate chain binding / establishment of protein localization to membrane / protein localization to cell surface / TBC/RABGAPs / myosin complex / syntaxin binding / microfilament motor activity / mitotic metaphase chromosome alignment / positive regulation of epithelial cell migration / Insulin processing / exocytosis / cleavage furrow / centriolar satellite / mitotic spindle assembly / phagocytic vesicle / transport vesicle / vesicle-mediated transport / ruffle / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / positive regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / centriole / multivesicular body / small monomeric GTPase / G protein activity / trans-Golgi network membrane / regulation of cytokinesis / actin filament organization / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / protein localization to plasma membrane / FCGR3A-mediated phagocytosis / trans-Golgi network / cytoplasmic vesicle membrane / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / recycling endosome / small GTPase binding / Vasopressin regulates renal water homeostasis via Aquaporins / spindle pole / cellular response to insulin stimulus / recycling endosome membrane / neuron projection development / endocytic vesicle membrane / melanosome / actin filament binding / actin cytoskeleton / protein transport / growth cone / cytoplasmic vesicle / microtubule binding / vesicle / calmodulin binding / neuron projection / Golgi membrane / intracellular membrane-bounded organelle / GTPase activity / centrosome / glutamatergic synapse / GTP binding / Golgi apparatus / protein-containing complex / RNA binding / extracellular exosome / ATP binding / membrane / cytosol / cytoplasm Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | |||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.056 Å | |||||||||
Authors | Pylypenko, O. / Attanda, W. / Gauquelin, C. / Malherbes, G. / Houdusse, A. | |||||||||
Citation | Journal: Elife / Year: 2016 Title: Coordinated recruitment of Spir actin nucleators and myosin V motors to Rab11 vesicle membranes. Authors: Pylypenko, O. / Welz, T. / Tittel, J. / Kollmar, M. / Chardon, F. / Malherbe, G. / Weiss, S. / Michel, C.I. / Samol-Wolf, A. / Grasskamp, A.T. / Hume, A. / Goud, B. / Baron, B. / England, P. ...Authors: Pylypenko, O. / Welz, T. / Tittel, J. / Kollmar, M. / Chardon, F. / Malherbe, G. / Weiss, S. / Michel, C.I. / Samol-Wolf, A. / Grasskamp, A.T. / Hume, A. / Goud, B. / Baron, B. / England, P. / Titus, M.A. / Schwille, P. / Weidemann, T. / Houdusse, A. / Kerkhoff, E. | |||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5jcz.cif.gz | 686.7 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb5jcz.ent.gz | 556.6 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5jcz.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/jc/5jcz ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/jc/5jcz | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 5jcyC 4lx1S S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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3 |
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Unit cell |
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-Components
-Protein , 2 types, 6 molecules ADIBCE
#1: Protein | Mass: 20100.598 Da / Num. of mol.: 3 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: RAB11A, RAB11 / Production host: Escherichia coli BL21(DE3) (bacteria) / References: UniProt: P62491 #2: Protein | Mass: 45350.605 Da / Num. of mol.: 3 / Fragment: UNP residues 1437-1828 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: MYO5A, MYH12 / Production host: Escherichia coli BL21(DE3) (bacteria) / References: UniProt: Q9Y4I1 |
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-Non-polymers , 7 types, 1181 molecules
#3: Chemical | ChemComp-MG / #4: Chemical | #5: Chemical | #6: Chemical | ChemComp-EDO / #7: Chemical | #8: Chemical | #9: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.11 Å3/Da / Density % sol: 60.43 % |
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Crystal grow | Temperature: 290 K / Method: vapor diffusion, hanging drop Details: 7% (w/v) PEG-8000, 50 mM Bicine, 50 mM Tris, 30mM sodium fluoride, 20% (v/v) ethylene glycol |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SOLEIL / Beamline: PROXIMA 1 / Wavelength: 0.98011 Å |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS3 6M / Detector: PIXEL / Date: Jun 6, 2012 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.98011 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.056→48.88 Å / Num. obs: 146774 / % possible obs: 98.6 % / Redundancy: 7.7 % / Net I/σ(I): 20.58 |
Reflection shell | Resolution: 2.056→2.18 Å / Rmerge(I) obs: 0.555 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 4LX1 Resolution: 2.056→48.879 Å / SU ML: 0.2 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 2 / Phase error: 21.55
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.056→48.879 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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