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万見
- PDB-5a38: Mutations in the Calponin homology domain of Alpha-Actinin-2 affe... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5a38
タイトルMutations in the Calponin homology domain of Alpha-Actinin-2 affect Actin binding and incorporation in muscle.
要素ALPHA-ACTININ-2
キーワードACTIN-BINDING PROTEIN / HUMAN ALPHA-ACTININ-2 / CALPONIN HOMOLOGY DOMAINS
機能・相同性
機能・相同性情報


actin filament uncapping / FATZ binding / titin Z domain binding / phospholipase C-activating angiotensin-activated signaling pathway / positive regulation of endocytic recycling / positive regulation of potassium ion transmembrane transporter activity / negative regulation of potassium ion transmembrane transporter activity / postsynaptic actin cytoskeleton / positive regulation of cation channel activity / negative regulation of protein localization to cell surface ...actin filament uncapping / FATZ binding / titin Z domain binding / phospholipase C-activating angiotensin-activated signaling pathway / positive regulation of endocytic recycling / positive regulation of potassium ion transmembrane transporter activity / negative regulation of potassium ion transmembrane transporter activity / postsynaptic actin cytoskeleton / positive regulation of cation channel activity / negative regulation of protein localization to cell surface / LIM domain binding / microspike assembly / positive regulation of potassium ion transport / muscle cell development / focal adhesion assembly / Striated Muscle Contraction / Assembly and cell surface presentation of NMDA receptors / cardiac muscle cell development / Nephrin family interactions / structural constituent of muscle / cortical actin cytoskeleton / sarcomere organization / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / pseudopodium / negative regulation of potassium ion transport / Long-term potentiation / postsynaptic density, intracellular component / titin binding / cytoskeletal protein binding / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / nuclear receptor coactivator activity / platelet alpha granule lumen / filopodium / cell projection / protein localization to plasma membrane / regulation of membrane potential / actin filament / postsynaptic density membrane / Z disc / actin filament binding / integrin binding / Platelet degranulation / cell junction / actin cytoskeleton organization / RAF/MAP kinase cascade / regulation of apoptotic process / transmembrane transporter binding / dendritic spine / cytoskeleton / cell adhesion / protein domain specific binding / focal adhesion / glutamatergic synapse / calcium ion binding / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Calponin-like domain / EF-hand, Ca insensitive / Ca2+ insensitive EF hand / Ca2+ insensitive EF hand / Actin-binding Protein, T-fimbrin; domain 1 / Spectrin repeat / Spectrin repeat / Spectrin/alpha-actinin / Actinin-type actin-binding domain signature 1. / Actinin-type actin-binding domain signature 2. ...Calponin-like domain / EF-hand, Ca insensitive / Ca2+ insensitive EF hand / Ca2+ insensitive EF hand / Actin-binding Protein, T-fimbrin; domain 1 / Spectrin repeat / Spectrin repeat / Spectrin/alpha-actinin / Actinin-type actin-binding domain signature 1. / Actinin-type actin-binding domain signature 2. / Spectrin repeats / Actinin-type actin-binding domain, conserved site / Calponin homology domain / Calponin homology (CH) domain / Calponin homology domain / CH domain superfamily / Calponin homology (CH) domain profile. / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Haywood, N.J. / Wolny, M. / Trinh, C.H. / Shuping, Y. / Edwards, T.A. / Peckham, M.
引用ジャーナル: Biochem.J. / 年: 2016
タイトル: Hypertrophic Cardiomyopathy Mutations in the Calponin-Homology Domain of Actn2 Affect Actin Binding and Cardiomyocyte Z-Disc Incorporation.
著者: Haywood, N. / Wolny, M. / Rogers, B. / Trinh, C.H. / Shuping, Y. / Edwards, T.A. / Peckham, M.
履歴
登録2015年5月27日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年6月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年8月24日Group: Database references
改定 1.22024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ALPHA-ACTININ-2
B: ALPHA-ACTININ-2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,1742
ポリマ－57,1742
非ポリマー00
水3,621201
1
A: ALPHA-ACTININ-2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,5871
ポリマ－28,5871
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: ALPHA-ACTININ-2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,5871
ポリマ－28,5871
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)38.300, 46.560, 70.160
Angle α, β, γ (deg.)73.81, 80.26, 75.38
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質 ALPHA-ACTININ-2 / ALPHA-ACTININ SKELETAL MUSCLE ISOFORM 2 / F-ACTIN CROSS-LINKING PROTEIN / HUMAN ALPHA-ACTININ-2


分子量: 28586.887 Da / 分子数: 2 / 断片: CALPONIN HOMOLOGY DOMAIN, RESIDUES 19 TO 266 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P35609
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 201 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2 Å3/Da / 溶媒含有率: 40 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7.5 / 詳細: 22% POLYETHYLENE GLYCOL 3350, pH 7.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.9464
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年9月28日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: SI (111) DOUBLE CRYSTAL MONOCHROMATOR
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9464 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→43.65 Å / Num. obs: 33050 / % possible obs: 94 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 1.9 % / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 7.2
反射 シェル解像度: 1.9→2 Å / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.39 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / % possible all: 94

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0103精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1WKU

1wku


解像度: 1.9→67 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.948 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.924 / SU B: 7.953 / SU ML: 0.117 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.184 / ESU R Free: 0.159 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23088 1659 5 %RANDOM
Rwork0.19182 ---
obs0.19377 31389 93.63 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 26.428 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.03 Å2-0.2 Å20.42 Å2
2--0.72 Å20.14 Å2
3----0.67 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→67 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3584 0 0 201 3785
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0193691
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.023627
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3241.9554988
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.95338352
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.9495452
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.17424.386171
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.31615697
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.3041524
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0780.2553
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.024129
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02835
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8982.041799
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.8972.0391798
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.5963.0512251
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.8612.1521892
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.949 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.254 121 -
Rwork0.281 2338 -
obs--93.71 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.53740.0783-0.30510.2451-0.36211.2198-0.0022-0.0170.0156-0.01060.04580.013-0.06670.0674-0.04360.0123-0.01440.00530.05260.01110.01218.507852.775121.7465
20.6257-0.220.12520.2508-0.46661.1902-0.007-0.0267-0.026-0.00670.02640.03410.05840.0796-0.01930.0090.02490.0070.08250.03030.016211.129666.950552.904
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A35 - 257
2X-RAY DIFFRACTION2B35 - 257

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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