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- PDB-5a2p: THE COMPLEX STRUCTURE OF PDZ DOMAINS IN SYNTENIN-1 WITH 4L PEPTIDE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5a2p
タイトルTHE COMPLEX STRUCTURE OF PDZ DOMAINS IN SYNTENIN-1 WITH 4L PEPTIDE
要素
  • SYNDECAN-4
  • SYNTENIN-1
キーワードSIGNALING PROTEIN / CELL ADHESION / PDZ DOMAIN / SYNTENIN-1 / SYNDECAN-4
機能・相同性
機能・相同性情報


A tetrasaccharide linker sequence is required for GAG synthesis / HS-GAG biosynthesis / HS-GAG degradation / Neurofascin interactions / RIPK1-mediated regulated necrosis / Syndecan interactions / Cell surface interactions at the vascular wall / Regulation of necroptotic cell death / Ephrin signaling / Retinoid metabolism and transport ...A tetrasaccharide linker sequence is required for GAG synthesis / HS-GAG biosynthesis / HS-GAG degradation / Neurofascin interactions / RIPK1-mediated regulated necrosis / Syndecan interactions / Cell surface interactions at the vascular wall / Regulation of necroptotic cell death / Ephrin signaling / Retinoid metabolism and transport / regulation of fibroblast migration / interleukin-5 receptor complex / interleukin-5 receptor binding / positive regulation of extracellular exosome assembly / inner ear receptor cell stereocilium organization / syndecan binding / presynapse assembly / neurexin family protein binding / positive regulation of exosomal secretion / costamere / frizzled binding / negative regulation of receptor internalization / ureteric bud development / Neutrophil degranulation / positive regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / thrombospondin receptor activity / growth factor binding / positive regulation of focal adhesion assembly / fibronectin binding / positive regulation of protein kinase activity / positive regulation of epithelial to mesenchymal transition / negative regulation of T cell proliferation / positive regulation of phosphorylation / positive regulation of stress fiber assembly / cell adhesion molecule binding / protein sequestering activity / regulation of mitotic cell cycle / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / ephrin receptor binding / neural tube closure / protein kinase C binding / adherens junction / ionotropic glutamate receptor binding / wound healing / melanosome / cell migration / presynapse / cell-cell signaling / positive regulation of cell growth / nuclear membrane / Ras protein signal transduction / cytoskeleton / cell adhesion / positive regulation of cell migration / membrane raft / protein heterodimerization activity / focal adhesion / positive regulation of cell population proliferation / protein-containing complex binding / endoplasmic reticulum membrane / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / cell surface / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / identical protein binding / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Syndecan / Syndecan, conserved site / Syndecans signature. / Syndecan/Neurexin domain / Syndecan domain / Neurexin/syndecan/glycophorin C / putative band 4.1 homologues' binding motif / PDZ domain / Pdz3 Domain / PDZ domain ...Syndecan / Syndecan, conserved site / Syndecans signature. / Syndecan/Neurexin domain / Syndecan domain / Neurexin/syndecan/glycophorin C / putative band 4.1 homologues' binding motif / PDZ domain / Pdz3 Domain / PDZ domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Syndecan-4 / Syntenin-1
類似検索 - 構成要素
生物種RATTUS NORVEGICUS (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.496 Å
データ登録者Yoo, J.H. / Yun, J.H. / Cho, H.S. / Lee, W.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Titl the Complex Structure of Pdz Domains in Syntenin-1 with 4L Peptide
著者: Yun, J.H. / Yoo, J.H. / Cho, H.S. / Lee, W.
履歴
登録2015年5月21日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年6月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年5月8日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SYNTENIN-1
B: SYNTENIN-1
C: SYNTENIN-1
D: SYNTENIN-1
E: SYNDECAN-4
F: SYNDECAN-4
G: SYNDECAN-4
H: SYNDECAN-4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)74,0778
ポリマ－74,0778
非ポリマー00
水3,153175
1
C: SYNTENIN-1
D: SYNTENIN-1
G: SYNDECAN-4
H: SYNDECAN-4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,0384
ポリマ－37,0384
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3900 Å2
ΔGint-17.4 kcal/mol
Surface area16950 Å2
手法PISA
2
A: SYNTENIN-1
B: SYNTENIN-1
E: SYNDECAN-4
F: SYNDECAN-4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,0384
ポリマ－37,0384
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3960 Å2
ΔGint-17.7 kcal/mol
Surface area17020 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)64.200, 64.200, 201.767
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number78
Space group name H-MP43

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要素

#1: タンパク質
SYNTENIN-1 / SYNDECAN-BINDING PROTEIN 1


分子量: 17607.236 Da / 分子数: 4 / 断片: PDZ DOMAIN, RESIDUES 112-274 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) RATTUS NORVEGICUS (ドブネズミ) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9JI92
#2: タンパク質・ペプチド
SYNDECAN-4


分子量: 911.954 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) RATTUS NORVEGICUS (ドブネズミ) / 参照: UniProt: P34901
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 175 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.87 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.16 % / 解説: NONE

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データ収集

回折平均測定温度: 93 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 6C1 / 波長: 0.97955
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97955 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→20 Å / Num. obs: 28305 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.5 % / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 13.96
反射 シェル解像度: 2.5→2.59 Å / 冗長度: 5.5 % / Rmerge(I) obs: 0.38 / Mean I/σ(I) obs: 2.57 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: NONE

解像度: 2.496→19.903 Å / SU ML: 0.29 / σ(F): 1.41 / 位相誤差: 25.24 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2444 3966 7.1 %
Rwork0.2192 --
obs0.221 28180 99.81 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.496→19.903 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5148 0 0 175 5323
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0035216
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8147028
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.5451912
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.029828
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003904
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.4963-2.52670.3041380.27131837X-RAY DIFFRACTION98
2.5267-2.55860.291480.2821872X-RAY DIFFRACTION100
2.5586-2.59220.3241370.25851808X-RAY DIFFRACTION100
2.5922-2.62770.31051420.26751868X-RAY DIFFRACTION100
2.6277-2.66510.30111420.26921902X-RAY DIFFRACTION100
2.6651-2.70480.31771480.26141804X-RAY DIFFRACTION100
2.7048-2.7470.27841440.27251862X-RAY DIFFRACTION100
2.747-2.79190.27441440.26551873X-RAY DIFFRACTION100
2.7919-2.83990.34211360.26161811X-RAY DIFFRACTION100
2.8399-2.89140.31291420.25851910X-RAY DIFFRACTION100
2.8914-2.94680.32111400.26721821X-RAY DIFFRACTION100
2.9468-3.00680.30651400.25391848X-RAY DIFFRACTION100
3.0068-3.07190.30661440.25871882X-RAY DIFFRACTION100
3.0719-3.14310.26241340.25591838X-RAY DIFFRACTION100
3.1431-3.22140.26791450.23561876X-RAY DIFFRACTION100
3.2214-3.30810.28751420.22751827X-RAY DIFFRACTION100
3.3081-3.4050.25141420.23521877X-RAY DIFFRACTION100
3.405-3.51430.29681340.22051847X-RAY DIFFRACTION100
3.5143-3.63920.26311360.20211843X-RAY DIFFRACTION100
3.6392-3.78390.25981500.23271896X-RAY DIFFRACTION100
3.7839-3.95490.21621440.19841812X-RAY DIFFRACTION100
3.9549-4.16160.17411460.18941838X-RAY DIFFRACTION100
4.1616-4.41970.2131360.16331855X-RAY DIFFRACTION100
4.4197-4.75660.13631500.1561858X-RAY DIFFRACTION100
4.7566-5.22740.19231380.18971840X-RAY DIFFRACTION100
5.2274-5.96590.23581460.21851877X-RAY DIFFRACTION100
5.9659-7.45030.23591350.21421831X-RAY DIFFRACTION99
7.4503-19.90340.16471430.16891810X-RAY DIFFRACTION98

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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