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Yorodumi- PDB-5x0o: Regulatory domain of AphB treated with Cumene hydroperoxide from ... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5x0o | ||||||
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Title | Regulatory domain of AphB treated with Cumene hydroperoxide from Vibrio vulnificus | ||||||
Components | LysR family transcriptional regulator | ||||||
Keywords | TRANSCRIPTION / AphB / LysR-type / transcriptional regulator / tcpPH activation | ||||||
Function / homology | Function and homology information sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / DNA-templated transcription Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Vibrio vulnificus (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.402 Å | ||||||
Authors | Song, S. / Park, N. / Ha, N.-C. | ||||||
Citation | Journal: Mol. Cells / Year: 2017 Title: Crystal Structure of the Regulatory Domain of AphB from Vibrio vulnificus, a Virulence Gene Regulator Authors: Park, N. / Song, S. / Choi, G. / Jang, K.K. / Jo, I. / Choi, S.H. / Ha, N.-C. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5x0o.cif.gz | 469.2 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb5x0o.ent.gz | 389.7 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5x0o.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 5x0o_validation.pdf.gz | 459.3 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 5x0o_full_validation.pdf.gz | 466.9 KB | Display | |
Data in XML | 5x0o_validation.xml.gz | 39 KB | Display | |
Data in CIF | 5x0o_validation.cif.gz | 52.6 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/x0/5x0o ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/x0/5x0o | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 5fhkSC 5x0nC C: citing same article (ref.) S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 23402.980 Da / Num. of mol.: 6 / Fragment: UNP residues 88-291 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Vibrio vulnificus (bacteria) / Gene: JS86_04620 / Plasmid: pPROEX-HTa / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): C43 / References: UniProt: A0A087IWB4 |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.4 Å3/Da / Density % sol: 48.78 % |
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Crystal grow | Temperature: 287 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 7.5 Details: 0.1M HEPES (pH 7.5), 15% PEG 8000, 10% ethylene glycol |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: PAL/PLS / Beamline: 5C (4A) / Wavelength: 0.9796 Å |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315r / Detector: CCD / Date: Jun 8, 2015 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9796 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.4→50 Å / Num. obs: 51444 / % possible obs: 99.7 % / Redundancy: 8.8 % / Rmerge(I) obs: 0.122 / Net I/av σ(I): 13.44 / Net I/σ(I): 13.44 |
Reflection shell | Resolution: 2.4→2.44 Å / Redundancy: 5.7 % / Rmerge(I) obs: 0.433 / Mean I/σ(I) obs: 2.95 / Num. unique all: 2629 / % possible all: 99.4 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 5FHK Resolution: 2.402→45.696 Å / SU ML: 0.36 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.52 / Phase error: 25.29
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.402→45.696 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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