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- PDB-5a1n: The crystal structure of the GST-like domains complex of EPRS-AIM... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5a1n
タイトルThe crystal structure of the GST-like domains complex of EPRS-AIMP2 mutant S156D
要素
  • AMINOACYL TRNA SYNTHASE COMPLEX-INTERACTING MULTIFUNCTIONAL PROTEIN 2
  • BIFUNCTIONAL GLUTAMATE/PROLINE--TRNA LIGASE
キーワードLIGASE / AIMP2 / EPRS / GST-LIKE DOMAIN
機能・相同性
機能・相同性情報


type II pneumocyte differentiation / regulation of long-chain fatty acid import into cell / glutamate-tRNA ligase / Selenoamino acid metabolism / glutamate-tRNA ligase activity / proline-tRNA ligase / glutamyl-tRNA aminoacylation / proline-tRNA ligase activity / prolyl-tRNA aminoacylation / tRNA modification in the nucleus and cytosol ...type II pneumocyte differentiation / regulation of long-chain fatty acid import into cell / glutamate-tRNA ligase / Selenoamino acid metabolism / glutamate-tRNA ligase activity / proline-tRNA ligase / glutamyl-tRNA aminoacylation / proline-tRNA ligase activity / prolyl-tRNA aminoacylation / tRNA modification in the nucleus and cytosol / Cytosolic tRNA aminoacylation / aminoacyl-tRNA synthetase multienzyme complex / tRNA aminoacylation for protein translation / GAIT complex / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / positive regulation of protein ubiquitination / cellular response to type II interferon / cellular response to insulin stimulus / RNA stem-loop binding / GTPase binding / protein-containing complex assembly / molecular adaptor activity / negative regulation of translation / protein ubiquitination / translation / ribonucleoprotein complex / negative regulation of cell population proliferation / apoptotic process / protein homodimerization activity / zinc ion binding / ATP binding / identical protein binding / nucleus / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #130 / AIMP2, lysyl-tRNA synthetase binding domain / AIMP2, thioredoxin-like domain / Aminoacyl tRNA synthase complex-interacting multifunctional protein 2 / AIMP2 lysyl-tRNA synthetase binding domain / Thioredoxin-like domain / Glutamyl-tRNA synthetase, archaeal/eukaryotic cytosolic / : / Nuclear-export cofactor Arc1p / WHEP-TRS domain ...Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #130 / AIMP2, lysyl-tRNA synthetase binding domain / AIMP2, thioredoxin-like domain / Aminoacyl tRNA synthase complex-interacting multifunctional protein 2 / AIMP2 lysyl-tRNA synthetase binding domain / Thioredoxin-like domain / Glutamyl-tRNA synthetase, archaeal/eukaryotic cytosolic / : / Nuclear-export cofactor Arc1p / WHEP-TRS domain / Glutamyl/glutaminyl-tRNA synthetase, class Ib, anti-codon binding domain / : / WHEP-TRS domain / tRNA synthetases class I (E and Q), anti-codon binding domain / tRNA synthetases class I (E and Q), anti-codon binding domain / WHEP-TRS domain signature. / WHEP-TRS domain profile. / WHEP-TRS / Prolyl-tRNA synthetase, catalytic domain / Proline-tRNA ligase, class II, C-terminal / Prolyl-tRNA synthetase, C-terminal / Prolyl-tRNA synthetase, C-terminal / Proline-tRNA ligase, class IIa, archaeal-type / Prolyl-tRNA synthetase, class II / Glutamyl/glutaminyl-tRNA synthetase / Glutamyl/glutaminyl-tRNA synthetase, class Ib, catalytic domain / tRNA synthetases class I (E and Q), catalytic domain / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II (G/ P/ S/T) / tRNA synthetase class II core domain (G, H, P, S and T) / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Anticodon-binding / Anticodon binding domain / Anticodon-binding domain superfamily / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Aminoacyl-tRNA synthetase, class I, conserved site / Aminoacyl-transfer RNA synthetases class-I signature. / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II / Aminoacyl-transfer RNA synthetases class-II family profile. / Glutathione S-transferase, C-terminal / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Class II Aminoacyl-tRNA synthetase/Biotinyl protein ligase (BPL) and lipoyl protein ligase (LPL) / Glutathione S-transferase, C-terminal domain superfamily / Rossmann-like alpha/beta/alpha sandwich fold / Ribosomal protein L25/Gln-tRNA synthetase, N-terminal / Ribosomal protein L25/Gln-tRNA synthetase, anti-codon-binding domain superfamily / S15/NS1, RNA-binding / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Bifunctional glutamate/proline--tRNA ligase / Aminoacyl tRNA synthase complex-interacting multifunctional protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Cho, H.Y. / Choi, Y.S. / Kang, B.S.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2019
タイトル: Symmetric Assembly of a Decameric Subcomplex in Human Multi-tRNA Synthetase Complex Via Interactions between Glutathione Transferase-Homology Domains and Aspartyl-tRNA Synthetase.
著者: Cho, H.Y. / Lee, H.J. / Choi, Y.S. / Kim, D.K. / Jin, K.S. / Kim, S. / Kang, B.S.
履歴
登録2015年5月3日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年6月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年9月11日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / diffrn_source
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_beamline / _diffrn_source.pdbx_wavelength / _diffrn_source.pdbx_wavelength_list / _diffrn_source.type
改定 1.22024年5月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: BIFUNCTIONAL GLUTAMATE/PROLINE--TRNA LIGASE
B: AMINOACYL TRNA SYNTHASE COMPLEX-INTERACTING MULTIFUNCTIONAL PROTEIN 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,3144
ポリマ－46,1302
非ポリマー1842
水3,585199
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2620 Å2
ΔGint-13.5 kcal/mol
Surface area16660 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)75.619, 75.619, 175.819
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number91
Space group name H-MP4122

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要素

#1: タンパク質 BIFUNCTIONAL GLUTAMATE/PROLINE--TRNA LIGASE / BIFUNCTIONAL AMINOACYL-TRNA SYNTHETASE / CELL PROLIFERATION-INDUCING GENE 32 PROTEIN / GLUTAMATYL- ...BIFUNCTIONAL AMINOACYL-TRNA SYNTHETASE / CELL PROLIFERATION-INDUCING GENE 32 PROTEIN / GLUTAMATYL-PROLYL-TRNA SYNTHETASE / GLUTAMYL-TRNA SYNTHETASE / GLURS / PROLYL-TRNA SYNTHETASE / GLUTAMYL-PROLY L-TRNA SYNTHETASE


分子量: 19310.699 Da / 分子数: 1 / 断片: GST-LIKE DOMAIN, RESIDUES 1-175 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: M1 TO R175 OF EPRS GST-LIKE DOMAIN / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P07814, proline-tRNA ligase, glutamate-tRNA ligase
#2: タンパク質 AMINOACYL TRNA SYNTHASE COMPLEX-INTERACTING MULTIFUNCTIONAL PROTEIN 2 / MULTISYNTHASE COMPLEX AUXILIARY COMPONENT P38 / PROTEIN JTV-1 / AMINOACYL TRNA SYNTHASE COMPLEX- ...MULTISYNTHASE COMPLEX AUXILIARY COMPONENT P38 / PROTEIN JTV-1 / AMINOACYL TRNA SYNTHASE COMPLEX-INTERACTING MULTIFUNCTIONAL PROTEIN


分子量: 26818.926 Da / 分子数: 1 / 断片: GST-LIKE DOMAIN, RESIDUES 90-320 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: T90 TO K320 OF AIMP2 GST-LIKE DOMAIN / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q13155
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 199 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.73 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.01 % / 解説: NONE
結晶化pH: 5.5 / 詳細: 17% PEG 3350, 0.1M BIS-TRIS PH 5.5, 2MM DTT

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 7A (6B, 6C1) / 波長: 0.9793 Å
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2014年12月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→50 Å / Num. obs: 30430 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(I): -2 / 冗長度: 12.4 % / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 41
反射 シェル解像度: 2.1→2.18 Å / 冗長度: 6.9 % / Rmerge(I) obs: 0.44 / Mean I/σ(I) obs: 4.8 / % possible all: 99.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: TO BE PUBLISHED

解像度: 2.1→46.323 Å / SU ML: 0.24 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 22.56 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2313 1999 6.6 %
Rwork0.1933 --
obs0.1958 30347 99.17 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→46.323 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2860 0 12 199 3071
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0072975
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0474051
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.6211041
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.042477
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004511
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.1016-2.15420.32191370.23821939X-RAY DIFFRACTION98
2.1542-2.21240.2761410.23331994X-RAY DIFFRACTION100
2.2124-2.27750.27671410.22312016X-RAY DIFFRACTION100
2.2775-2.3510.26431410.2211996X-RAY DIFFRACTION100
2.351-2.4350.23531420.21862012X-RAY DIFFRACTION100
2.435-2.53250.26171410.21361986X-RAY DIFFRACTION100
2.5325-2.64780.2791420.21712014X-RAY DIFFRACTION100
2.6478-2.78740.2511430.21352025X-RAY DIFFRACTION100
2.7874-2.9620.22521410.21282021X-RAY DIFFRACTION100
2.962-3.19060.25361460.20952048X-RAY DIFFRACTION100
3.1906-3.51160.20281440.19482048X-RAY DIFFRACTION100
3.5116-4.01950.2161460.17382076X-RAY DIFFRACTION100
4.0195-5.06310.22281480.15442099X-RAY DIFFRACTION100
5.0631-46.33410.19591460.18582074X-RAY DIFFRACTION92

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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