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- PDB-5a05: Crystal structure of aldose-aldose oxidoreductase from Caulobacte... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5a05
タイトルCrystal structure of aldose-aldose oxidoreductase from Caulobacter crescentus complexed with maltotriose
要素ALDOSE-ALDOSE OXIDOREDUCTASE
キーワードOXIDOREDUCTASE
機能・相同性
機能・相同性情報


nucleotide binding
類似検索 - 分子機能
Glucose-fructose oxidoreductase, bacterial / : / Gfo/Idh/MocA-like oxidoreductase, C-terminal / Oxidoreductase family, C-terminal alpha/beta domain / Gfo/Idh/MocA-like oxidoreductase, N-terminal / Oxidoreductase family, NAD-binding Rossmann fold / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily ...Glucose-fructose oxidoreductase, bacterial / : / Gfo/Idh/MocA-like oxidoreductase, C-terminal / Oxidoreductase family, C-terminal alpha/beta domain / Gfo/Idh/MocA-like oxidoreductase, N-terminal / Oxidoreductase family, NAD-binding Rossmann fold / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
beta-maltotriose / MALONATE ION / Chem-NDP / Glucose-fructose oxidoreductase
類似検索 - 構成要素
生物種CAULOBACTER CRESCENTUS CB15 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.897 Å
データ登録者Taberman, H. / Rouvinen, J. / Parkkinen, T.
引用ジャーナル: Biochem.J. / 年: 2015
タイトル: Structure and Function of Caulobacter Crescentus Aldose-Aldose Oxidoreductase.
著者: Taberman, H. / Andberg, M. / Koivula, A. / Hakulinen, N. / Penttila, M. / Rouvinen, J. / Parkkinen, T.
履歴
登録2015年4月17日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年10月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年12月9日Group: Database references
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / entity_name_com / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_database_status / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_molecule_features / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ALDOSE-ALDOSE OXIDOREDUCTASE
B: ALDOSE-ALDOSE OXIDOREDUCTASE
C: ALDOSE-ALDOSE OXIDOREDUCTASE
D: ALDOSE-ALDOSE OXIDOREDUCTASE
E: ALDOSE-ALDOSE OXIDOREDUCTASE
F: ALDOSE-ALDOSE OXIDOREDUCTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)230,53319
ポリマ－223,7376
非ポリマー6,79613
水32,9671830
1
A: ALDOSE-ALDOSE OXIDOREDUCTASE
E: ALDOSE-ALDOSE OXIDOREDUCTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)77,0796
ポリマ－74,5792
非ポリマー2,5004
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7590 Å2
ΔGint10.2 kcal/mol
Surface area24410 Å2
手法PISA
2
C: ALDOSE-ALDOSE OXIDOREDUCTASE
F: ALDOSE-ALDOSE OXIDOREDUCTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,6766
ポリマ－74,5792
非ポリマー2,0974
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6820 Å2
ΔGint5.1 kcal/mol
Surface area24480 Å2
手法PISA
3
B: ALDOSE-ALDOSE OXIDOREDUCTASE
D: ALDOSE-ALDOSE OXIDOREDUCTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,7787
ポリマ－74,5792
非ポリマー2,1995
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7050 Å2
ΔGint6.1 kcal/mol
Surface area24660 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)100.295, 151.321, 108.693
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 108.66, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.0196, -0.818, 0.5749), (0.8315, -0.3327, -0.445), (0.5552, 0.4693, 0.6866)21.938, -8.1847, -18.0015
2given(0.1805, -0.6783, -0.7122), (-0.7539, -0.5605, 0.3427), (-0.6317, 0.4751, -0.612)72.5255, 23.7418, 62.8782
3given(0.1784, 0.7342, -0.655), (0.6681, -0.5791, -0.4672), (-0.7223, -0.3543, -0.5939)59.4233, -2.2656, 66.2573
4given(-0.9779, 0.2081, -0.0187), (0.2072, 0.9538, -0.2177), (-0.0275, -0.2167, -0.9758)82.2432, -3.4327, 47.272
5given(-0.3175, 0.5383, 0.7807), (-0.5409, -0.779, 0.3172), (0.7789, -0.3215, 0.5385)14.8164, 20.2807, -21.0747

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要素

#1: タンパク質
ALDOSE-ALDOSE OXIDOREDUCTASE


分子量: 37289.438 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) CAULOBACTER CRESCENTUS CB15 (バクテリア)
株: CB15 / 発現宿主: SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
参照: UniProt: Q9A8X3*PLUS, 酸化還元酵素; CH-OHの結合に対し酸化酵素として働く; 他の電子受容体を用いる
#2: 多糖
alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose-(1-4)-beta-D-glucopyranose / beta-maltotriose


タイプ: oligosaccharide, Oligosaccharide / クラス: 栄養素 / 分子量: 504.438 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: oligosaccharide / 参照: beta-maltotriose
記述子タイププログラム
DGlcpa1-4DGlcpa1-4DGlcpb1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,3,2/[a2122h-1b_1-5][a2122h-1a_1-5]/1-2-2/a4-b1_b4-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][b-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 化合物
ChemComp-NDP / NADPH DIHYDRO-NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / NADPH


分子量: 745.421 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H30N7O17P3
#4: 化合物 ChemComp-MLI / MALONATE ION / マロナ-ト


分子量: 102.046 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H2O4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1830 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 65 % / 解説: NONE
結晶化pH: 6.5 / 詳細: MES PH 6.5, AMMONIUM SULPHATE, 2-PROPANOL

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.97625
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年2月27日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: CHANNEL-CUT SI / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97625 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→50 Å / Num. obs: 239445 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 23.42 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 12
反射 シェル解像度: 1.9→2 Å / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.62 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / % possible all: 97.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1H6A

1h6a


解像度: 1.897→48.745 Å / SU ML: 0.2 / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 17.81 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1781 11973 5 %
Rwork0.1522 --
obs0.1535 239426 98.92 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 26 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.897→48.745 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数15558 0 445 1830 17833
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00716390
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.11222284
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.9596143
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0472446
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0052905
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.8969-1.91850.33823650.3066930X-RAY DIFFRACTION91
1.9185-1.94110.29544020.24827637X-RAY DIFFRACTION99
1.9411-1.96470.26343990.22357572X-RAY DIFFRACTION99
1.9647-1.98960.23943960.21277540X-RAY DIFFRACTION99
1.9896-2.01580.22324000.20427600X-RAY DIFFRACTION99
2.0158-2.04340.22724020.19517631X-RAY DIFFRACTION99
2.0434-2.07260.19613980.18557554X-RAY DIFFRACTION99
2.0726-2.10350.22863990.18537587X-RAY DIFFRACTION99
2.1035-2.13640.22484020.18057639X-RAY DIFFRACTION99
2.1364-2.17140.19173980.16767557X-RAY DIFFRACTION99
2.1714-2.20890.20884000.1657601X-RAY DIFFRACTION99
2.2089-2.2490.19613960.16597527X-RAY DIFFRACTION99
2.249-2.29230.20483970.16437536X-RAY DIFFRACTION98
2.2923-2.33910.18534000.15937598X-RAY DIFFRACTION99
2.3391-2.390.19674010.15697635X-RAY DIFFRACTION99
2.39-2.44550.20254000.15997601X-RAY DIFFRACTION99
2.4455-2.50670.19853990.15997576X-RAY DIFFRACTION99
2.5067-2.57450.18334010.16227619X-RAY DIFFRACTION99
2.5745-2.65020.18624040.16437666X-RAY DIFFRACTION100
2.6502-2.73580.19424000.16747611X-RAY DIFFRACTION100
2.7358-2.83350.19634000.16637599X-RAY DIFFRACTION99
2.8335-2.9470.20184000.17667595X-RAY DIFFRACTION99
2.947-3.08110.19584010.16757623X-RAY DIFFRACTION100
3.0811-3.24350.17594020.15287638X-RAY DIFFRACTION100
3.2435-3.44660.15514010.13367607X-RAY DIFFRACTION99
3.4466-3.71270.154020.12277644X-RAY DIFFRACTION99
3.7127-4.08610.13284000.11277606X-RAY DIFFRACTION99
4.0861-4.6770.11133980.10227559X-RAY DIFFRACTION98
4.677-5.89090.13814040.12097671X-RAY DIFFRACTION99
5.8909-48.76120.16124060.14117694X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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