[日本語] English
万見
- PDB-4zyn: Crystal Structure of Parkin E3 ubiquitin ligase (linker deletion;... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4zyn
タイトルCrystal Structure of Parkin E3 ubiquitin ligase (linker deletion; delta 86-130)
要素E3 ubiquitin-protein ligase parkin
キーワードLIGASE / RING domains / Ubiquitin-like domain / RBR
機能・相同性
機能・相同性情報


Josephin domain DUBs / Regulation of necroptotic cell death / Aggrephagy / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / cellular response to L-glutamine / positive regulation of neurotransmitter uptake / negative regulation of endoplasmic reticulum stress-induced neuron intrinsic apoptotic signaling pathway / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / mitochondrion-derived vesicle / negative regulation of spontaneous neurotransmitter secretion ...Josephin domain DUBs / Regulation of necroptotic cell death / Aggrephagy / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / cellular response to L-glutamine / positive regulation of neurotransmitter uptake / negative regulation of endoplasmic reticulum stress-induced neuron intrinsic apoptotic signaling pathway / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / mitochondrion-derived vesicle / negative regulation of spontaneous neurotransmitter secretion / negative regulation of intralumenal vesicle formation / regulation protein catabolic process at presynapse / response to curcumin / negative regulation of exosomal secretion / negative regulation of glucokinase activity / mitochondrion to lysosome vesicle-mediated transport / cellular response to hydrogen sulfide / type 2 mitophagy / negative regulation of actin filament bundle assembly / negative regulation of mitochondrial fusion / Parkin-FBXW7-Cul1 ubiquitin ligase complex / free ubiquitin chain polymerization / positive regulation of protein linear polyubiquitination / negative regulation by host of viral genome replication / positive regulation of mitophagy / RBR-type E3 ubiquitin transferase / mitochondrial fragmentation involved in apoptotic process / F-box domain binding / positive regulation of mitochondrial fusion / mitochondrion localization / regulation of cellular response to oxidative stress / negative regulation of excitatory postsynaptic potential / regulation of dopamine metabolic process / regulation of neurotransmitter secretion / negative regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / dopaminergic synapse / positive regulation of dendrite extension / protein K6-linked ubiquitination / positive regulation of protein localization to membrane / cellular response to L-glutamate / autophagy of mitochondrion / norepinephrine metabolic process / cellular response to toxic substance / positive regulation of type 2 mitophagy / protein localization to mitochondrion / positive regulation of proteasomal protein catabolic process / synaptic transmission, dopaminergic / negative regulation of JNK cascade / mitochondrial fission / positive regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / negative regulation of synaptic transmission, glutamatergic / negative regulation of oxidative stress-induced neuron intrinsic apoptotic signaling pathway / aggresome assembly / protein K11-linked ubiquitination / ubiquitin conjugating enzyme binding / regulation of mitochondrion organization / positive regulation of mitochondrial membrane potential / aggresome / regulation of reactive oxygen species metabolic process / response to corticosterone / positive regulation of mitochondrial fission / positive regulation of ATP biosynthetic process / response to muscle activity / dopamine uptake involved in synaptic transmission / intracellular vesicle / ubiquitin-specific protease binding / negative regulation of release of cytochrome c from mitochondria / startle response / dopamine metabolic process / phospholipase binding / regulation of synaptic vesicle endocytosis / cullin family protein binding / negative regulation of reactive oxygen species metabolic process / positive regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / protein K63-linked ubiquitination / negative regulation of mitochondrial fission / protein monoubiquitination / regulation of protein ubiquitination / cellular response to manganese ion / ubiquitin ligase complex / response to unfolded protein / regulation of postsynaptic membrane neurotransmitter receptor levels / negative regulation of insulin secretion / proteasomal protein catabolic process / protein K48-linked ubiquitination / negative regulation of endoplasmic reticulum stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / protein autoubiquitination / mitophagy / negative regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / heat shock protein binding / Hsp70 protein binding / tubulin binding / response to endoplasmic reticulum stress / regulation of mitochondrial membrane potential / adult locomotory behavior / ubiquitin binding / learning / synaptic transmission, glutamatergic / PDZ domain binding / mitochondrion organization
類似検索 - 分子機能
: / E3 ubiquitin-protein ligase parkin / RING/Ubox-like zinc-binding domain / Parkin, RING/Ubox like zinc-binding domain / : / : / : / RING/Ubox like zinc-binding domain / RING/Ubox like zinc-binding domain / IBR domain ...: / E3 ubiquitin-protein ligase parkin / RING/Ubox-like zinc-binding domain / Parkin, RING/Ubox like zinc-binding domain / : / : / : / RING/Ubox like zinc-binding domain / RING/Ubox like zinc-binding domain / IBR domain / IBR domain, a half RING-finger domain / : / IBR domain / In Between Ring fingers / TRIAD supradomain / TRIAD supradomain profile. / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin-protein ligase parkin
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.54 Å
データ登録者Lilov, A. / Sauve, V. / Trempe, J.F. / Rodionov, D. / Wang, J. / Gehring, K.
資金援助 カナダ, 1件
組織認可番号国
Canadian Institutes of Health Research (CIHR)MOP-125924 カナダ
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2015
タイトル: A Ubl/ubiquitin switch in the activation of Parkin.
著者: Sauve, V. / Lilov, A. / Seirafi, M. / Vranas, M. / Rasool, S. / Kozlov, G. / Sprules, T. / Wang, J. / Trempe, J.F. / Gehring, K.
履歴
登録2015年5月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年8月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年10月28日Group: Data collection / Database references
改定 1.22017年9月20日Group: Author supporting evidence / Derived calculations / カテゴリ: pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.32020年1月8日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.52024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: E3 ubiquitin-protein ligase parkin
B: E3 ubiquitin-protein ligase parkin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)96,29124
ポリマ－94,6682
非ポリマー1,62322
水1,15364
1
A: E3 ubiquitin-protein ligase parkin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,24113
ポリマ－47,3341
非ポリマー90812
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: E3 ubiquitin-protein ligase parkin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,04911
ポリマ－47,3341
非ポリマー71510
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)114.105, 114.105, 186.399
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number146
Space group name H-MH3

-
要素

#1: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase parkin


分子量: 47333.859 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: deletion 86-130 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Park2, Prkn / プラスミド: pGEX-6p1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21
参照: UniProt: Q9JK66, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 64 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.47 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.14 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.3M Ammonium Sulfate, 0.1M HEPES pH 7.5, 18% (w/v) PEG 3350

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN 944+ / 検出器: CCD / 日付: 2012年11月28日
放射モノクロメーター: Rigaku VariMax HF / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.54→50 Å / Num. obs: 28338 / % possible obs: 95 % / 冗長度: 8.1 % / Rmerge(I) obs: 0.128 / Rpim(I) all: 0.047 / Rrim(I) all: 0.131 / Χ2: 1.108 / Net I/av σ(I): 12.158 / Net I/σ(I): 6.2 / Num. measured all: 230168
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Num. unique allCC1/2Χ2% possible allRpim(I) allRmerge(I) obsRrim(I) all
2.54-2.582.710400.1230.82569
2.58-2.63311350.1290.87977.5
2.63-2.683.412360.1041.182.2
2.68-2.743.913150.2250.92987.40.915
2.74-2.84.613480.3270.87591.60.781
2.8-2.865.214250.3810.91994.70.578
2.86-2.93614790.5170.9598.10.4220.963
2.93-3.017.214580.6870.92799.90.3240.8150.879
3.01-3.19.314990.830.9251000.2320.6750.714
3.1-3.210.114770.8940.9841000.1540.4680.493
3.2-3.3110.115000.930.9491000.1150.3480.367
3.31-3.4510.214980.9651.0911000.0920.2790.294
3.45-3.610.214810.9681.0391000.080.2440.257
3.6-3.7910.215040.9861.1461000.0630.1920.202
3.79-4.0310.214930.9891.2121000.0460.140.148
4.03-4.3410.314680.9941.1471000.0350.1060.112
4.34-4.7810.315090.9961.1681000.0280.0870.091
4.78-5.4710.314940.9971.151000.0260.0810.085
5.47-6.8910.414890.9971.1431000.0230.0710.075
6.89-5010.314900.9991.80999.70.0150.0460.048

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0107精密化
StructureStudioデータ収集
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
XDSデータスケーリング
MOLREP位相決定
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4K7D

4k7d


解像度: 2.54→36.62 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.945 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.918 / WRfactor Rfree: 0.2326 / WRfactor Rwork: 0.1874 / FOM work R set: 0.9021 / SU B: 7.373 / SU ML: 0.095 / SU R Cruickshank DPI: 0.1172 / SU Rfree: 0.0589 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.117 / ESU R Free: 0.059 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2353 1485 5 %RANDOM
Rwork0.1925 ---
obs0.1947 28036 98.95 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 235.59 Å2 / Biso mean: 66.684 Å2 / Biso min: 5.54 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.9 Å20 Å20 Å2
2--1.9 Å20 Å2
3----3.79 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.54→36.62 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5673 0 46 64 5783
Biso mean--91.87 36.64 -
残基数----752
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0195879
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0030.025214
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3321.9367986
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.968311969
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.775748
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.78123.829269
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.47115873
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.4161537
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.070.2861
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0216815
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.021422
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.965.6433010
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.965.6443009
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.3348.4363743
LS精密化 シェル解像度: 2.541→2.607 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.235 106 -
Rwork0.159 1900 -
all-2006 -
obs--90.28 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.21480.75610.23281.7821.535.26260.0438-0.0976-0.0806-0.0609-0.2210.2631-0.0903-0.69150.17720.03620.0110.02170.1684-0.02690.140420.18715.748-30.777
20.7195-0.03550.67981.5366-0.99481.276-0.03910.00450.00080.1673-0.0378-0.1344-0.1241-0.01110.07690.0655-0.02840.03280.0583-0.00910.107750.9420.186-1.006
31.7555-1.20480.27562.19340.71640.765-0.0208-0.0475-0.12910.13570.0480.21230.0703-0.0687-0.02720.0716-0.03010.06870.06490.02640.129730.8112.11-11.651
49.02682.04199.89580.46412.245210.8724-0.29710.85490.1043-0.09160.16580.0271-0.40780.82690.13130.41750.32570.19030.84120.05550.63484.61927.115-15.263
57.8122-1.5721-2.36960.39620.17062.654-0.055-0.6925-1.2018-0.15760.30580.20840.8807-0.2346-0.25080.7653-0.1122-0.04780.5637-0.14641.037341.848-3.267-17.525
62.5146-0.2941-0.43170.75090.57185.3401-0.1026-0.0833-0.0053-0.0006-0.045-0.00130.038-0.25650.14760.0475-0.00090.00340.0298-0.01790.105624.51-11.73530.498
70.9788-0.2889-0.60050.7568-0.47321.0529-0.06110.0288-0.0489-0.0212-0.0837-0.0880.06020.02160.14480.0558-0.0068-0.01460.0388-0.0040.113853.14-19.3560.972
80.98350.3298-0.11591.29980.43130.2018-0.03260.08490.0424-0.0706-0.00450.1156-0.0139-0.0150.0370.03650.015-0.04310.0380.02190.131134.58-8.13911.646
95.16480.2855-5.01649.85010.1625.3945-0.104-0.6362-0.63770.5652-0.64890.95050.17030.17410.75290.2998-0.13190.13870.6301-0.33460.66546.141-19.86813.727
107.7598-3.4208-1.43423.84511.29461.97430.05850.25090.4655-0.22410.0411-0.6067-0.16710.523-0.09970.2825-0.0072-0.05930.2078-0.00510.313948.0944.46517.622
112.4315-0.41310.0242.3129-0.11510.4242-0.02850.05530.03770.09440.0105-0.10950.0852-0.10670.01810.0764-0.03490.00780.04040.01590.056965.1566.916-6.519
121.5349-0.074-0.34631.12990.29140.8356-0.14380.03170.07890.03470.12950.0285-0.0678-0.07490.01430.04880.0036-0.02510.04450.03560.110469.165-8.576.403
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 77
2X-RAY DIFFRACTION2A140 - 227
3X-RAY DIFFRACTION2A501 - 502
4X-RAY DIFFRACTION3A228 - 327
5X-RAY DIFFRACTION3A503 - 504
6X-RAY DIFFRACTION4A328 - 378
7X-RAY DIFFRACTION4A505 - 506
8X-RAY DIFFRACTION5A392 - 413
9X-RAY DIFFRACTION6B1 - 77
10X-RAY DIFFRACTION7B140 - 227
11X-RAY DIFFRACTION7B501 - 502
12X-RAY DIFFRACTION8B228 - 327
13X-RAY DIFFRACTION8B503 - 504
14X-RAY DIFFRACTION9B328 - 378
15X-RAY DIFFRACTION9B505 - 506
16X-RAY DIFFRACTION10B392 - 413
17X-RAY DIFFRACTION11A414 - 465
18X-RAY DIFFRACTION11A507 - 508
19X-RAY DIFFRACTION12B414 - 465
20X-RAY DIFFRACTION12B507 - 508

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る