+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4zv4 | |||||||||
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Title | Structure of Tse6 in complex with EF-Tu | |||||||||
Components |
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Keywords | TRANSLATION / T6SS effector / translation elongation factor | |||||||||
Function / homology | Function and homology information protein secretion by the type VI secretion system / NAD+ glycohydrolase / toxin sequestering activity / NADP+ nucleosidase activity / NAD+ nucleosidase activity / NAD+ nucleotidase, cyclic ADP-ribose generating / translational elongation / translation elongation factor activity / GTPase activity / GTP binding ...protein secretion by the type VI secretion system / NAD+ glycohydrolase / toxin sequestering activity / NADP+ nucleosidase activity / NAD+ nucleosidase activity / NAD+ nucleotidase, cyclic ADP-ribose generating / translational elongation / translation elongation factor activity / GTPase activity / GTP binding / membrane / cytoplasm Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | Pseudomonas aeruginosa (bacteria) | |||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 3.504 Å | |||||||||
Authors | Whitney, J.C. / Sawai, S. / Robinson, H. / Mougous, J.D. | |||||||||
Funding support | United States, 2items
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Citation | Journal: Cell / Year: 2015 Title: An interbacterial NAD(P)(+) glycohydrolase toxin requires elongation factor Tu for delivery to target cells. Authors: John C Whitney / Dennis Quentin / Shin Sawai / Michele LeRoux / Brittany N Harding / Hannah E Ledvina / Bao Q Tran / Howard Robinson / Young Ah Goo / David R Goodlett / Stefan Raunser / Joseph D Mougous / Abstract: Type VI secretion (T6S) influences the composition of microbial communities by catalyzing the delivery of toxins between adjacent bacterial cells. Here, we demonstrate that a T6S integral membrane ...Type VI secretion (T6S) influences the composition of microbial communities by catalyzing the delivery of toxins between adjacent bacterial cells. Here, we demonstrate that a T6S integral membrane toxin from Pseudomonas aeruginosa, Tse6, acts on target cells by degrading the universally essential dinucleotides NAD(+) and NADP(+). Structural analyses of Tse6 show that it resembles mono-ADP-ribosyltransferase proteins, such as diphtheria toxin, with the exception of a unique loop that both excludes proteinaceous ADP-ribose acceptors and contributes to hydrolysis. We find that entry of Tse6 into target cells requires its binding to an essential housekeeping protein, translation elongation factor Tu (EF-Tu). These proteins participate in a larger assembly that additionally directs toxin export and provides chaperone activity. Visualization of this complex by electron microscopy defines the architecture of a toxin-loaded T6S apparatus and provides mechanistic insight into intercellular membrane protein delivery between bacteria. | |||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 4zv4.cif.gz | 427.5 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb4zv4.ent.gz | 350.9 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 4zv4.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 4zv4_validation.pdf.gz | 997.2 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 4zv4_full_validation.pdf.gz | 1013.1 KB | Display | |
Data in XML | 4zv4_validation.xml.gz | 39.4 KB | Display | |
Data in CIF | 4zv4_validation.cif.gz | 52.5 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/zv/4zv4 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/zv/4zv4 | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 3112C 3113C 4zuyC 4zv0C 1efcS C: citing same article (ref.) S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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2 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 44494.699 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Pseudomonas aeruginosa (strain ATCC 15692 / PAO1 / 1C / PRS 101 / LMG 12228) (bacteria) Strain: ATCC 15692 / PAO1 / 1C / PRS 101 / LMG 12228 / Gene: tufA, PA4265, tufB, PA4277 / Plasmid: pET29b / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21 pLysS / References: UniProt: P09591 #2: Protein | Mass: 20124.150 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: unp residues 265-430 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Pseudomonas aeruginosa (bacteria) / Strain: ATCC 15692 / PAO1 / 1C / PRS 101 / LMG 12228 / Gene: PA0093 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21 pLysS / References: UniProt: Q9I739 #3: Chemical | #4: Chemical | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.63 Å3/Da / Density % sol: 53.18 % |
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Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / Details: 22% (w/v) PEG 3350, 0.2M ammonium formate pH 6.6 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: NSLS / Beamline: X29A / Wavelength: 1.075 Å |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315r / Detector: CCD / Date: Aug 30, 2014 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.075 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 3.5→50 Å / Num. obs: 32569 / % possible obs: 100 % / Redundancy: 27.6 % / Net I/σ(I): 39.4 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 1EFC Resolution: 3.504→48.844 Å / SU ML: 0.5 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / Phase error: 29.66 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 3.504→48.844 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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