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- PDB-4ztd: Crystal Structure of Human PCNA in complex with a TRAIP peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ztd
タイトルCrystal Structure of Human PCNA in complex with a TRAIP peptide
要素
  • ALA-GLY-ALA-GLY-ALA
  • ALA-PHE-GLN-ALA-LYS-LEU-ASP-THR-PHE-LEU-TRP-SER
  • Proliferating cell nuclear antigen
キーワードREPLICATION / PCNA / TRAIP / complex
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of deoxyribonuclease activity / dinucleotide insertion or deletion binding / PCNA-p21 complex / mitotic telomere maintenance via semi-conservative replication / purine-specific mismatch base pair DNA N-glycosylase activity / nuclear lamina / MutLalpha complex binding / positive regulation of DNA-directed DNA polymerase activity / Polymerase switching / Telomere C-strand (Lagging Strand) Synthesis ...positive regulation of deoxyribonuclease activity / dinucleotide insertion or deletion binding / PCNA-p21 complex / mitotic telomere maintenance via semi-conservative replication / purine-specific mismatch base pair DNA N-glycosylase activity / nuclear lamina / MutLalpha complex binding / positive regulation of DNA-directed DNA polymerase activity / Polymerase switching / Telomere C-strand (Lagging Strand) Synthesis / Processive synthesis on the lagging strand / PCNA complex / negative regulation of interferon-beta production / Removal of the Flap Intermediate / Processive synthesis on the C-strand of the telomere / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH3 (MutSbeta) / Polymerase switching on the C-strand of the telomere / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH6 (MutSalpha) / Transcription of E2F targets under negative control by DREAM complex / Removal of the Flap Intermediate from the C-strand / replisome / response to L-glutamate / histone acetyltransferase binding / DNA polymerase processivity factor activity / G1/S-Specific Transcription / negative regulation of NF-kappaB transcription factor activity / leading strand elongation / response to dexamethasone / replication fork processing / nuclear replication fork / site of DNA damage / SUMOylation of DNA replication proteins / negative regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / estrous cycle / PCNA-Dependent Long Patch Base Excision Repair / mismatch repair / translesion synthesis / cyclin-dependent protein kinase holoenzyme complex / response to cadmium ion / DNA polymerase binding / epithelial cell differentiation / positive regulation of DNA repair / Translesion synthesis by REV1 / Translesion synthesis by POLK / Translesion synthesis by POLI / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / base-excision repair, gap-filling / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G2 Cell Cycle Arrest / positive regulation of DNA replication / replication fork / male germ cell nucleus / liver regeneration / nuclear estrogen receptor binding / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / Termination of translesion DNA synthesis / Translesion Synthesis by POLH / RING-type E3 ubiquitin transferase / HDR through Homologous Recombination (HRR) / Dual Incision in GG-NER / receptor tyrosine kinase binding / cellular response to hydrogen peroxide / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / ubiquitin-protein transferase activity / cellular response to UV / ubiquitin protein ligase activity / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / cellular response to xenobiotic stimulus / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / response to estradiol / heart development / chromosome, telomeric region / damaged DNA binding / nuclear body / protein ubiquitination / centrosome / apoptotic process / DNA damage response / chromatin binding / protein-containing complex binding / chromatin / nucleolus / perinuclear region of cytoplasm / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / signal transduction / extracellular exosome / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Ring finger domain / Box / Proliferating Cell Nuclear Antigen / Proliferating Cell Nuclear Antigen - #10 / Proliferating cell nuclear antigen signature 2. / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, conserved site / Proliferating cell nuclear antigen signature 1. / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, N-terminal / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, C-terminal ...Ring finger domain / Box / Proliferating Cell Nuclear Antigen / Proliferating Cell Nuclear Antigen - #10 / Proliferating cell nuclear antigen signature 2. / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, conserved site / Proliferating cell nuclear antigen signature 1. / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, N-terminal / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, C-terminal / Proliferating cell nuclear antigen, N-terminal domain / Proliferating cell nuclear antigen, C-terminal domain / : / Ring finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Proliferating cell nuclear antigen / E3 ubiquitin-protein ligase TRAIP
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.199 Å
データ登録者Montoya, G. / Mortuza, G.B. / Blanco, F.J. / Ibanez de Opakua, A.
引用
ジャーナル: J.Cell Biol. / 年: 2016
タイトル: TRAIP is a PCNA-binding ubiquitin ligase that protects genome stability after replication stress.
著者: Hoffmann, S. / Smedegaard, S. / Nakamura, K. / Mortuza, G.B. / Raschle, M. / Ibanez de Opakua, A. / Oka, Y. / Feng, Y. / Blanco, F.J. / Mann, M. / Montoya, G. / Groth, A. / Bekker-Jensen, S. / Mailand, N.
#1: ジャーナル: Nat Commun / 年: 2015
タイトル: Structure of p15(PAF)-PCNA complex and implications for clamp sliding during DNA replication and repair.
著者: De Biasio, A. / de Opakua, A.I. / Mortuza, G.B. / Molina, R. / Cordeiro, T.N. / Castillo, F. / Villate, M. / Merino, N. / Delgado, S. / Gil-Carton, D. / Luque, I. / Diercks, T. / Bernado, P. ...著者: De Biasio, A. / de Opakua, A.I. / Mortuza, G.B. / Molina, R. / Cordeiro, T.N. / Castillo, F. / Villate, M. / Merino, N. / Delgado, S. / Gil-Carton, D. / Luque, I. / Diercks, T. / Bernado, P. / Montoya, G. / Blanco, F.J.
履歴
登録2015年5月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年12月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年1月13日Group: Database references
改定 1.22024年1月10日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Proliferating cell nuclear antigen
B: Proliferating cell nuclear antigen
C: Proliferating cell nuclear antigen
D: ALA-PHE-GLN-ALA-LYS-LEU-ASP-THR-PHE-LEU-TRP-SER
E: ALA-PHE-GLN-ALA-LYS-LEU-ASP-THR-PHE-LEU-TRP-SER
F: ALA-GLY-ALA-GLY-ALA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)86,9156
ポリマ－86,9156
非ポリマー00
水3,387188
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7100 Å2
ΔGint-24 kcal/mol
Surface area34470 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)84.360, 84.360, 210.862
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number170
Space group name H-MP65

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要素

#1: タンパク質 Proliferating cell nuclear antigen / PCNA / Cyclin


分子量: 27904.836 Da / 分子数: 3 / 断片: UNP residues 2-254 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PCNA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P12004
#2: タンパク質・ペプチド ALA-PHE-GLN-ALA-LYS-LEU-ASP-THR-PHE-LEU-TRP-SER


分子量: 1427.622 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9BWF2*PLUS
#3: タンパク質・ペプチド ALA-GLY-ALA-GLY-ALA


分子量: 345.352 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 188 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.49 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.64 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 16% PEG 6K in 0.1mM magnesium acetate, MES buffer pH 6.5
PH範囲: 6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年4月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
Reflection twinOperator: h,-h-k,-l / Fraction: 0.11
反射解像度: 2.199→42.749 Å / Num. obs: 42654 / % possible obs: 99.17 % / 冗長度: 8 % / Rmerge(I) obs: 0.06399 / Net I/σ(I): 22.17
反射 シェル解像度: 2.199→2.2519 Å / Rmerge(I) obs: 0.7153

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX精密化
SCALAデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
MOLREP位相決定
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4D2G

4d2g


解像度: 2.199→42.749 Å / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.31 / 位相誤差: 28.5 / 立体化学のターゲット値: TWIN_LSQ_F
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2338 2144 5.03 %
Rwork0.2035 40516 -
obs0.2045 42654 99.17 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 132.61 Å2 / Biso mean: 56.6074 Å2 / Biso min: 20 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.199→42.749 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6057 0 0 188 6245
Biso mean---55.74 -
残基数----787
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0056140
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9998295
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.036977
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041064
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.8682277
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 15

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.2007-2.25190.29871330.26962519265288
2.2519-2.30820.27771410.26772671281294
2.3082-2.37060.27251420.25182709285195
2.3706-2.44030.28081420.24692705284795
2.4403-2.51910.2561430.24782718286195
2.5191-2.60910.24761420.2382719286195
2.6091-2.71350.27821430.23882703284695
2.7135-2.8370.27241420.24582707284995
2.837-2.98650.30151440.22752729287395
2.9865-3.17360.2351420.21672700284295
3.1736-3.41850.25231440.19952723286795
3.4185-3.76240.2091430.18982712285595
3.7624-4.30630.22231430.17342724286795
4.3063-5.42370.19561440.15072731287595
5.4237-42.18770.21861460.2192746289295

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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