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- PDB-4zri: Crystal structure of Merlin-FERM and Lats2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4zri
タイトルCrystal structure of Merlin-FERM and Lats2
要素
  • Merlin
  • Serine/threonine-protein kinase LATS2
キーワードSIGNALING PROTEIN/TRANSFERASE / Merlin / FERM / Lats2 / SIGNALING PROTEIN-TRANSFERASE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


inner cell mass cell fate commitment / inner cell mass cellular morphogenesis / regulation of hippo signaling / regulation of organelle assembly / positive regulation of early endosome to late endosome transport / Schwann cell proliferation / regulation of gliogenesis / osteoblast proliferation / regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / negative regulation of Schwann cell proliferation ...inner cell mass cell fate commitment / inner cell mass cellular morphogenesis / regulation of hippo signaling / regulation of organelle assembly / positive regulation of early endosome to late endosome transport / Schwann cell proliferation / regulation of gliogenesis / osteoblast proliferation / regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / negative regulation of Schwann cell proliferation / negative regulation of osteoblast proliferation / positive regulation of protein localization to early endosome / negative regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / ectoderm development / lens fiber cell differentiation / regulation of neural precursor cell proliferation / hippo signaling / regulation of stem cell proliferation / negative regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / regulation of organ growth / cell-cell junction organization / regulation of protein localization to nucleus / Signaling by Hippo / filopodium membrane / negative regulation of protein localization to nucleus / negative regulation of cell-cell adhesion / cortical actin cytoskeleton / positive regulation of NLRP3 inflammasome complex assembly / RHO GTPases activate PAKs / odontogenesis of dentin-containing tooth / cleavage furrow / mesoderm formation / negative regulation of cell-matrix adhesion / canonical Wnt signaling pathway / negative regulation of MAPK cascade / keratinocyte differentiation / positive regulation of stress fiber assembly / hormone-mediated signaling pathway / negative regulation of cell migration / hippocampus development / filopodium / adherens junction / positive regulation of cell differentiation / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / regulation of protein stability / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / centriolar satellite / G1/S transition of mitotic cell cycle / ruffle membrane / spindle pole / integrin binding / apical part of cell / MAPK cascade / protein localization / lamellipodium / regulation of cell shape / actin binding / cell body / actin cytoskeleton organization / regulation of apoptotic process / eukaryotic translation initiation factor 2alpha kinase activity / cytoskeleton / early endosome / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase activity / DNA-dependent protein kinase activity / ribosomal protein S6 kinase activity / histone H3S10 kinase activity / histone H2AXS139 kinase activity / histone H3S28 kinase activity / histone H4S1 kinase activity / histone H2BS14 kinase activity / histone H3T3 kinase activity / histone H2AS121 kinase activity / Rho-dependent protein serine/threonine kinase activity / histone H2BS36 kinase activity / histone H3S57 kinase activity / histone H2AT120 kinase activity / AMP-activated protein kinase activity / histone H2AS1 kinase activity / histone H3T6 kinase activity / histone H3T11 kinase activity / histone H3T45 kinase activity / non-specific serine/threonine protein kinase / regulation of cell cycle / neuron projection / intracellular signal transduction / protein phosphorylation / positive regulation of apoptotic process / negative regulation of cell population proliferation / cell division / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / nucleolus / perinuclear region of cytoplasm / ATP binding / metal ion binding / nucleus / membrane / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Moesin tail domain superfamily / Ezrin/radixin/moesin / Ezrin/radixin/moesin, C-terminal / ERM family, FERM domain C-lobe / Ezrin/radixin/moesin, alpha-helical domain / Ezrin/radixin/moesin family C terminal / Ezrin/radixin/moesin, alpha-helical domain / : / Acyl-CoA Binding Protein - #10 / Ezrin/radixin/moesin-like ...Moesin tail domain superfamily / Ezrin/radixin/moesin / Ezrin/radixin/moesin, C-terminal / ERM family, FERM domain C-lobe / Ezrin/radixin/moesin, alpha-helical domain / Ezrin/radixin/moesin family C terminal / Ezrin/radixin/moesin, alpha-helical domain / : / Acyl-CoA Binding Protein - #10 / Ezrin/radixin/moesin-like / Acyl-CoA Binding Protein / FERM, C-terminal PH-like domain / FERM C-terminal PH-like domain / FERM C-terminal PH-like domain / FERM, N-terminal / FERM N-terminal domain / FERM domain signature 1. / FERM conserved site / Protein kinase, C-terminal / Protein kinase C terminal domain / FERM domain signature 2. / Ubiquitin-associated domain / Ubiquitin-associated domain (UBA) profile. / FERM central domain / FERM/acyl-CoA-binding protein superfamily / UBA-like superfamily / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / FERM central domain / FERM superfamily, second domain / FERM domain / FERM domain profile. / Band 4.1 domain / Band 4.1 homologues / PH-domain like / Extension to Ser/Thr-type protein kinases / AGC-kinase, C-terminal / AGC-kinase C-terminal domain profile. / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Ubiquitin-like (UB roll) / PH-like domain superfamily / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Roll / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Up-down Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Merlin / Serine/threonine-protein kinase LATS2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Li, F. / Zhou, H. / Long, J. / Shen, Y.
引用ジャーナル: Cell Res. / : 2015
タイトル: Angiomotin binding-induced activation of Merlin/NF2 in the Hippo pathway
著者: Li, Y. / Zhou, H. / Li, F. / Chan, S.W. / Lin, Z. / Wei, Z. / Yang, Z. / Guo, F. / Lim, C.J. / Xing, W. / Shen, Y. / Hong, W. / Long, J. / Zhang, M.
履歴
登録2015年5月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02015年6月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年7月15日Group: Database references
改定 1.22015年9月16日Group: Other
改定 1.32023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.42024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Merlin
B: Merlin
C: Serine/threonine-protein kinase LATS2
D: Serine/threonine-protein kinase LATS2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)83,0904
ポリマ-83,0904
非ポリマー00
543
1
A: Merlin
C: Serine/threonine-protein kinase LATS2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,5452
ポリマ-41,5452
非ポリマー00
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1350 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area16110 Å2
手法PISA
2
B: Merlin
D: Serine/threonine-protein kinase LATS2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,5452
ポリマ-41,5452
非ポリマー00
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1350 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area15990 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)62.962, 100.549, 65.030
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 105.85, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Merlin / Moesin-ezrin-radixin-like protein / Neurofibromin-2 / Schwannomerlin / Schwannomin


分子量: 38028.914 Da / 分子数: 2 / 断片: FERM domain, UNP residues 1-320 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NF2, SCH / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P35240
#2: タンパク質・ペプチド Serine/threonine-protein kinase LATS2 / Kinase phosphorylated during mitosis protein / Large tumor suppressor homolog 2 / Serine/threonine- ...Kinase phosphorylated during mitosis protein / Large tumor suppressor homolog 2 / Serine/threonine-protein kinase kpm / Warts-like kinase


分子量: 3515.967 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 68-99 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LATS2, KPM / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9NRM7
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / : H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.39 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: 18% iso-Propanol, 0.1M Tris, 5% PEG8000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.9791 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2013年12月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9791 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→50 Å / Num. obs: 21376 / % possible obs: 99.3 % / 冗長度: 3.8 % / Net I/σ(I): 20.4
反射 シェル解像度: 2.7→2.79 Å / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.406 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / % possible all: 95

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(phenix.refine: 1.8.2_1309)精密化
Blu-Iceデータ収集
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1ISN
解像度: 2.7→36.008 Å / SU ML: 0.38 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 31.62 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2704 1099 5.14 %
Rwork0.2267 --
obs0.2289 21376 98.96 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→36.008 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4972 0 0 3 4975
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.015095
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2566920
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.4251831
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.079761
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006889
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.6953-2.8180.33731360.31162366X-RAY DIFFRACTION93
2.818-2.96650.41360.30882549X-RAY DIFFRACTION99
2.9665-3.15220.33931190.29352548X-RAY DIFFRACTION100
3.1522-3.39540.31631540.26012519X-RAY DIFFRACTION100
3.3954-3.73680.30211320.24172576X-RAY DIFFRACTION100
3.7368-4.27680.24271210.21062572X-RAY DIFFRACTION100
4.2768-5.38540.25211440.19652568X-RAY DIFFRACTION100
5.3854-36.01130.21871570.19252579X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 44.1048 Å / Origin y: -6.2063 Å / Origin z: 121.3127 Å
111213212223313233
T0.4947 Å2-0.0209 Å2-0.0349 Å2-0.4228 Å20.0343 Å2--0.4438 Å2
L0.5804 °2-0.2975 °2-0.5831 °2-0.2193 °20.345 °2--1.0973 °2
S-0.0281 Å °-0.0537 Å °-0.0468 Å °-0.0039 Å °0.0281 Å °-0.012 Å °0.1153 Å °0.091 Å °-0.0019 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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