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- PDB-4zjf: Crystal structure of GP1 - the receptor binding domain of Lassa virus -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4zjf
タイトルCrystal structure of GP1 - the receptor binding domain of Lassa virus
要素Glycoprotein
キーワードVIRAL PROTEIN / Arenaviruse / Lassa / receptor binding / glycoprotein
機能・相同性
機能・相同性情報


host cell Golgi membrane / receptor-mediated endocytosis of virus by host cell / host cell endoplasmic reticulum membrane / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope / virion attachment to host cell / host cell plasma membrane / virion membrane / metal ion binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Arenavirus glycoprotein, zinc binding domain / Arenavirus glycoprotein / Arenavirus glycoprotein
類似検索 - ドメイン・相同性
Pre-glycoprotein polyprotein GP complex / Pre-glycoprotein polyprotein GP complex
類似検索 - 構成要素
生物種Lassa virus Josiah (ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.595 Å
データ登録者Cohen-Dvashi, H. / Cohen, N. / Israeli, H. / Diskin, R.
引用ジャーナル: J Virol / 年: 2015
タイトル: Molecular Mechanism for LAMP1 Recognition by Lassa Virus.
著者: Hadas Cohen-Dvashi / Nadav Cohen / Hadar Israeli / Ron Diskin /
要旨: Lassa virus is a notorious human pathogen that infects many thousands of people each year in West Africa, causing severe viral hemorrhagic fevers and significant mortality. The surface glycoprotein ...Lassa virus is a notorious human pathogen that infects many thousands of people each year in West Africa, causing severe viral hemorrhagic fevers and significant mortality. The surface glycoprotein of Lassa virus mediates receptor recognition through its GP1 subunit. Here we report the crystal structure of GP1 from Lassa virus, which is the first representative GP1 structure for Old World arenaviruses. We identify a unique triad of histidines that forms a binding site for LAMP1, a known lysosomal protein recently discovered to be a critical receptor for internalized Lassa virus at acidic pH. We demonstrate that mutation of this histidine triad, which is highly conserved among Old World arenaviruses, impairs LAMP1 recognition. Our biochemical and structural data further suggest that GP1 from Lassa virus may undergo irreversible conformational changes that could serve as an immunological decoy mechanism. Together with a variable region that we identify on the surface of GP1, those could be two distinct mechanisms that Lassa virus utilizes to avoid antibody-based immune response.
IMPORTANCE: Structural data at atomic resolution for viral proteins is key for understanding their function at the molecular level and can facilitate novel avenues for combating viral infections. ...IMPORTANCE: Structural data at atomic resolution for viral proteins is key for understanding their function at the molecular level and can facilitate novel avenues for combating viral infections. Here we used X-ray protein crystallography to decipher the crystal structure of the receptor-binding domain (GP1) from Lassa virus. This is a pathogenic virus that causes significant illness and mortality in West Africa. This structure reveals the overall architecture of GP1 domains from the group of viruses known as the Old World arenaviruses. Using this structural information, we elucidated the mechanisms for pH switch and binding of Lassa virus to LAMP1, a recently identified host receptor that is critical for successful infection. Lastly, our structural analysis suggests two novel immune evasion mechanisms that Lassa virus may utilize to escape antibody-based immune response.
履歴
登録2015年4月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年5月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年7月22日Group: Database references
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_validate_close_contact / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_entity_id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_entity_nonpoly.entity_id / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_1 / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12024年11月20日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glycoprotein
B: Glycoprotein
C: Glycoprotein
D: Glycoprotein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)81,83518
ポリマ－77,5194
非ポリマー4,31614
水1,53185
1
A: Glycoprotein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,6715
ポリマ－19,3801
非ポリマー1,2914
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Glycoprotein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,6715
ポリマ－19,3801
非ポリマー1,2914
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Glycoprotein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,8223
ポリマ－19,3801
非ポリマー4422
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: Glycoprotein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,6715
ポリマ－19,3801
非ポリマー1,2914
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)49.620, 86.470, 109.480
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 92.81, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
Glycoprotein


分子量: 19379.693 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Lassa virus Josiah (ウイルス) / 遺伝子: GPC / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: A0A097F5U5, UniProt: P08669*PLUS
#2: 多糖
2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 85 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.03 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.35 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 0.1 M BisTris pH 5.0, 0.2 M ammonium acetate pH 7.0, 22 % (w/v) PEG 6000 and 5 % (v/v) PEG 200

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-2 / 波長: 0.953 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年7月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.953 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.595→49.6 Å / Num. obs: 28667 / % possible obs: 99.1 % / 冗長度: 6.8 % / Rmerge(I) obs: 0.102 / Net I/σ(I): 14.3
反射 シェル解像度: 2.59→2.68 Å / Rmerge(I) obs: 1.139 / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / % possible all: 94.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1683精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.595→49.56 Å / SU ML: 0.35 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 27.6 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2413 2006 8.35 %
Rwork0.2094 --
obs0.2121 24011 83.49 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.595→49.56 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4994 0 280 85 5359
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0045430
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8627384
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.0631864
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.04852
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.002928
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.5953-2.66020.3245380.3078432X-RAY DIFFRACTION23
2.6602-2.73220.3649730.2912811X-RAY DIFFRACTION43
2.7322-2.81250.37661020.27541041X-RAY DIFFRACTION56
2.8125-2.90330.31791150.28041294X-RAY DIFFRACTION69
2.9033-3.00710.2861420.28341551X-RAY DIFFRACTION83
3.0071-3.12740.2621650.27331815X-RAY DIFFRACTION95
3.1274-3.26980.33341610.25681846X-RAY DIFFRACTION100
3.2698-3.44210.28021740.23681865X-RAY DIFFRACTION100
3.4421-3.65770.22871680.20841885X-RAY DIFFRACTION100
3.6577-3.940.21891670.18931876X-RAY DIFFRACTION100
3.94-4.33630.21141790.17031872X-RAY DIFFRACTION100
4.3363-4.96330.19221700.15021902X-RAY DIFFRACTION100
4.9633-6.25120.23281720.19611899X-RAY DIFFRACTION100
6.2512-49.56940.22381800.21171916X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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