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- PDB-4zgy: STRUCTURE of HUMAN ORNITHINE DECARBOXYLASE IN COMPLEX WITH A C-TE... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4zgy
タイトルSTRUCTURE of HUMAN ORNITHINE DECARBOXYLASE IN COMPLEX WITH A C-TERMINAL FRAGMENT OF ANTIZYME
要素
  • Ornithine decarboxylase
  • Ornithine decarboxylase antizyme 1
キーワードLYASE/LYASE INHIBITOR / TIM-BARREL DOMAIN / BETA-SHEET DOMAIN / DECARBOXYLATION / ANTIZYME / PLASMA / LYASE-LYASE INHIBITOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of polyamine transmembrane transport / ornithine decarboxylase / putrescine biosynthetic process from ornithine / ornithine decarboxylase activity / Metabolism of polyamines / polyamine metabolic process / polyamine biosynthetic process / positive regulation of intracellular protein transport / Regulation of ornithine decarboxylase (ODC) / regulation of protein catabolic process ...negative regulation of polyamine transmembrane transport / ornithine decarboxylase / putrescine biosynthetic process from ornithine / ornithine decarboxylase activity / Metabolism of polyamines / polyamine metabolic process / polyamine biosynthetic process / positive regulation of intracellular protein transport / Regulation of ornithine decarboxylase (ODC) / regulation of protein catabolic process / ornithine decarboxylase inhibitor activity / kidney development / response to virus / positive regulation of protein catabolic process / cell population proliferation / viral translational frameshifting / positive regulation of cell population proliferation / protein homodimerization activity / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Aminopeptidase - #60 / Ornithine decarboxylase antizyme / Ornithine decarboxylase antizyme superfamily / Ornithine decarboxylase antizyme / Ornithine decarboxylase antizyme signature. / Ornithine decarboxylase / Orn/DAP/Arg decarboxylase 2, conserved site / Orn/DAP/Arg decarboxylase 2, pyridoxal-phosphate binding site / Orn/DAP/Arg decarboxylases family 2 pyridoxal-P attachment site. / Orn/DAP/Arg decarboxylases family 2 signature 2. ...Aminopeptidase - #60 / Ornithine decarboxylase antizyme / Ornithine decarboxylase antizyme superfamily / Ornithine decarboxylase antizyme / Ornithine decarboxylase antizyme signature. / Ornithine decarboxylase / Orn/DAP/Arg decarboxylase 2, conserved site / Orn/DAP/Arg decarboxylase 2, pyridoxal-phosphate binding site / Orn/DAP/Arg decarboxylases family 2 pyridoxal-P attachment site. / Orn/DAP/Arg decarboxylases family 2 signature 2. / Orn/DAP/Arg decarboxylase 2, C-terminal / Pyridoxal-dependent decarboxylase, C-terminal sheet domain / Ornithine/DAP/Arg decarboxylase / Orn/DAP/Arg decarboxylase 2, N-terminal / Pyridoxal-dependent decarboxylase, pyridoxal binding domain / Lyase, Ornithine Decarboxylase; Chain A, domain 1 / Lyase, Ornithine Decarboxylase; Chain A, domain 1 / Alanine racemase / Alanine racemase/group IV decarboxylase, C-terminal / PLP-binding barrel / Acyl-CoA N-acyltransferase / Aminopeptidase / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Beta Barrel / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / Ornithine decarboxylase / Ornithine decarboxylase antizyme 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.63 Å
データ登録者Wu, H.Y. / Chan, N.L.
資金援助 台湾, 5件
組織認可番号国
Ministry of Science and TechnologyNSC99-2113-M-002-008-MY3 台湾
Ministry of Science and TechnologyNSC101-2911-I-002-303- 台湾
National Research Program for BiopharmaceuticalsNSC101-2325-B-002-049 台湾
National Taiwan UniversityNTU-102-027-MY3 台湾
National Taiwan UniversityNTU-103-008-MY3 台湾
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2015
タイトル: Structural basis of antizyme-mediated regulation of polyamine homeostasis
著者: Wu, H.Y. / Chen, S.F. / Hsieh, J.Y. / Chou, F. / Wang, Y.H. / Lin, W.T. / Lee, P.Y. / Yu, Y.J. / Lin, L.Y. / Lin, T.S. / Lin, C.L. / Liu, G.Y. / Tzeng, S.R. / Hung, H.C. / Chan, N.L.
履歴
登録2015年4月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02015年9月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年9月16日Group: Database references
改定 1.22015年10月14日Group: Database references
改定 1.32023年11月29日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2 / pdbx_database_related / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI ..._citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_related.db_name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ornithine decarboxylase
B: Ornithine decarboxylase antizyme 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,8194
ポリマ－62,5482
非ポリマー2712
水23413
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3940 Å2
ΔGint-25 kcal/mol
Surface area23040 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)51.698, 73.368, 162.084
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Ornithine decarboxylase / ODC


分子量: 46972.363 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP RESIDUES 2-421 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ODC1 / プラスミド: 28A-ODC / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL-21(DE3) / 参照: UniProt: P11926, ornithine decarboxylase
#2: タンパク質 Ornithine decarboxylase antizyme 1 / ODC-Az


分子量: 15575.625 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP RESIDUES 95-219 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: OAZ1, OAZ / プラスミド: PQE30-AZ95 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL-21(DE3) / 参照: UniProt: P54368
#3: 化合物 ChemComp-PLP / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / VITAMIN B6 Phosphate / ピリドキサ-ル5′-りん酸


分子量: 247.142 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H10NO6P
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 13 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.46 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.94 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 100MM MAGNESIUM ACETATE, 50MM MES PH 5.6, 20% 2-METHYL-2, 4-PENTANEDIOL(MPD), VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, TEMPERATURE 277K
PH範囲: 5.6

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSRRC / ビームライン: BL13B1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2010年10月8日
放射モノクロメーター: LN2-COOLED, FIXED-EXIT DOUBLE CRYSTAL MONOCHROMATOR(CRYSTAL TYPE SI(111))
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→24.3 Å / Num. obs: 17556 / % possible obs: 92.9 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 4.3 % / Biso Wilson estimate: 72.59 Å2 / Rsym value: 0.028 / Net I/σ(I): 23.9
反射 シェル解像度: 2.62→2.71 Å / 冗長度: 4.3 % / Rmerge(I) obs: 0.193 / Mean I/σ(I) obs: 5.76 / Rsym value: 0.193 / % possible all: 89.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX1.7.3_928位相決定
PHENIX1.7.3_928精密化
HKLデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.63→24.29 Å / SU ML: 0.43 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 26.69 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.256 1753 10.01 %
Rwork0.203 --
obs0.208 17509 92.6 %
溶媒の処理減衰半径: 0.98 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 62.89 Å2 / ksol: 0.32 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 83.34 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-17.4126 Å2-0 Å2-0 Å2
2---4.6616 Å20 Å2
3----10.2602 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.63→24.29 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3954 0 16 13 3983
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0034057
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6785486
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d10.981469
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.045614
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.002699
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.6339-2.7050.38891230.30681104X-RAY DIFFRACTION86
2.705-2.78450.40371260.30521130X-RAY DIFFRACTION90
2.7845-2.87430.37551280.29341159X-RAY DIFFRACTION89
2.8743-2.97680.30641270.23841141X-RAY DIFFRACTION90
2.9768-3.09580.31061300.22511157X-RAY DIFFRACTION89
3.0958-3.23640.27711310.22771192X-RAY DIFFRACTION91
3.2364-3.40660.28891300.19811167X-RAY DIFFRACTION92
3.4066-3.61930.24191370.19651226X-RAY DIFFRACTION93
3.6193-3.89770.25021360.19291231X-RAY DIFFRACTION94
3.8977-4.28810.26141430.18031275X-RAY DIFFRACTION97
4.2881-4.90410.21831450.16731309X-RAY DIFFRACTION99
4.9041-6.16190.23031480.20771327X-RAY DIFFRACTION99
6.1619-24.29240.23891490.20491338X-RAY DIFFRACTION94
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 12.2419 Å / Origin y: 3.3242 Å / Origin z: 18.8422 Å
111213212223313233
T0.2573 Å20.0578 Å20.0092 Å2-0.4025 Å20.068 Å2--0.3154 Å2
L1.5258 °20.517 °2-0.632 °2-2.2021 °20.0999 °2--3.6546 °2
S0.0906 Å °0.0284 Å °-0.0639 Å °0.1017 Å °-0.2408 Å °0.0186 Å °0.1491 Å °0.4766 Å °0.1293 Å °
精密化 TLSグループSelection details: (chain 'A') or (chain 'B')

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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