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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4zgo
タイトルStructure of C-terminally truncated Cdc123 from Schizosaccharomyces pombe
要素Cell division cycle protein 123
キーワードCELL CYCLE / ATP-grap fold / eIF2 assembly
機能・相同性eukaryotic translation initiation factor 2 complex assembly / Cell division cycle protein 123 / D123 / protein folding chaperone / magnesium ion binding / ATP binding / cytosol / cytoplasm / Translation initiation factor eIF2 assembly protein
機能・相同性情報
生物種Schizosaccharomyces pombe (分裂酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.063 Å
データ登録者Panvert, M. / Dubiez, E. / Arnold, L. / Perez, J. / Seufert, W. / Mechulam, Y. / Schmitt, E.
資金援助 フランス, 2件
組織認可番号国
CNRSUMR7654 フランス
Ecole polytechniqueUMR7654 フランス
引用ジャーナル: Structure / 年: 2015
タイトル: Cdc123, a Cell Cycle Regulator Needed for eIF2 Assembly, Is an ATP-Grasp Protein with Unique Features.
著者: Panvert, M. / Dubiez, E. / Arnold, L. / Perez, J. / Mechulam, Y. / Seufert, W. / Schmitt, E.
履歴
登録2015年4月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年9月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年5月1日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cell division cycle protein 123
B: Cell division cycle protein 123


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)78,2202
ポリマ－78,2202
非ポリマー00
水3,567198
1
A: Cell division cycle protein 123


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,1101
ポリマ－39,1101
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Cell division cycle protein 123


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,1101
ポリマ－39,1101
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)85.600, 91.710, 86.240
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 93.53, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Cell division cycle protein 123


分子量: 39110.246 Da / 分子数: 2 / 断片: unp residues 21-389 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Schizosaccharomyces pombe (分裂酵母)
遺伝子: cdc123, SPAP27G11.03 / プラスミド: pET15b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9P7N5
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 198 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.05 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5 / 詳細: 12% PEG3350, 4% tacsimate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 1 / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年7月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.06→45.8 Å / Num. all: 41180 / Num. obs: 41180 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.5 % / Rsym value: 0.05 / Net I/σ(I): 15.7
反射 シェル解像度: 2.06→2.19 Å / 冗長度: 5.1 % / Rmerge(I) obs: 0.908 / Mean I/σ(I) obs: 1.3 / % possible all: 94.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.8.4_1496精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: low-resolution model from SAD experiments

解像度: 2.063→45.8 Å / SU ML: 0.31 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 28.39 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2296 2040 5.03 %
Rwork0.1934 --
obs0.1952 40569 98.91 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.063→45.8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4135 0 0 198 4333
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0084248
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0935760
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.1851564
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.044635
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006720
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.0625-2.11050.34771170.32262195X-RAY DIFFRACTION86
2.1105-2.16330.34541450.29642609X-RAY DIFFRACTION100
2.1633-2.22180.34141510.27622552X-RAY DIFFRACTION100
2.2218-2.28710.32521350.26152575X-RAY DIFFRACTION100
2.2871-2.3610.34431410.25062567X-RAY DIFFRACTION100
2.361-2.44530.27771370.2542590X-RAY DIFFRACTION100
2.4453-2.54320.35131320.25522593X-RAY DIFFRACTION100
2.5432-2.6590.26271320.2442588X-RAY DIFFRACTION100
2.659-2.79910.28171230.23962600X-RAY DIFFRACTION100
2.7991-2.97450.27951650.24042594X-RAY DIFFRACTION100
2.9745-3.20410.29051270.22862583X-RAY DIFFRACTION100
3.2041-3.52640.2641100.20912630X-RAY DIFFRACTION100
3.5264-4.03640.2151400.17782599X-RAY DIFFRACTION100
4.0364-5.08440.19191430.15232603X-RAY DIFFRACTION100
5.0844-45.86630.15111420.14932651X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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