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- PDB-4zfg: Dual-specificity Fab 5A12 in complex with Angiopoietin 2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4zfg
タイトルDual-specificity Fab 5A12 in complex with Angiopoietin 2
要素
  • (Fragment antigen binding 5A12 ...) x 2
  • Angiopoietin-2
キーワードSIGNALING PROTEIN/IMMUNE SYSTEM / Fab / DAF / angiogenesis / Tie receptor / SIGNALING PROTEIN-IMMUNE SYSTEM complex
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of positive chemotaxis / Tie signaling pathway / glomerulus vasculature development / positive regulation of coagulation / germ cell development / negative regulation of blood vessel endothelial cell migration / negative regulation of cell-substrate adhesion / animal organ regeneration / maternal process involved in female pregnancy / response to glucose ...negative regulation of positive chemotaxis / Tie signaling pathway / glomerulus vasculature development / positive regulation of coagulation / germ cell development / negative regulation of blood vessel endothelial cell migration / negative regulation of cell-substrate adhesion / animal organ regeneration / maternal process involved in female pregnancy / response to glucose / response to mechanical stimulus / Tie2 Signaling / negative regulation of angiogenesis / response to activity / cell projection / : / cellular response to growth factor stimulus / receptor tyrosine kinase binding / positive regulation of angiogenesis / blood coagulation / : / gene expression / angiogenesis / response to hypoxia / receptor ligand activity / signaling receptor binding / signal transduction / extracellular space / extracellular region / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Gamma-fibrinogen Carboxyl Terminal Fragment; domain 2 / Gamma-fibrinogen Carboxyl Terminal Fragment, domain 2 / Gamma Fibrinogen; Chain A, domain 1 / Gamma Fibrinogen, chain A, domain 1 / Fibrinogen alpha chain / Fibrinogen, conserved site / Fibrinogen C-terminal domain signature. / Fibrinogen-related domains (FReDs) / Fibrinogen beta and gamma chains, C-terminal globular domain / Fibrinogen, alpha/beta/gamma chain, C-terminal globular, subdomain 1 ...Gamma-fibrinogen Carboxyl Terminal Fragment; domain 2 / Gamma-fibrinogen Carboxyl Terminal Fragment, domain 2 / Gamma Fibrinogen; Chain A, domain 1 / Gamma Fibrinogen, chain A, domain 1 / Fibrinogen alpha chain / Fibrinogen, conserved site / Fibrinogen C-terminal domain signature. / Fibrinogen-related domains (FReDs) / Fibrinogen beta and gamma chains, C-terminal globular domain / Fibrinogen, alpha/beta/gamma chain, C-terminal globular, subdomain 1 / Fibrinogen, alpha/beta/gamma chain, C-terminal globular domain / Fibrinogen-like, C-terminal / Fibrinogen C-terminal domain profile. / Few Secondary Structures / Irregular / Immunoglobulins / Alpha-Beta Complex / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.27 Å
データ登録者Harris, S.F. / Wu, P.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2015
タイトル: Deep Sequencing-guided Design of a High Affinity Dual Specificity Antibody to Target Two Angiogenic Factors in Neovascular Age-related Macular Degeneration.
著者: Koenig, P. / Lee, C.V. / Sanowar, S. / Wu, P. / Stinson, J. / Harris, S.F. / Fuh, G.
履歴
登録2015年4月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年7月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年9月16日Group: Database references
改定 1.22024年11月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI ..._citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Angiopoietin-2
H: Fragment antigen binding 5A12 heavy chain
L: Fragment antigen binding 5A12 light chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)74,4838
ポリマ－74,0593
非ポリマー4245
水7,152397
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5750 Å2
ΔGint-104 kcal/mol
Surface area27350 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)181.668, 109.292, 43.946
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 100.47, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11H-430-

HOH

21H-541-

HOH

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Angiopoietin-2 / ANG-2


分子量: 26530.371 Da / 分子数: 1 / 断片: Receptor binding domain, UNP residues 225-444 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ANGPT2 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: O15123

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抗体 , 2種, 2分子 HL

#2: 抗体 Fragment antigen binding 5A12 heavy chain


分子量: 24231.195 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#3: 抗体 Fragment antigen binding 5A12 light chain


分子量: 23296.938 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)

-
非ポリマー , 3種, 402分子

#4: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#5: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 397 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.53 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.1 M Tris pH 8.5, 0.2 M lithium sulfate, 25% PEG 3350, 3% D(+)-sucrose

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-F / 波長: 0.97856 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2011年10月16日
放射モノクロメーター: DOUBLE CRYSTAL Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97856 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.27→50 Å / Num. obs: 38887 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 3.8 % / Biso Wilson estimate: 53.21 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.055 / Net I/σ(I): 23.045
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
2.27-2.353.80.54238641.01999.1
2.35-2.453.90.43738591.03199.2
2.45-2.563.90.31738741.0799.3
2.56-2.693.90.21538581.07999.4
2.69-2.863.90.14738661.09499.5
2.86-3.083.90.09438831.09499.7
3.08-3.393.90.06539091.01399.7
3.39-3.883.90.04938901.06699.8
3.88-4.893.80.03739341.01499.7
4.89-503.80.03339501.04899.6

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.11.5精密化
HKL-2000データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: in-house ang2 and generic fab models

解像度: 2.27→43.21 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9319 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9089 / SU R Cruickshank DPI: 0.227 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.232 / SU Rfree Blow DPI: 0.189 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.189
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2228 1947 5.02 %RANDOM
Rwork0.1771 ---
obs0.1794 38814 99.48 %-
原子変位パラメータBiso mean: 59.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-21.0074 Å20 Å23.5313 Å2
2---17.0857 Å20 Å2
3----3.9217 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.276 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.27→43.21 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5027 0 21 397 5445
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.015175HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.137032HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1706SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes112HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes758HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it5175HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd0SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.49
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion18
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion661SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact6141SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.27→2.33 Å / Total num. of bins used: 19
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2427 140 4.66 %
Rwork0.2254 2864 -
all0.2263 3004 -
obs--99.48 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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