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- PDB-4zdl: The crystal structure of the T325S mutant of the human holo SepSecS -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4zdl
タイトルThe crystal structure of the T325S mutant of the human holo SepSecS
要素O-phosphoseryl-tRNA(Sec) selenium transferase
キーワードTRANSFERASE / selenocysteine / pyridoxal phosphate / mutation
機能・相同性
機能・相同性情報


O-phospho-L-seryl-tRNASec:L-selenocysteinyl-tRNA synthase / O-phosphoseryl-tRNA(Sec) selenium transferase activity / conversion of seryl-tRNAsec to selenocys-tRNAsec / selenocysteine incorporation / Selenocysteine synthesis / tRNA binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Arc Repressor Mutant, subunit A - #2160 / O-phosphoseryl-tRNA(Sec) selenium transferase / SepSecS/SepCysS family / O-phosphoseryl-tRNA(Sec) selenium transferase, SepSecS / Peroxidases heam-ligand binding site / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain ...Arc Repressor Mutant, subunit A - #2160 / O-phosphoseryl-tRNA(Sec) selenium transferase / SepSecS/SepCysS family / O-phosphoseryl-tRNA(Sec) selenium transferase, SepSecS / Peroxidases heam-ligand binding site / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase / Arc Repressor Mutant, subunit A / Alpha-Beta Complex / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
CITRATE ANION / Chem-PLR / O-phosphoseryl-tRNA(Sec) selenium transferase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.26 Å
データ登録者French, R.L. / Simonovic, M.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM097042 米国
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2016
タイトル: Structural basis for early-onset neurological disorders caused by mutations in human selenocysteine synthase.
著者: Puppala, A.K. / French, R.L. / Matthies, D. / Baxa, U. / Subramaniam, S. / Simonovic, M.
履歴
登録2015年4月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年4月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年9月14日Group: Database references
改定 1.22016年10月5日Group: Database references
改定 1.32017年9月20日Group: Author supporting evidence / Derived calculations / カテゴリ: pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.42019年12月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.62024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: O-phosphoseryl-tRNA(Sec) selenium transferase
B: O-phosphoseryl-tRNA(Sec) selenium transferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)112,2305
ポリマ－111,5742
非ポリマー6553
水9,548530
1
A: O-phosphoseryl-tRNA(Sec) selenium transferase
B: O-phosphoseryl-tRNA(Sec) selenium transferase
ヘテロ分子

A: O-phosphoseryl-tRNA(Sec) selenium transferase
B: O-phosphoseryl-tRNA(Sec) selenium transferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)224,46010
ポリマ－223,1494
非ポリマー1,3116
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_565-x,-y+1,z1
Buried area23160 Å2
ΔGint-110 kcal/mol
Surface area56210 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)68.016, 83.151, 193.140
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
対称性点対称性: (シェーンフリース記号: C2 (2回回転対称))
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1186-

HOH

21A-1232-

HOH

31A-1385-

HOH

41B-1172-

HOH

51B-1212-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 O-phosphoseryl-tRNA(Sec) selenium transferase / Liver-pancreas antigen / LP / SLA-p35 / SLA/LP autoantigen / Selenocysteine synthase / Sec synthase ...Liver-pancreas antigen / LP / SLA-p35 / SLA/LP autoantigen / Selenocysteine synthase / Sec synthase / Selenocysteinyl-tRNA(Sec) synthase / Sep-tRNA:Sec-tRNA synthase / SepSecS / Soluble liver antigen / SLA / UGA suppressor tRNA-associated protein / tRNA(Ser/Sec)-associated antigenic protein


分子量: 55787.188 Da / 分子数: 2 / 変異: T325S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SEPSECS, TRNP48 / プラスミド: pQE-80 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): SoluBL21
参照: UniProt: Q9HD40, O-phospho-L-seryl-tRNASec:L-selenocysteinyl-tRNA synthase
#2: 化合物 ChemComp-PLR / (5-HYDROXY-4,6-DIMETHYLPYRIDIN-3-YL)METHYL DIHYDROGEN PHOSPHATE / 4'-DEOXYPYRIDOXINE PHOSPHATE / 5-(ホスホノオキシメチル)-2,4-ジメチル-3-ピリジノ-ル


分子量: 233.158 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H12NO5P
#3: 化合物 ChemComp-FLC / CITRATE ANION / シトラ-ト


分子量: 189.100 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H5O7
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 530 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.45 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.75 %
結晶化温度: 285 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 0.28-0.34 M lithium citrate 16-18% (w/v) PEG 3,350

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データ収集

回折平均測定温度: 80 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-F / 波長: 0.97872 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2014年2月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97872 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.25→50 Å / Num. obs: 44262 / % possible obs: 85 % / 冗長度: 14.2 % / Biso Wilson estimate: 39.08 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.184 / Rpim(I) all: 0.047 / Rrim(I) all: 0.19 / Χ2: 1.17 / Net I/av σ(I): 12.621 / Net I/σ(I): 5.2 / Num. measured all: 628475
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allCC1/2Rpim(I) allΧ2% possible allRrim(I) all
2.25-2.294.70.98310410.6310.4330.45140.9
2.29-2.335.112000.5520.4230.47346.6
2.33-2.385.80.86113630.660.3420.47453.10.933
2.38-2.426.60.8115470.6770.3050.50860.30.871
2.42-2.487.60.82117530.6750.2920.51268.70.876
2.48-2.538.70.74719550.8280.2480.54576.80.79
2.53-2.610.20.7120890.8330.220.5780.10.746
2.6-2.6711.30.66322330.8590.1940.61687.10.693
2.67-2.7513.30.63423580.8780.1740.654920.66
2.75-2.8315.50.59624190.9440.1520.65793.70.617
2.83-2.94160.48125280.9560.1210.75297.40.497
2.94-3.0516.40.40925960.9690.1030.84599.70.423
3.05-3.1916.90.33825740.9790.0850.96299.90.349
3.19-3.3617.10.28825860.9840.0721.0911000.297
3.36-3.5717.20.21526200.9910.0531.4671000.221
3.57-3.8517.40.1726040.9950.0421.5791000.175
3.85-4.2317.50.14326320.9960.0351.6361000.148
4.23-4.8517.70.12626580.9960.0311.8331000.13
4.85-6.118.40.12526790.9970.031.7161000.129
6.1-5017.80.08428270.9980.0211.72899.90.087

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
HKL-2000データ収集
HKL-2000データスケーリング
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
HKL-2000データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3HL2

3hl2


解像度: 2.26→46.224 Å / SU ML: 0.3 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 26.12 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2213 2192 4.97 %random selection
Rwork0.1629 41922 --
obs0.1658 44114 84.5 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 124.72 Å2 / Biso mean: 43.9471 Å2 / Biso min: 14.89 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.26→46.224 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6728 0 48 532 7308
Biso mean--52.37 47.7 -
残基数----888
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0087087
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1079643
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.041114
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041240
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.6332628
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.2604-2.30950.30971070.26431152X-RAY DIFFRACTION39
2.3095-2.36330.3061070.25481545X-RAY DIFFRACTION48
2.3633-2.42240.30231070.24741694X-RAY DIFFRACTION56
2.4224-2.48790.34351090.2392035X-RAY DIFFRACTION67
2.4879-2.56110.32481100.22262369X-RAY DIFFRACTION77
2.5611-2.64370.22921100.22652529X-RAY DIFFRACTION82
2.6437-2.73820.30562200.22212669X-RAY DIFFRACTION89
2.7382-2.84780.29341090.22062918X-RAY DIFFRACTION93
2.8478-2.97740.27052060.2082948X-RAY DIFFRACTION97
2.9774-3.13430.26121240.17933095X-RAY DIFFRACTION100
3.1343-3.33070.23421100.16873160X-RAY DIFFRACTION100
3.3307-3.58770.23952200.15133045X-RAY DIFFRACTION100
3.5877-3.94860.19271100.13613164X-RAY DIFFRACTION100
3.9486-4.51960.16292200.11663076X-RAY DIFFRACTION100
4.5196-5.69250.19761100.12943241X-RAY DIFFRACTION100
5.6925-46.23350.18422200.15243282X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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